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:check:Proteínas :check:
:red_flag:Moléculas complejas en estructura y función. :red_flag:
Secuencia de aminoácidos de una molécula de proteína
Conformación tridimensional.
Interacciones no covalentes entre diferentes partes de la cadena polipeptídica estabilizan su estructura plegada.
Cadenas laterales hidrófobas tienden a agruparse en el interior de la molécula
Enlaces peptídicos vecinos dan lugar a hélices α y láminas β.
:checkered_flag:20 aminoácidos diferentes:checkered_flag:
Hecha de cadena larga no ramificada
Unido a través de un enlace peptídico covalente
Polipeptídicos
:tada:Dominios son las unidades modulares :tada:
Generalmente contienen de 40 a 350 aminoácidos
Proteínas pequeñas constan de un solo dominio
Proteínas grandes se forman a partir de múltiples dominios
Plegados en forma globular.
Las proteínas han evolucionado
Dominios se han modificado y combinado con otros dominios.
:fire:Las proteínas se unen en estructuras más grandes :fire:
Las proteínas con sitios de unión
Pueden ensamblarse en dímeros, anillos cerrados, conchas esféricas o polímeros helicoidales.
La fibrilla de amiloide es una estructura larga no ramificada
No todas las estructuras de la célula son capaces de reensamblarse espontáneamente
:<3:Las enzimas son proteínas catalíticas :<3:
Aceleran las velocidades de reacción al unir los estados de transición
Catálisis ácida
Catálisis básica
:star:proteínas se someten a muchas modificaciones postraduccionales :star:
Adición covalente de un grupo fosfato
Se utiliza para regular la actividad de una proteína.
Acetilo a una cadena lateral de aminoácidos específica
Proteína típica en una célula interactuará con más cinco socios diferentes.
