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Aminoácidos y Enlace Peptídico, Julio César Aquino Aquino, image, image,…
Aminoácidos y Enlace Peptídico
¿Qué es un aminoácido?
Moléculas orgánicas con características comunes
Son las unidades estructurales de las proteínas
Existen 20 aminoácidos
Estructura
Carbono α
Es asimétrico excepto en Gly (Glicina)
Tiene diferentes sustituyentes
Volviéndolos isómeros ópticos
Forma L
Única útil para el cuerpo
Forma D
Hidrógeno
NH₂
COOH
Cadena lateral (R)
Diferencia cada aminoácido
Brinda las propiedades de cada aminoácido
Clasificación
Dada por su cadena lateral
Hidrofóbicos
Son Ala, Val, Leu, lie, Pro,
Phe, Trp y Met.
R = Alifáticos
Excepto Phe y Trp
Con anillos aromáticos
Phe
Trp
Gly
R = H
Met
Iniciados de síntesis protéica
Cys
Con grupo sulfhidrilo
Polares sin carga
Con grupo hidroxilo
Ser
Fundamental en catálisis enzimática
Thr
Tyr
Con grupo amida
Asn
Gln
Ionizables a pH fisiológico
Son Glu, Asp, Lys, Arg e His
Con carboxilo en forma aniónica
Glu
Asp
R = Carácter básico
Lys
Ionizado a pH fisiológico
Arg
Ionizado a pH fisiológico
His
pKa = 6
Interacciones no covalentes
Determinadas por cadenas laterales
Hidrofobicidad
Núcleo hidrofóbico de cadenas laterales apolares
Fuerzas de Van der Waals
R's con dipolos que determinan la estructura de proteínas por fuerzas intermoleculares débiles
Puentes de hidrógeno
R's donadoras de H
Ser, Tyr, Thr, Trp, Gln, Asp, His, Cys
R's aceptores de H
Tyr, Glu, Asp, Ser, Thr, Asn, Gln, His, Cys
Interacciones electrostáticas
Cuando las cadenas laterales se ionizan
Unión de elementos metálicos
Unión covalente con
Cationes divalentes
Metales de transición
Permite participación en reacciones
Puede estabilizar su estructura tridimensional
Ejemplo
Hemoglobina
Enlace Peptídico
Unidad primaria estructural de cadenas polipeptídicas
Sucede entre el grupo carboxilo y el grupo amino de dos aminoácidos diferentes
Perdiendo una molécula de agua
Por ello estos aminoácidos son llamados residuos
Su estructura es lineal y rígida
Carácter Ácido y Básico
Carga eléctrica varía con el pH
En regiones de pH las proteínas pueden ser tampones
El pKa puede variar con el entorno químico de la molécula
Enlaces covalentes de cadenas laterales
Fosforilación
Unión de Pi con grupo hidroxilo de Ser, Thr y Tyr
Catalizadas por enzimas quinasas
Revertida por enzimas fosfatasas
Glucosilación
Unión de azúcares a proteínas
Enlace
O
-Glucosídico
Con hidroxilo de Ser o Thr
N
-Glucosídico
Con amino de cadena lateral de Asn
Puentes disulfuro
Entre dos grupos sulfhidrilo de diferentes aminoácidos
Requiere un ambiente oxidante
Por ello es común en proteínas extracelulares
Julio César Aquino Aquino
2do Semestre Grupo 3
