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PROTEÍNA, Jorge Jesús Velasco Farrera 6to "A" Laboratorista…
PROTEÍNA
FUNCIONES
Estructural. La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de
proteínas se forma la estructura del organismo.
Enzimatica. Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de
poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama
substratos. Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
Hormonal. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre.
También hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
Defensiva. Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
Transporte. Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente
Reserva. Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo.
Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo
Reguladoras. Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas
que suceden en el organismo.
Concentración muscular. La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.
Función Homeostática. Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
ESTRUCTURA
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).
Hélice Alfa: Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα.
Hoja Beta: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
Giros Beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.
Hélice de Colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida. Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos.
Láminas beta o láminas plegadas: Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.
Estructura Tercearía
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
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Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
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