Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Proteínas - Coggle Diagram
Proteínas
Funções
Hormonal
Insulina
Estrutural
Colágeno
Catalítica
Enzimas
Motora
Proteínas motoras
Cinesina
Imunológica
Anticorpos
Transportadora
Proteínas transportadoras
Ligação peptídica
Entre carboxila e amina
Parte aminoterminal e carboxiterminal
Primeiro a.a.: n terminal
Liberação de água
Pequena distância da ligação
Sem movimento estérico
Interações entre R causa enovelamento
Cadeia principal
chamada de
Backbone chain
Polipeptídeos
Mais de 25~30 resíduos de a.a.
Macromoléculas contituentes de todos os seres vivos
Alto peso molecular
Passíveis de sofrer desnaturação
Propriedades.
Dadas pelos a.a.
Diversidade de cadeias laterais
Estruturas secundárias
Ionização e reatividade
Interação com íons e H2O
Pontes H
Tamanho, forma e carga
Radicais são ionizáveis
Solubilidade
Nº e arranjo de cargas
Moléculas conjugadas
Modificada por pH
Mínima no PI (sem carga líquida)
Afetada pela força iônica
Classificações
Forma
Globular
Equilíbrio de est. secundárias
Maioria das enzimas
Fibrosa
Tipo predominante de est. secundária
Alongada
Colágeno
Composição
Simples
Apenas a.a. na cadeia
Conjugadas
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Fosfoproteínas
Nº de cadeias
Monomérica, dimérica, trimérica...
Enovelamento
Diferentes estruturas
Primária
Sequência linear de a.a.
Apenas ligações peptídicas
Ainda sem função
Secundária
Partes da cadeia enrolam-se
α-hélice e β-pregueada
Pontes H entre ligações peptídicas
4 ligações de distância
Voltas
Conectam segmentos
α-hélice e β-pregueada
Mudam a direção da cadeia
Voltas grandes são chamadas alças
Voltas β
Tipo 1
Rígido
Ligação entre prolina e cistina
Tipo 2
Flexível
Glicina
Terciária
Radicais começam a interagir
Interações
Pontes dissulfeto
Cisteínas
Hidrofóbicas
Eletrostática/iônica
Pontes H
Motivos estruturais
Combinação de estruturas secundárias
Relacionados aos domínios específicos
Tipos principais
βαβ
Meandro β
β-barril/chave grega
αα
Domínios
Autonomia funcional
Conjunto de motivos
Conservado nas famílias de proteínas
25 a 300 a.a.
Quaternária
Interação entre 2+ cadeias polipeptídicas
Interações
Pontes H
Interações hidrofóbicas
Ligações iônicas
Enovelamento incorreto
Perda de função
Doenças degenerativas e amilóides
Príon