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ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS - Coggle Diagram
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las
proteínas
son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos
y serían, por tanto, los monómeros unidad.
Los
aminoácidos:
Son las unidades básicas que forman las proteínas.
Su denominación responde a la composición química general que presentan:
Un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-).
Las otras dos valencias de se carbono quedan saturadas en un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo variable al que se denomina radical (-R)
Existen 20 aminoácidos distintos, caracterizado de su radical (-R)
Alamina-ALA
Valina-VAL
Leucina-LEU
Isoleucina-ILE
Prolina-PRO
Metionina-MET
Fenilalanina-PHE
Triptófano-TRP
Glicina-GLY
Serina-SER
Treonina-THR
Cisteína-CYS
Asparragina-ASN
Glutamina-GLN
Tirosina-TYR
Ácido aspártico-ASP
Ácido glutámico-GLU
Lisina-LYS
Arganina-ARG
Histidina-HIS
Aminoácidos esenciales
Son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por sí solo.
La única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta calidad
Carne
Huevos
Lácteos
Vegetales: la espelta, la soja y la quinoa
Solo ocho
aminoácidos son esenciales
para todos los organismos
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales
Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Arginina
• Histidina
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis
Que se hacen entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido
Enlace dipéptido
Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua
Las proteínas poseen una misma estructura química central
Podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
Estructura primaria
Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha
Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función, sino también en el estudio de enfermedades genéticas.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes
Enlaces peptídicos
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica
Esto es gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Hélice Alfa
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno
Formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Se le denomina "Hélice" Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido
Hoja beta
Se denomina estructura "beta"
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes
Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternamente a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela
Si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.
Giros beta
Es la secuencia de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta
Están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta.
Hélice de colágeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno.
El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo
Presenta una secuencia compuesta por grupos de tres aminoácidos.
El primer aminoácido de cada grupo es Gly
Los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag
La forma en beta es una conformación simple formada por
dos o más cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas
Se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos
Estructura terciaria
Disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína
Es la responsable directa de sus
propiedades biológicas
Para las proteínas que
constan de una sola cadena polipeptídica, de esta estructura es la máxima información estructural que se puede obtener.
Existen dos tipos
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
En las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos.
Ejemplos:
El colágeno
La queratina del cabello
Fibroína de la seda
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular
En las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás
Su forma es aproximadamente esférica.
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente
Formando un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula
Interaccionando con el agua y permitiendo que la
proteína permanezca en disolución.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos
Covalentes
Pueden deberse a la formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys
O pueden deberse a la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp)
No covalentes
Pueden ser de cuatro tipos
Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico
Éstas exigen una gran proximidad entre los grupos apolares de los AA
Estructura cuaternaria
Se denomina así cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica
Debe considerarse
El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero
Deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero
Posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes.
Éstas se asocian entre si mediante enlaces no covalentes
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario
Los monómeros pueden ser
Exactamente iguales
Como lo son:
Fosfoglucoisomerasa
Hexoquinasa
Muy parecidos
Como lo es:
La lactato deshidrogenasa
Con estructura distinta pero con una misma función
Como lo es:
La hemoglobina
Estructural y funcionalmente distintos
Como lo es:
La aspartato transcarbamilasa
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son:
En líneas generales
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas.
Sus funciones principales son
Estructural o función de resistencia
Aquí las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Como por ejemplo
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso
Reticulina
Elastina del tejido conjuntivo elástico
Queratina de la epidermis
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas
Estas forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética
Enzimáticas
Son las más especializadas y
numerosas
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
Las substancias que se transforman por esta reacción, se les llama substratos
Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
Normalmente el nombre de una enzima se denomina de distintas formas
Puede ser:
El nombre de la reacción
que cataliza
El nombre del sustrato que transforman
Terminando el nombre en "asa"
Ejemplos
Las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito
Son las oxigenasas
A las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP glucurónico a un metabolito o xenobiótico
Son las UDP glucuronil transferasa,
A las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula de ADN en formación
Es ADN sintetasa o ADN polimerasa
Las que hidrolizan el ADN
Se le llama ADNasa,
Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, y éstas regulan los niveles de glucosa en la sangre
Como lo son
La insulina
Glucagón
Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
Toxinas bacterianas
Ejemplos
Veneno de serpientes
Botulismos
Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida.
El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias
Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos
Transporte
Ejemplos
Hemoglobina
Mioglobina
Hemocianina
Citocromos
Lipoproteínas
Proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
Reserva
Las proteínas cumplen también una función energética para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo
Por ejemplo
La lactoalbúmina de la leche
La ovoalbúmina
de la clara de huevo
La hordeina de la cebada
La gliadina del grano de trigo
Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados por
Hemoglobina
Proteínas plasmáticas
Hormonas
Jugos digestivos
Enzimas
Vitaminas
Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles
Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores
Mantienen en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico