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PROTEÍNAS GLOBULARES - Coggle Diagram
PROTEÍNAS GLOBULARES
TIPOS DE HEMOGLOBINA
Desoxihemogobina
Transporte de Protones
La ruptura de los puentes salinos durante la fijación de oxigeno a la forma T de la hemoglobina genera dos protones que provienen de los átomos de hidrógeno del aminoácido histidina presente en la posición 146 de cada cadena beta
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Carboxihemoglobina
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Las fuentes comunes de CO son el cigarrillo calefactores, calefones, braseros, gases de escape de automóviles
Químicamente, compite por la sexta valencia del Fe, despasando al O2 y forma un 250 veces mas estable que la oxihemoglobina
Por tener un color cereza, los intoxicados suelen tener un color "rosagante" en la cara
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Mioglobina 
Aminoácidos polares hacia fuera, hidrofobias hacia dentro
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ESTRUCTURAS DE LA GLOBINA
Estructura primaria
Los aminoacidos polares se orientan hacia el exterior, en contacto con el agua y los no polares hacia dentro, formando un nicho fidrofobico que protege al hierro de su oxidacion
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La hemoglobina posee cuatro cadenas polipeptidicas: 2 cadenas alfa (de 141 aminoácidos, cada una)
Estructura Secundaria
La hemoglobina presenta ocho segmentos de alfa hélice, especializados por puentes de hidrógeno intracatenarios
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Estructura Cuaternaria
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HEMOGLOBINA
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Características
Efecto Bohr
Ocurre en los capilares tisulares cuando el aumento de la concentración de CO2 origina la liberación de protones.
Estos protones se unen a la globina haciendo que se aumente la liberación de O2, disminuyendo la afinidad.
La hemoglobina retiene dos protones por cada cuatro moléculas de oxigeno que pierde y así aumenta la capacidad amortiguadora de la sangre