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第六章：酶 - Coggle Diagram
第六章：酶
酶促反应动力学
底物浓度
酶浓度
温度
pH
抑制剂
不可逆抑制
可逆抑制
竞争性抑制
非竞争式抑制
互不相关
反竞争性抑制
不与游离E结合，但与ES复合体结合
酶促反应速度：单位时间内底物的消耗量和产物的生成量
米氏常数Km：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位mol/L；特征性常数，与酶浓度无关；越小越好。
酶的转换数Kcat：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
概述
核酶
催化自身
催化其他分子
典型：肽基转移酶
肽链合成中肽键的生成
合酶
缺辅基酶蛋白+辅因子
抗体酶
具有催化活性的单抗
多数蛋白质
少数RNA
蛋白质的一二三四级结构对催化活性都是必须的
一些典型的酶促反应
胰凝乳蛋白酶：酸碱催化、共价催化、稳定过渡态
己糖激酶：诱导契合
烯醇酶需要金属离子激活
溶菌酶：共价催化、酸催化、两次连续亲核取代
调节酶
与变构调节剂、变构效应分子可逆、非共价结合
可逆共价修饰
寡聚酶
调解酶的动力学性质不符合米氏方程
酶的工作原理
通常发生在酶的一个空间限定的口袋（活性位点）中
酶仅能影响反应速率，不改变平衡常数
高度专一性
酶和底物之间的共价键重排
酶和底物之间的非共价相互作用
形成ES复合物