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PROTEINAS - Coggle Diagram
PROTEINAS
Funciones
Estructural
Es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Defensa
Crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones.
Transporte
Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
Movimiento
El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
Reconocimiento de señales
Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor son, a su vez, de naturaleza proteica.
Reserva
Aportan hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo
Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón
que regulan los niveles de glucosa en sangre.
Enzimática
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo.
Reguladora
Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la
división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
Transducción de señales
Durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte un fotón luminoso en un impulso nervioso, y un receptor hormonal convierte una señal química en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
Propiedades
Especificidad
Se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados.
Desnaturalización
Se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc.
Capacidad amortiguadora
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones del medio donde se encuentran.
Solubilidad
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Bibliografia
Vacacela, W. (2021). Proteínas. Presentado en Loja.
Guillén, V. L. (2018). ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS .Buenos Aires: Universidad FASTA.
Clasificación
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:
Criterio físico
Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
Prolaminas: solubles en alcohol
Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes
Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas
Criterio Químico
Proteínas simples: formadas exclusivamente por aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
Proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico.
Criterio Estructural
Proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.
Proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.
Criterio Funcional
Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.
Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades.
Definición
Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Las proteínas se organizan en cuatro niveles principales:
Estructura Primaria
Es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
Estructura Cuaternaria
Este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Estructura Terciaria
Se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica
Estructura Secundaria
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
