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Síntese proteica/biomoléculas - Coggle Diagram
Síntese proteica/biomoléculas
Para que os genes, presentes no DNA, produzam proteínas complexas, eles precisam do que chamamos de
Maquinaria de síntese
A maquinaria de síntese é tudo que está no citoplasma da célula
Os vírus não tem nenhuma maquinaria, por isso dependem de outras células para se replicar
Quando eles entram nas células, eles liberam o material genético no citoplasma e as nossas células o reconhecem e fazem a tradução desse material genético
O Retículo Endoplasmático Rugoso e o Complexo de Golgi fazem toda a diferença no processo de síntese proteica eucariota
É graças a essas organelas que conseguimos realizar os dobramentos mais complexos das proteínas e também fazer a adição de grupos moleculares, como ácidos, glicídios e etc
Depois que o DNA é transcrito em RNA, ele será traduzido pelos ribossomos, e é ai que o processo de síntese se inicia
Os ribossomos traduzem o RNA. Vão interpretar o código de bases nitrogenadas que chega e adequar os AA codificados na devida ordem
A síntese proteica se inicia no processo de
Tradução
do DNA
É como se pegasse uma informação trazida por uma "língua" (genes) e a traduzisse para outra (AA)
Componentes da Tradução
RNAt ou moléculas adaptadoras
Se acoplam aos AA e ficam preparados para a síntese
Humanos possuem em torno 50 espécies de RNAt
Bactérias possuem em torno 30-40 espécies
Os RNAt podem estar carregados ou descarregados
Temos RNAt específicos para cada um dos 20 AA essenciais
Como é que o RNAt sabe qual é o AA que ele tem que pegar?
O RNAt tem dobras específicas, e uma delas é o que chamamos de
Anticódon
Quando falamos de expressão gênica, o anticódon é importante porque ele permite o que chamamos de
Pareamento Oscilante
Alguns RNAt não precisam parear as três bases nitrogenadas, se ele pareou as duas primeiras corretamente, a terceira pode aceitar outros tipos de combinação
Quem manda mesmo no AA a ser codificado por um determinado códon, vão ser a primeira e a segunda base
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O anticódon é a sequência complementar do códon
Sequência de 3 nucleotídeos que reconhece o códon específico de RNA
Embora todos os RNAt compartilhem forma estrutural semelhante, sua forma tridimensional é única (para poder reconhecer seu AA específico)
Sítios de ligação: A extremidade 3' do RNAt se liga ao grupo carboxila do AA
Para o RNAt acoplar um AA, ele gasta energia
Temos enzimas específicas, que são as
Aminoacil-RNAt sintetases
, que vão gastar um ATP para ligar um AA no RNAt
Logo a síntese proteica é um processo caro
Ribossomos
Os ribossomos eucariotos e os bacterianos são um pouco diferentes no tamanho, mas os dois funcionam da mesma maneira e apresentam uma estrutura muito semelhante: RNAr + proteínas estruturais
São umas das poucas organelas das células eucariotas que não são envoltas por membrana
São formados por duas subunidades
Suas subunidades só estão acopladas umas às outras, no momento da tradução
Se não tiver um RNAm para ser traduzido, as subunidades vão estar separadas no citoplasma
AA's
Nossa dieta nos fornece os AA essenciais para a síntese proteica
As células devem sempre manter um estoque alto desses AA
Etapas da síntese proteica:
Etapa 5:
Modificações pós-translacionais e estrutura tridimensional:
Após a tradução, algumas proteínas, antes de assumirem a sua conformação nativa, têm a sua estrutura primária alterada por
Modificações pós traducionais
, como por exemplo: Fosforilação, carboxilação...
Etapa 3:
Alongamento
Quando um RNAt fica do lado de outro, ocorre ligação peptídica, e ele sai deixando o seu AA ligado no RNAt que estava ao seu lado, e assim vai alongando a proteína
Etapa 2:
Iniciação da tradução
O RNAm se liga a menor das 2 subunidades ribossômicas e ao aminoacil-RNAt de iniciação
É a subunidade menor que tem o local de reconhecimento do "cap" de metilguanosina. Quando ele reconhece, a subunidade maior se encaixa na menor e a tradução começa
No processo de iniciação, o primeiro códon que sempre será lido é o o códon
AUG (metionina)
, que é o códon que sinaliza o início da proteína a ser sintetizada
Todas começam com uma metionina, depois elas se diferenciam
Em bactérias temos três sítios nos ribossomos: o sítio A, P e E.
O RNAt entra no sítio A, é estabilizado, passa para o sítio P onde o anticódon vai reconhecer o códon, levando a ligação peptídica do AA levado pelo transportador com o próximo AA. Em seguida o RNAt vai para o sítio E e depois sai do ribossomo
Em eucariotos não temos o sítio E
O RNAt entra, estabiliza, reconhece o códon, entrega o AA e sai
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Etapa 4:
Terminação
Depois que as ligações peptídicas terminam a proteína é liberada
A terminação ocorre quando 1 dos 3 códons de terminação (UAA, UAG, UGA) é colocado no sítio A
Quando a proteína é liberada, ocorre a dissociação das subunidades ribossômicas
Etapa 1:
Ativação dos AA
A ligação dos AA no seus respectivos RNAt ocorre no citoplasma, pelas Aminoacil-RNAt sintetases
A ativação dos AA também pode ser chamada de aminoacilação do RNAt
O RNA pode ser processado na célula por dois caminhos diferentes (um caminho vai levar a proteína a sofrer alterações pós tradução, o outro não)
Os dois caminhos são:
DNA transcreve o RNAm, e os ribossomos vão traduzir esse RNAm, e a proteína será liberada no citoplasma
Os ribossomos sempre atuam na forma de conjunto, que chamamos de
POLISSOMOS
Esses polissomos podem estar livres no citoplasma, fazer a tradução e exportar diretamente a proteína
Ou eles podem estar acoplados no ret. Endoplasmático, e então esse produto proteico vai sofrer modificações no retículo, no golgi e então serão exportados
Um polissomo livre são vários ribossomos aderidos a um RNAm
A proteína já sai dos polissomos com forma de cobrinha, pois ela já sofre as modificações em sua conformação tridimensional por interação dos aa, cargas elétricas e etc
Quando essa proteína é liberada no citoplasma, ela sofre alguns dobramentos/ modificações por um grupo de proteínas que chamamos de
CHAPERONAS
Quando observamos a síntese proteica que não passa pelo retículo, nem pelo golgi, nós estamos falando de proteínas que irão:
Permanecer livres no citoplasma
Ser incorporadas no núcleo
o Ser incorporadas às mitocôndrias
Ser incorporadas aos peroxissomos (estruturas membranares tem função de desintoxicação)
Chaperonas:
As proteínas assumem a sua conformação nativa com o auxílio das cheperonas ou proteínas do estresse ou proteínas do choque térmico (heat shock proteins)
São um grupo de proteínas que tem uma conformação tridimensional capaz de influenciar o dobramento de outras proteínas.
Ajudam as outras proteínas a se moldar, associar a outras proteínas de maneira estável e tornarem-se estruturas ativas, evitando a associação de proteínas ainda não dobradas corretamente
ajudam por exemplo, na associação de uma forma terciária com outra terciária para formar uma quaternária
Se localizam no citoplasma
Auxiliam a via de produção mais simples
O DNA transcreve o RNAm, e os ribossomos vão traduzir esse RNAm, e a proteína será levada para o RE, depois para o Golgi, e enfim serão exportadas
É no RE e no Golgi que as alterações pós traducionais acontecem
Essas modificações são covalentes, ou seja, super estáveis
Podem ocorrer durante ou depois da síntese completa
Frequentemente são resultantes de reações enzimáticas
Temos vários tipos alteração, como:
Formação de pontes dissufito
Fosforilação
Lipidação
Miristilação e palmitação
Adição de peptídeos
Clivagem de peptídeos sinais
Adição de co-fatores
Adição de pequenos grupos
Acilação, alquilação, amidação, carboxilação
E a mais importante delas:
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RE
É uma estrutura enorme, ocupa uma área grande do citoplasma.
Metade das membranas celulares estão nele.
Pode segregar em seu interior substâncias sintetizadas em suas membranas
Fornece sustentação auxiliar para o citosol
Têm 3 regiões distintas:
RE liso:
Não tem ribossomos
Produz lipídeos
Faz a detoxificação
Possuem em sua membrana:
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É uma membrana, volumosa, arredondada, tubular
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A síntese de lipídeos é como se fosse uma linha de montagem
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RE rugoso:
Tem os ribossomos aderidos à membrana
Apresentam sistema único de cisternas achatadas
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Se pensarmos na endomembrana, vamos ter na m camada interna, proteínas muito glicosiladas
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Local para onde a proteína nascente é levada depois de ter sua sequência sinal reconhecida
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Essa proteína nascente vai sofrer os seus primeiros dobramentos no retículo rugoso, e fazer as suas primeiras pontes estabilizadoras, que são pontes de sulfeto
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Antes da exportação, existe o passo de checagem
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Elemento Transicional:
É do elemento transicional que brotam vesículas para serem exportadas para o complexo de golgi
Aonde temos uma diminuição do número de ribossomos
Essas três regiões se diferem: estruturalmente, morfologicamente e funcionalmente
Quando olho pra uma célula e vejo mais reticulo rugoso ou liso, eu consigo saber que tipo de molécula essa célula está sintetizando
Como as proteínas se exportam do RE para o Golgi ou de uma vesícula para outra?
2 teorias
Transporte vesicular
Uma cisterna cis vai sofrendo modificações, adições de outras proteínas, ai ela se matura e transforma em uma cisterna média. Depois a cisterna média se matura e se transforma em uma trans, que por fim, exportará a proteina
Complexo de Golgi
Dependem dos microtúbulos pra se posicionarem
Nas cisternas Trans acontece o endereçamento molecular
isso é importante pois o golgi precisa exportar proteínas para diversos locais
O complexo é uma estrutura compartimentalizada
Em cada um desses compartimentos vamos ter grupos de enzimas diferentes, que fazem alterações diferentes.
são vários dictiossomos juntos (cisternas)
Função:
Contribuir para a variedade de proteínas
Glicosilações
quebra a primeira fração glicídica adicionada no RE (que é uma glicosilação inespecífica), e adiciona novos açúcares (especificamente de acordo com cada proteína).
Proteínas que chegam com oligossacarídeos ricos em manose, não sofrem adição de novos açúcares
. Não são resistentes a grandes alterações no ph.
Os oligossacarídeos complexos, como galactose e fucose, são adicionados em proteínas que não vem ricas em manose
Essa glicosilação complexa é ph resistentes, vão resistir à acidificação do ambiente.
Fatores que determinam a Glicosilação:
Celulares
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Ambientais
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Proteína por si só
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Conforme as proteínas vão passando pelas diferentes cisternas, diferentes alterações vão acontecendo
. Pode acontecer, fosforilação, sulfatação e muitas outras.
O Complexo de Golgi é dividido em três partes
Face cis:
é a parte próxima ao RE, recebe às proteínas
São vesículas mais gordinhas (estão cheias de proteínas nascentes)
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Cisternas médias:
vesículas mais magrinhas, realizam diversas alterações nas proteínas
Face trans:
vesículas mais gordinhas
está voltada para a MP e vai mandar as proteínas, prontas, pro seu destino final
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Proteínas que normalmente vão enfrentar ambientes mais inóspitos
São proteínas que irão:
Formar lisossomos (local muito ácido)
Ser exportadas para o meio extracelular
Permanecer no próprio retículo, ou no golgi (locais muito tumultuados que acontece muita coisa no mesmo tempo)
Compor a membrana plasmática ou as endomembranas
Essas proteínas sofrem a adição de mais grupos funcionais, para ajudar na manutenção da sua conformação estrutural
Como a célula sabe qual RNAm tem que passar por cada via de síntese?
O RNAm dessas proteínas mais complexas, vem com o que chamamos de
Sequência Sinal
.
Então ele vai ter na sua constituição, o local de reconhecimento do ribossomo (o códon de iniciação), e depois vem essa sequência sinal.
São normalmente 45 bases nitrogenadas, que dão uma sequencia de 15 aa.
Pra todas as proteínas que vão passar por este caminho, existe essa sequência no RNAm.