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Metabolismo das PROTEÍNAS, Complexo de Golgi, Trafego bidirecional entre…
Metabolismo das
PROTEÍNAS
TRADUÇÃO
Componentes
Aminoacil-RNAt sintetase
RNA mensageiro
tRNA ou moléculas adaptadoras
Anticódon
Pode ou não estar carregado
Sítio de ligação AA
Ribossomos
Sítio A
Posicionamento de códon adj. para pareamento com anticódon do tRNA transportador do próximo aa
Sítio P
Posicionamento de Códon de iniciação para pareamento com anticódon do tRNA transportador de metionina
Sítio E
Códon de saída posicionado no sítio E para desligamento com tRNA
Exclusivo para procariotos
Aminoácidos essenciais
Etapas
3 - Alongamento
Fatores necessários
(EF-Tu, EF-Ts, EF-G
Ribozima (peptidiltransferase)
Liga o peptídeo em formação e o AA a ser
adicionado
Após a ligação peptídica Translocação (requer energia, GTP)
O RNAt não-carregado sai e o RNAt carregando o peptídeo vai para o sítio P
4 - Terminação
Adição de um códon de parada
2 - Iniciação
Ligação do RNA mensageiro a menor subunidade ribossômicas e ao e ao aminoacil-RNAt de iniciação;
aminoacil-RNAt
Pareia com o códon AUG
5 - Modificações Pós-translacionais e Estrutura
Tridimensional
1 - Ativação de AA's
Ligação dos AAs aos seus RNAt pelas aminoacil-RNAt sintetases
Generalidades
CÓDIGO GENÉTICO
Códon
Estrutura
3 nucleotídeos do mRNA que codificam cada aa
Direção 5' a 3'
64 Combinações diferentes
64 códons
3 códons de parada
UAA
UAG
UGA
61 codificam 20 aa padrão
1 códon de iniciação
AUG
Leitura
Sucessiva
Sem sobreposição
1° Códon = Janela de leitura
A leitura errada leva a
Mutação gênica
Classificações
Mutação silenciosa:
1 base alterada ainda codifica o mesmo AA
Mutação sem sentido
1 base alterada se torna um dos códons de terminação
Expansão de repetições trinucleotídicas
Inserções de várias repetições de 1 códon
Mutações em sítios de corte-junção
Alteração de íntrons removidos
Mutação com perda de sentido
1 base alterada codifica um AA diferente
Mutações com alteração de módulo de leitura
Sequência de AAs altera radicalmente
Tipos
Ganho de função
Alteração na regulação/ funcionamento
Perda de função
Características
Universalidade
é conservado em todas as espécies
Redundância/ Degenerado
Um AA pode ter mais de 1 trinca que o codifica
Especificidade
1 códon sempre codifica o mesmo AA;
Contínuo
Sempre lido de 3 em 3 bases
Descobertas
Ribossomos como sintese de proteínas
RNA transportador
50 RNAt para 20 aa's
Braços
Anticodon
Aminoácido
Ligado a
ATP
Aminoacil-tRNAs
Enzima
Aminoacil-tRNAs sintetase
Aminoácido
Hipótese da oscilação
1
1° códon liga fortemente com as bases do anticódon
2
1° base de anticódon defini o número de códons que será reconhecido
3
AA definido por vários códons (distintos) os que se diferenciarem em qualquer uma das duas primeiras bases terá tRNA diferente
4
31 tRNA para codificar os AA
1 tRNA para codificar a iniciação
Mínimo necessário para 61 códons
Duas vias de síntese
No citosol
Proteínas que irão
Ser incorporadas no núcleo
Permanecer no citosol
Ser incorporadas aos peroxissomos
Ser incorporadas às mitocôndrias
DNA
RNAm
Ribossomos
Polissomos
Retículo endosplamático
Golgi
Exportação
Polissomos
Exportação
No RE
Proteínas que irão
Ser exocitada
Ser transportadas para o Golgi
Permanecer no próprio retículo
Compor membrana Plasmática/ endomembranas
Sofrer modificações pós traducionais
Formar lisossomos
Sequência sinal específica
Processos Realizados
Endereçamento de proteína
Podem ser feito através de:
Estrutura de proteína
Sequências sinalizadoras
Podem ser removidas por peptidases específicas
Localização
Aminoterminais
Carboxiterminais
Sequência de 15 aa's
Modificações pós traducionais
Modificações pós traducionais
Onde ocorre
Complexo de Golgi
Mitocôndrias
Retículo endoplasmático
Principais modificações
Glicosilação
Glicosilação
Características
Geram
Proteínas da via secretora
Proteínas de superfície
Sutil ou intensa
Consequências variáveis e não previsíveis
Pode ter consequências fatais
Função
Estrutural
Proteção
Reprodução
Sistema imunológico
Hormonal
Tipos
O-glicosilação
N-glicosilação
P-glicosilação
C-glicosilação
Estrutura
Dobramento correto
Estabilidade
Permite reconhecimento por Acs
Resistência à proteases
Fatores de influência
Celulares
Atividade enzimática
Estado energético e fisiológico
Presença do Dol-P
Ambientais
Disponibilidade de precursores
Glicosidades extracelulares
Inibidores/Tóxicos
Proteínas per se
Sequência, estrutura, dobramento
Velocidade de passagem pelo Golgi
Importância:
Regulação dos processos de interação proteína proteína
Proteção contra proteases
Adesão celular
Papel na sinalização
Lipidação
Adição de peptídeos
Clivagem de peptídeo sinais
Miristilação e Palmitalação
Adição de co-fatores
Fosforilação
Criação de pontes dissulfeto
Adição de pequenos grupos
Ajuste final após tradução
Complexo de Golgi
Função
Síntese de glicolipidios e esfingomielina
Sulfatação
Fosforilação
Modificações pós traducionais
Secreção celular (exocitose)
Formação do lisossomo
Promover a variedade proteica
Formação de acrossomos
Estrutura
Porção TGN
Envia as vesículas
Porção CGN
Recebe vesículas
Rede Trans
Fusão com as vesículas de transição que vêm do RE
Parte côncava voltada para a membrana
Rede cis
Liberação de vesículas contendo material já processado pelo Golgi.
Parte convexa voltada para o RE e núcleo
Vesículas esféricas
Cisternas média
Processamento
cerca de 5 a 8 Vesículas achatadas (cisternas)
Modelos de transporte
Maturação de cisternas
Vesícular
Trafego bidirecional entre RE e CG
Retículo endoplasmático
Estruturas relacionadas
Chaperonas
Onde se encontram
Retículo endoplasmático
Chaperonas moleculares gerais
Chaperonas de lectina
Chaperonas moleculares não clássicas
Chaperonas dobráveis
Citosol
Doenças devido ao mau funcionamento
Doenças amilóides
Alzheimer
Parkinson
Doenças causadas por priões
HSP
Proteínas de choque térmico
Estímulos
Temperatura elevada
Outros estresses
Função
Destruição de proteínas danosas
Reativar proteínas inativas
Enovelamento correto de proteínas
Moldar
Associar a outras proteinas
Estabilizar
Adquirir conformação funcionalmente ativa
O que são
Proteínas auxiliadoras
Ribossomos
Estrutura
3 sítios de ligação
Sitio A
RNAt ligado à cadeia polipeptídica que está sendo formada
Sítio P
RNAt que carrega o próximo aminoácido a ser adicionado na cadeia polipeptídica
Sítio E
Nesse local o RNAt deixa o ribossomo
4 tipos de RNA ribossômico
80 tipos de proteínas
80s
Tipos
Ligados
Ligados ao retículo endoplasmáticos
Ligados ao envelope nuclear
Livres
Dispersos no citosol
Polissomos
Grupo de ribossomos associados ao RNAm
Função
Síntese proteica
Regiões
Rugoso
Função
Modificações pós transducionais
Síntese enzimática
Síntese de proteínas complexas
Estrutura
Ribossomos aderidos à face citosólica
Mais de 30 proteínas presentes
Cisternas
apresenta continuidade com a membrana externa do envelope nuclear
Conteúdo variável
Solução aquosa
Chaperonas
Proteínas nascentes
Proteases fracas
Poros nucleares
Mediam o tráfego de substâncias do interior do núcleo para o citoplasma da célula e vice-versa.
Chaperona
Enzimas responsáveis por monitorar as glicosilações
Glicosidades
Manosidases
Glicosiltransferases
Características
Encontrados em maior quantidade em células secretoras
Células acinosas do pâncreas
Células calciformes da parede intestinal
Fibroblastos secretores de colágeno
porções glicídicas das glicoproteínas e
glicolipídios voltadas para o lúmen
Ligação pela PRS
Elemento transicional
Porção entre REL e RER
vesículas com carga de exportação
Liso
Estrutura
Túbulos contorcidos arredondados
Enzima para sintese lipídida
Bomba de Ca²+
Cadeias de elétrons com citocromo e redutases específicas
P450
b5
Função
Armazena Ca2+
Síntese lipídica
Detoxificação
Controle da atividade de contração
muscular
Características
Abundante em células especializadas
Características
Presente em todas células eucariontes
Reação ao estresse
Incapacidade (momentânea)
Fornecer cálcio
Recolher cálcio
Trafego bidirecional entre RE e CG
Função
Recuperar proteínas do compartimento doador
Manter qtd de proteínas estável
Função
Recuperar proteínas do compartimento doador
Manter qtd de proteínas estável