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Estructura de las proteínas - Coggle Diagram
Estructura de las proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
Enlace peptídico
Características del enlace peptídico
Tiene un carácter parcial de doble enlace, es decir, que es más corto que un enlace sencillo y es rígido y planar
Sin embargo, los enlaces entre los carbonos α y los grupos α-amino y α-carboxilo pueden rotar libremente (aunque están limitados por el tamaño y el carácter de los grupos R).
Polaridad del enlace peptídico
Los grupos –C=O y –NH del enlace peptídico no están cargados y no aceptan ni liberan protones a lo largo del intervalo de pH comprendido entre 2 y 12.
Denominación de los péptidos
Todas las secuencias de aminoácidos se leen desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal del péptido.
La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos produce una cadena no ramificada denominada polipéptido.
La porción del aminoácido que queda después de que se pierdan los átomos de agua en la formación del enlace peptídico.
Determinación de la composición de aminoácidos de un polipéptido
La estructura primaria de un polipéptido consiste en identificar y cuantificar los aminoácidos que lo forman.
Se hidroliza con un ácido fuerte a 110 °C durante 24 h una muestra purificada del polipéptido que se va a analizar.
Secuenciación del péptido desde su extremo N-terminal
Es un proceso gradual de identificación de aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptídica, empezando por el extremo N-terminal.
El derivado feniltiohidantoína (PTH) resultante introduce una inestabilidad en el enlace peptídico
Escisión del polipéptido en fragmentos más pequeños
Tienen una estructura primaria compuesta de más de 100
aminoácidos.
Utilizando más de un agente de escisión (enzimas o productos químicos) en muestras distintas del polipéptido
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
Muchas proteínas consisten en una cadena polipeptídica única y se definen como proteínas monómeros.
El plegamiento de una proteína es un proceso complejo que a veces puede provocar moléculas inadecuadamente plegadas.
Hélice
Es una estructura espiral con un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminoácidos
Puentes de hidrógeno
Aminoácidos por vuelta
Aminoácidos que alteran una hélice α
Un grupo muy diverso de proteínas contiene hélices α.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
Interacciones que estabilizan la estructura terciaria
Puentes disulfuro
Las dos cisteínas pueden estar separadas entre sí por muchos aminoácidos en la secuencia primaria de un polipéptido o incluso pueden estar localizadas en dos cadenas polipeptídicas diferentes.
Interacciones hidrófobas
los aminoácidos con cadenas laterales no polares
tienden a estar localizados en el interior de la molécula polipeptídica, donde se asocian con otros aminoácidos hidrófobos
Dominios
Los dominios son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de los polipéptidos.
El plegamiento de la cadena peptídica dentro de un dominio normalmente se produce con independencia del plegamiento en otros dominios.
Lámina β
Comparación de una lámina β y una hélice α
las láminas β están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas β),
Láminas paralelas y antiparalelas
una lámina β puede estar formada por dos o
más cadenas polipeptídicas o segmentos de cadenas polipeptídicas
Giros β (giros inversos)
Los giros β invierten la dirección de una cadena polipeptídica, ayudándola a adoptar una forma globular compacta.
La glicina, el aminoácido con el grupo R más pequeño, se encuentra también a menudo en los giros β.