Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Análisis de proteínas - Coggle Diagram
Análisis de proteínas
Tienen una estructura definida y organizada, existen 4 tipos:
Secundaria:
patrones estructurales repetitivos (a.hélice, hoja B plegada)
-
-
-
En su ambiente nativo tienen un plegamiento dado por la interacción de sus aminoácidos pero su ambiente está expuesto a cambios que alteran su estructura y pierden su función desnaturalizándola 3 y 2
En algunos casos este proceso es reversible, esta ocurre cuando son expuestas al calor (37°C, cuando está arriba de esta se rompen las interacciones débiles), cambio de pH y sustancias químicas. 2 y 3
Los cambios bruscos de pH provocan la ionización de grupos aminos o carboxilos contribuyendo a la inestabilidad de cargas y pérdida de puentes de hidrógeno entre la proteína y su medio acuoso provocando precipitación tal vez reversible. 2 y 3
En soluciones acuosas pueden ser desnaturalizadas por adiciones de sustancias químicas como agentes caotrópicos, solventes polares o apolares y detergentes, y aunque no rompen interacciones hidrofóbicas promueven la desestabilización de la estructura de la proteína. 3 y 2
La desnaturalización completa se lleva acabo cuando algunos de estos compuestos (el 2-mercaptoetanol o el ditiotreitol (DTT)) actúan rompiendo puentes disulfuro.3
Una proteína es un polímero de aminoácidos en el que cada aminoácido se encuentra unido entre sí por un enlace peptídico.
-
Un enlace peptídico es resultado de la interacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo hidroxilo de otro aminoácido, liberando agua como producto de la deshidratación. 1
Cuando se sintetiza un péptido o una proteína, los aminoácidos de añaden al extremo carboxilo terminal y el grupo amino libre se conoce como amino terminal. 1
-
Un polipéptido está constituido por 10 a 100 aminoácidos y es considerado una proteína cuando este contiene mas de 100 aminoácidos 2
