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Proteínas desordenadas - Coggle Diagram
Proteínas desordenadas
Cronología
Se sabía que muchos anticuerpos se unían a diversas moléculas diana, o antígenos.
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Se descubrió que las proteínas estaban formadas por cadenas de aminoácidos que, para funcionar correctamente, debían plegarse y adoptar una forma precisa.
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Linus Pauling sugirió que ciertos anticuerpos podían plegarse de distintos modos y que las diversas configuraciones adoptadas dependían del ajuste entre anticuerpo y antígeno.
Emil Fischer propuso que una enzima y la molécula a la que se une encajan entre sí como una llave y una cerradura.
En 1953, se descubrió que la caseína, cápside del virus y proteína fibrinógeno se hallaban desestructuradas en su mayor parte y les permitía cumplir su función.
En 1996, se examinaba la proteína p21, se dio cuenta de que la proteína presentaba una desorganización casi total.
Constituía la primera prueba convincente de que la falta de estructura en una proteína no inutiliza su función.
La espectroscopia de RMN sigue representando la principal técnica para determinar si una proteína se halla plegada o desordenada.
La RMN muestra que p27 es muy flexible, con regiones que se pliegan y despliegan rápidamente para dar lugar a estructuras lábiles.
En la mayoría de las células cancerosas humanas la cantidad de p27 se reduce, y cuanto menor sea el valor, peor resulta el pronóstico para el paciente.
Al contrario de lo que podíamos esperar, algunas proteínas permanecen desestructuradas incluso después de unirse.
El desorden también se da en las proteínas de organismos más sencillos, e incluso en virus.
Experimento de Dunker
Descubrió que las proteínas intrínsecamente desordenadas presentaban más aminoácidos hidrofílicos que las proteínas rígidas
Por tanto, el balance entre aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos permitiría pronosticar el grado de plegamiento o desorganización de una proteína concreta.
De modo sorprendente, se descubrió que hasta el 35% de todas las proteínas humanas contendrían amplias regiones desestructuradas
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Las proteínas con características estructurales del tipo llave-cerradura demostrarían la máxima eficacia en funciones como la actividad enzimática
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