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ENZIMI :glass_of_milk:, Schermata 2021-08-18 alle 11.13.46, Schermata 2021…
ENZIMI :glass_of_milk:
CARATTERISTICHE
(sono
catalizzatori biologici
)
NON
fanno avvenire reazioni termodinamicamente
impossibili
(si limitano a velocizzarle)
NON
alterano l'equilibrio chimico della reazione
rimangono
inalterati
alla fine del processo di
catalisi
(velocizzazione della reazione)
sono molto
efficienti
(velocizzano fino a 10ˆ15)
sono
specifici
(agiscono solo su molecole molto simili con affinità e velocità diverse)
sono
modulabili
(attraverso
attivatori
e
inibitori
)
ENERGIA di ATTIVAZIONE
⚡
(scoglio energetico x reagenti)
il compito di un enzima è di
abbassare
questo scoglio energetico, per velocizzare la reazione
TEORIA CINETICA delle COLLISIONI
urto x far reagire particelle (
collisione
)
energia pari a quella di attivazione
giusta orientazione
TEORIA del COMPLESSO ATTIVATO
(o STATO di TRANSIZIONE)
momento in cui
energia + alta
→
particella + instabile
enzima abbassando l'energia di attivazione rende la
reazione + stabile
VARIAZIONE di ENERGIA LIBERA
:bird:
(G / ∆G)
∆G = Ep - Er
∆G < 0
→ processo
SPONTANEO
(o ESOERGENICO)
∆G > 0
→ processo
NON SPONTANEO
(o ENDOERGENICO)
∆G = 0
→ processo
EQUILIBRIO
STRUTTURA :triangular_ruler:
parti essenziali
REAGENTI
🧪 (o SUBSTRATO)
STRATO ATTIVO
componenti addizionali
COFATTORI (ioni
inorganici
)
APOENZIMA → proteina
senza
cofattore
OLOENZIMA → proteina
con
cofattore (attiva)
GRUPPI PROSTEICI (legati covalentmente all'enzima)
COENZIMI (composti
organici
)
modi in cui reagente + strato attivo
TEORIA CHIAVE SERRATURA :red_cross:
TEORIA ADATTAMENTO INDOTTO :check:
AFFINITA' ENZIMA - SUBSTRATO
:<3:
COSTANTE MICHAELIS- MENTEN
(costante km)
CINETICA ENZIMATICA
:racing_car:(velocità)
varia in base a
PH
TEMPERATURA
CONCENTRAZIONE ENZIMA
PRESENZA INIBITORI
CONCENTRAZIONE SUBSTRATI
INIBIZIONE ENZIMATICA
💉
(regolazione velocità enzimi)
COMPETITIVA
🥇
compete con il substrato per legarsi al sito attivo
NON COMPETITIVA
🥉
l'inibitore non interagisce con il sito attivo, ma con il
sito allosterico
, modificando la struttura dell'enzima → non raggiunge Vmax
REGOLAZIONE ALLOSTERICA
🧭
effettore positivo
si lega a sito allosterico → + veloce
effettore negativo
si lega a sito allosterico → - veloce
FEEDBACK 👍🏻
POSITIVO
vuole essere replicato
funge da attivatore
NEGATIVO
non vuole essere replicato
inibisce enzima 1
