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Les structures des protéines, Structure tertiaire, Structure secondaire -…
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Structure tertiaire
Définition
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Dépend de l'environnement = conditions locales dans chaque compartiment cellulaire (solvant, viscosité et concentration)
Lié à sa fonction : biologique, strucurale ou catalytique
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Formation d'agrégats
Du à la présence de c-l qui vont établir des liaisons avec d' autres chaînes protéiques à la place de leur propre chaîne polypeptidiques
Amplification : les premières protéines ml repliées empêchent le repliement des protéines synthétisées ensuite
Conséquence d'un mauvais repliement après la phase de traduction par le ribosome = formation agrégats protéiques
Aboutir à la mort de la cellule mais peuvent aussi déclencher des syndromes inflammatoires avec des dépôts protéiques sur les structures anatomiques et l'activation du système immunitaire = groupe de maladies appelées Amyloses
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Base moléculaire
= ce repliement dans l'espace est du à la transformation de différentes interactions au sein de la chaîne polypeptidique
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Dipôle induit
En résulte des interactions de nature attractives (charges signes opposés) des interactions de nature répulsives (charges du même signe)
5AA essentiellement concernés :
- Chargés - :Acide Aspartique et Glutamique
- Chargés + : Lysine, Hystidine et Asparagine
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Liaisons hydrogènes
Action dénaturante
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Substances : urée, guanine, uréthane
3 cas de liaisons H
- Entre 2 liaisons peptidiques
- Entre 2 c-l
- Entre 1 liaison peptidique et 1 c-l
Possibles de partout si grpm accepteur et grpm receveur <5A
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Laisons covalences
Les chaînes polypeptidiques peuvent également contenir des liaisons covalences à travers la formation de ponts disulfures
Ponts amènent rigidité ds la structure et maintien de la conformation dodu site catalytique indispensable pour des enzymes
Différents types de ponts :
- Intra-chaînes (intra-brins): entre cystéines de la même c-polypeptidique
- Inter-chaînes (inter-brins): entre plusieurs c-polypetidiques
Mise en forme = folding
Le repliement des protéines est un mécanisme rapide qui s'opère en quelques microsecondes après la sortie de la c-polypeptidique du ribosome
Repliement séquentiel :
1) Formation structure secondaires (1ères centaines de ns) = stade du globule fondu/moten fondu
2) Les structures secondaires vont se rapprocher et former la structure tertiaire définitive (quelques micro secondes)
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Structure secondaire
Hélices alpha et autre
Structure fréqente, compacte et énergiquement favorable
Hélice droite caractérisée par des liaisons hydrogènes entre le -CO d'un résidu et le NH d'un résidu 4 positions plus loin
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Tour moyen: 3,6 résidus, 54 nm
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Autre hélices: moins important que hélice alpha
Correspondent à d'autre zone du graphique de Ramachandran
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Feuillets beta
Brin beta:
- structure périodique étendue
- a une polarité celle de la chaîne peptidique
Liaisons H qui stabilisent le brin beta se font entre résidus distants: un brin seul n'est pas stable il a besoins de former des liaisons H avec d'autres brins beta pour se stabiliser :
Feuillet beta
- Parallèles: 2 brins même direction
- Antiparallèles: orientations opposées
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Définition
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La chaine principale contient 3 liaisons covalences par AA
2 simples (rotation possible donc psi et phi) et 1 peptidique
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