Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

Proteínas - Coggle Diagram

- - - - El radical presenta una cadena lineal y abierta, que deriva de la unión de grupos –CH2 y –CH3
        
        se dividen en:
        
        Acidos
        
        Cantidad de grupos carboxilo mayor que número de grupos amino.
        
        Acido aspártico (Asp)
        Acido glutámico (Glu)
        
        Básicos
        
        Cantidad de grupos carboxilo menor que número de grupos amino.
        
        Lisina (Lys)
        Arginina (Arg)
        Asparagina (Asn)
        Glutamina (Gln)
        
        Neutros
        
        Cantidad de grupos carboxilo igual que número de grupos amino.
        
        Glicina (Gly)
        Alanina (Ala)
        Valina (Val)
        Leucina (Leu)
        Isoleucina (Ile)
        Serina (Ser)
        Treonina (Thr)
        Cisteína (Cys)
        Metionina (Met)
    - - El radical presenta una cadena cíclica , derivada del grupo del benceno.
        
        Fenilanina (Phe)
        Tirosina (Tyr)
    - - el radical es una cadena cerrada de bastante complejidad y que contiene grupos NH
        
        Prolina (Pro)
        Triptófano (Trp)
        Histidina (His)
  - - - se puede distinguir una parte regularmente repetida
    - - Son estructuras no ramificadas, y poseen extremos definidos
        
        el extremo amínico se toma como el comienzo de la cadena y el carboxílico como final de la misma
        
        otro tipo de enlaces que se forman entre 2 aminoácidos cisteína; los puentes disulfuro, que proporcionan una gran estabilidad frente a la hidrólisis
    - - Actúan como:
        
        enzimas
        
        hormonas
        
        toxinas
        
        antibióticos
      - Tienen un sabor amargo
    - - Glutatión
        
        formado por ácido glutámico, cisteína y glicina
        
        Su gran capacidad de oxidación y reducción le permite modificar ciertas características de la masa del pan de trigo como la adherencia y la viscosidad
      - Carmosina, Balenina Y Anserina
        
        tripéptidos que se encuentran en los músculos de los animales vertebrados, se caracterizan por estar formados por el aminoácido alanina unido a la histidina
        
        Carnosina
        Balenina
        Anserina
      - Nisina
        
        Producida por algunas cepas de Streptococcus lactis
        
        Se usa como conservante gracias a sus propiedades contra el crecimiento de bacterias gram negativas
      - Péptidos de la lisina
        
        Ayuda a retrasar el proceso llamado pardeamiento no enzimático, el cual se basa en el oscurecimiento de alimentos al ser calentados
- - - - los tipos mas frecuentes son:
        
        Alfa hélice
        
        se constituye a raíz de la rotación completa de un plano respecto al anterior
        
        Beta o de hoja plegada
        
        estructura debe su nombre a su apariencia , que es similar a la de una hoja doblada en forma de abanico
        
        Hélice de colágeno
        
        En aquellas zonas donde no existen ordenación alfa hélice ni de hoja plegada
        
        Presenta una estructura al azar
        
        no permiten ninguna de las configuraciones anteriores
  - - - consecuencia de las interacciones de largo alcance en la secuencia de aminoácidos
        
        Causas de su aparición
        
        existencia de aminoácidos prolina e hidroxiprolina en la secuencia , que irrumpen en la estructura alfa hélice
        
        restos ´´R´´ hidrófobos , que tienden a alejarse del medio acuoso que les rodea , forzando cambios en la estructura
        
        Los residuos cisteína pueden formar puentes disulfuro entre partes distintas dentro de la misma cadena
        
        Estructuras mas comunes son.
        
        Conformación globular
        
        plegamiento de la estructura secundaria , adoptando formas parecidas a esferas
        
        proporciona solubilidad en agua y en soluciones salinas
        
        Conformación filamentosa
        
        tipo lineal y se da generalmente en estructuras secundarias alfa-hélice
        
        son insolubles en agua y en disoluciones salinas
  - - - En la estructura cuaternaria de una proteína están incluidas todas las demás: primaria, secundaria y terciaria
        
        Uno de los ejemplos más conocidos de estructura cuaternaria es el de la hemoglobina
        
        La hemoglobina está formada por la unión de 4 cadenas polipeptídicas dos a dos (dos alfa y dos beta)
- - - - Se clasifican en:
        
        Proteínas filamentosas o escleroproteínas
        
        forma alargada , son insolubles en agua y resistentes a la acción de enzimas proteolíticos, que son proteínas que degradan a otras proteínas, rompiendo los enlaces que las forman
        
        Colágeno
        
        Elastinas
        
        Queratinas
        
        Fibroínas
        
        Proteínas globulares o esferoproteínas
        
        son solubles en agua y en disolventes polares. Se caracterizan porque presentan una gran actividad biológica
        
        protaminas
        
        histonas
        
        prolaminas
        
        gluteninas
        
        albúminas
        
        globulinas
  - - - Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético
        
        Cromoproteínas
        
        denominen pigmentos
        
        Pigmentos porfirínicos
        
        No porfirínicos
        
        glucoproteínas
        
        que proporcionan características lubricantes en tendones y huesos ; algunas hormonas
        
        lipoproteínas
        
        fosfoproteinas
        
        pertenecen la caseína de la leche o la vitelina de la yema del huevo
        
        nucleoproteinas
        
        así la asociación de protaminas o histonas con todos los ácidos nucleicos