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ENZIMAS - Coggle Diagram
ENZIMAS
inibição enzimática
reversível
competitiva
o inibidor liga-se ao sítio ativo competindo com o substrato pelo sítio ativo
não competitiva
o inibidor liga-se ao sítio alosterico provocando uma alteração no sítio ativo
irreversível
se associa tanto ao sitio ativo quanto ao sitio alosterico
Tipos
simples
reações reversíveis
maior quantidade
alostericas
mecanismos de regulação
feedback
+ATP/-ADP: sobra de energia/pouca demanda energética
processo rápido e de curta duração
-ATP/+ADP: pouca produção de energia/alta demanda energética
covalente
processo lento e de longa duração
secreção de hormonios
insulina
glucagon
adrenalina
reações irreversíveis
menor quantidade
epecificidade
chave fechadura
o sitio ativo da enzima é pre-formado e tem a forma complementa a molecula do substrato
encaixe induzido
o contato com a molécula do substrato induz mudanças
Sítio ativo
ligações fracas
se localiza em região fenda ou mais interna da enzima
especifico para o substrato e para a reação
onde o substrato passará pelo processo de catálise
sitio alosterico
ligações fracas
tipos
positivo
aumenta a afinidade pelo substrato
negativo
diminui a afinidade pelo substrato
controla a velocidade
efetores
externos
alimentos, bebidas, farmacos, etc
internos
produto das reações
produto das reações
direto
indireto
modo de ação
positivos= ativadores
negativos= inibidores
Catálise
Diminui a energia de ativação
Catalisadores de reações nos sistemas biológicos
Alto grau de especificidade por seus substratos
unidades fundamentais do metabolismo
cofator
vitaminas ou sais minerais associados a proteina
coenzimas
vitaminas associadas