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Enzimas: mecanismos de acción. - Coggle Diagram
Enzimas: mecanismos de acción.
Las enzimas se clasifican por el tipo de reacción.
Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción catalizada, seguido por el sufijo -asa.
Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.
Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo
Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes
Liasas: catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces
Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.
Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.
Importancia biomédica.
Casi todas las enzimas son
proteínas. Las excepciones notables comprenden RNA ribosomales y un puñado de moléculas de RNA (ribozimas)
desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas específica
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos
Las enzimas son empleadas en diagnostico de enfermedades y su tratamiento.
Se emplean para medir e identificar reacciones a procesos inmunológicos
Las enzimas son catalizadores eficaces y muy específicos
Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no catalizada correspondiente por factores de al menos 10 al exponente 6
Las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único
Los grupos prostéticos, Los cofactores y las coenzimas tienen funciones Importantes en la catálisis
Los cofactores desempeñan funciones similares a las de grupos prostéticos, pero se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP
Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas coenzimas. Varias coenzimas contienen, además, las porciones adenina, ribosa y fosforilo de monofosfato de adenosina (AMP) o difosfato de adenosina (ADP)
Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de grupo reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la célula hacia otro
Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes.
Los sustratos Inducen cambios conformacionales en enzimas
La enzima induce cambios recíprocos en sus
sustratos y aprovecha la energía de unión para facilitar la transformación de sustratos en producto
Los residuos catalíticos
están muy conservados
Casi todas las familias de enzimas surgieron por medio de eventos de duplicación de gen que crean una segunda copia del gen que codifica para una enzima particular
Se dice que las proteínas que divergieron desde un ancestro común son homólogas entre sí a partir de la presencia de aminoácidos específicos en la misma posición en cada miembro de la familia
Las enzimas emplean múltiples mecanismos para facilitar la catálisis
Catálisis acido básica: Los grupos funcionales ionizables contribuyen a la catálisis al interactuar como ácidos o bases, la catálisis acido básica puede ser específica o genera
Catálisis por tensión: Las enzimas que catalizan reacciones líticas que comprenden la
rotura de un enlace covalente. La tensión resultante estira o deforma el enlace al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a división.
Catálisis por proximidad: ara que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra
catálisis covalente:El proceso de catálisis covalente comprende la formación de un
enlace covalente entre la enzima y uno o más sustratos.
La proteasa del virus de La Inmunodeficiencia humana (HIV) Ilustra la catálisis acido básica
La quimotripsina y La fructosa-2,6-bisfosfatasa ilustran la catálisis covalente
La catálisis ocurre en el sitio activo
El sito activo es lugar de unión entre enzima y sustrato
“cerradura” está formada por una hendidura o una bolsa en la superficie de la proteína que forma parte de la región llamada el sitio activo
Las enzimas y sus sustratos interactúan para formar un complejo de enzima sustrato (ES)
Dentro del sitio activo, los sustratos son acercados estrechamente uno a otro en la alineación óptima con los cofactores, grupos prostéticos y cadenas laterales de aminoácidos que se encargan de catalizar su transformación química en productos
La catálisis es aumentada más por la capacidad del sitio activo para proteger sustratos
Las isozimas son formas de enzima distintas que catalizan la misma reacción
Los organismos superiores a menudo elaboran varias versiones de una enzima dada distintas desde el punto de vista físico, cada una de las cuales cataliza la misma reacción
Ribozimas: artefactos
del mundo del RNA
El ribosoma fue la primera “máquina molecular” reconocida
RNA podía tanto portar información como catalizar reacciones químicas simples, surgió una nueva hipótesis del “mundo del RNA
Casi todas catalizan reacciones de desplazamiento nucleofílicas
dirigidas a los enlaces fosfodiéster del esqueleto del RNA
El DNA surgió como un oligonucleótido
con mayor estabilidad química para el almacenamiento de información a largo paz
La participación de los catalizadores enzimáticos en la maduración postraduccional de ciertas proteínas tiene analogías en el mundo del RNA
La actividad catalítica de enzimas facilita su detección
Las cantidades relativamente pequeñas de enzimas presentes en
células complican la determinación de su presencia y concentración
La amplificación conferida por su capacidad para transformar con rapidez miles de moléculas de un sustrato específico en producto confiere a cada enzima la capacidad para revelar su presencia
Medir el índice de eventos catalíticos únicos y, en ocasiones, los pasos individuales en la catálisis por medio de un proceso llamado enzimología de molécula única
as enzimas constituyen una de las clases primarias de biomoléculas dirigidas para la creación de fármacos y requieren de un proceso denominado investigación de alta capacidad de procesamiento (HTS).
En el análisis inmunosorbente ligado a enzima (ELISA)
En las valoraciones espectrofotométricas se explota la capacidad de un sustrato o producto para absorber luz.
El análisis de ciertas enzimas
ayuda al diagnóstico
Los datos de la valoración enzimática
deben considerarse junto con otros factores recabados por medio de un examen clínico integral.
Fosfatasa ácida prostática a menudo se relacionan con cáncer prostático.
proporciona información respecto al diagnóstico, el pronóstico y la respuesta al tratamiento
las enzimas ayudan al diagnóstico
de infarto de miocardio (MI): lactato
deshidrogenasa (LDH) y la troponina es un complejo de tres proteínas comprendidas en
la contracción muscular en los músculos estriado y cardiaco
Otras enzimas se liberan hacia el plasma después de muerte o lesión celular, su aparición o sus
concentraciones son de utilidad en el diagnóstico y el pronóstico de enfermedades y lesiones que
afectan tejidos específicos.
. Muchas enzimas son constituyentes funcionales de la sangre
Las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas e Infecciosas
Sitios de restricción
polimorfismos de longitud de fragmento de restricción (RFLP)
En muchas técnicas diagnósticas se aprovechan la especificidad y eficiencia de las enzimas que actúan sobre oligonucleótidos como el DNA
Reacción en cadena de polimerasa (PCR)
El DNA recombinante constituye un Importante recurso para estudiar enzimas
DNA recombinante también puede usarse para
crear proteínas modificadas
DNA recombinante ha surgido como un recurso importante en el estudio de las enzimas