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Enzimas - Coggle Diagram
Enzimas
Tiene la forma del sustrato(modelo llave-cerradura)
o
al que se acerca el sustrato
la enzima adapta su sitio activo para encajar con el
Son uniones no covalentes
Son específicas
reutilizables
desnaturalizan
temperaturas por encima del rango óptimo
rompen todas las
uniones débiles
Pierde su sitio activo
no
puede reconocer al sustrato
pierde su función.
temperaturas por debajo del
rango óptimo
actividad más baja
no se pierden las estructuras tridimensionales
finales.
cuando se modifica el ph
cambia la concentración de protones
por
encima o por debajo del rango óptimo
desnaturaliza la enzima
inhibidores de las enzimas
algunos se unen de manera irreversible
pueden producir la
desnaturalización de la enzima o la unión covalente de ella con otra molécula
Otros se unen
de manera reversible(uniones no covalentes).
Competitivos
inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Gana el que esté
en mayor concentración. Si el inhibidor se une al sitio activo de la enzima, evita que elsustrato se una por lo que no permite que el sustrato se transforme en producto.
Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
↑ KM ↓Afinidad por el sustrato en presencia del inhibidor
No competitivo
Se une al sitio alostérico de la enzima.
La Regulación de la actividad enzimática se puede dar por:
Efecto Cooperativo: Enzimas con más de 1 sitio activo, en general son las que tienen
estructura cuaternaria
Efecto alostérico:
El sitio alostérico es quién reconoce al efector alostérico. Va a alterar
la actividad enzimática
Si es positivo aumenta su actividad, si es negativo disminuye
su actividad.
Fosforilación y desfosforilación
Se fabrica una enzima y en un principio está inactiva.
Cuando se le agrega un grupo fosfato, la enzima se activa(unión covalente).
Una enzima
fosforila a otra enzima
Hay una variedad de enzimas que se encargan de agregar o sacar grupos
fosfato a otras enzimas.
En la desfosforilación, se saca el grupo fosfato y la enzima se inactiva.
Hidrólisis de zimógenos
un zimógeno es el precursor de una enzima, no tiene actividad
En
la hidrólisis, una enzima rompe el Zimógeno resultando en una enzima activa y una parte que
se degrada.
son proteínas o glicoproteína
existen moléculas con actividad enzimática que no son proteínas
ARN
ribozimas
catalizan la formación o ruptura de las uniones fosfodiéster entre los
nucleótidos
catalizadores biológicos
aceleran reacciones
transforman
sustratos en productos
Tienen un grupo de aminoácidos
sitio activo
donde se une el
sustrato
Algunas enzimas necesitan de coenzimas para funcionar
puede ser
un metal
como también otro grupo prostético
que se haya unido de manera covalente a la proteína
enzimática
otros casos las coenzimas se unen de manera laxa a las enzimas.
La velocidad de una enzima depende de
cuanto más sustrato
más rápida es la velocidad,
cuando llega al 100% de velocidad, se satura
al KM(50% velocidad)
el 50% de
los sitios activos de las enzimas están completos por sustrato
↓KM ↑ Afinidad por el sustrato.