Elke lichte of zware keten heeft een regio waar aminozuursequenties weinig variëren tussen de receptoren op verschillende B-cellen.

Het C-gebied van een zware keten bevat een transmembraangebied, dat de receptor verankert in het plasmamembraan van de cel.

Het wordt zo genoemd, omdat de aminozuurvolgorde sterk verschilt van de ene B-cel tot de andere B-cell.

Delen van een V-gebied met een zware keten en delen met een V-gebied met een licht keten vormen samen een asymmetrische bindingsplaats voor een antigeen. Daarom heeft elke B-cel-antigeenreceptor twee identieke antigeenbindingsplaatsen. Het binden van een B-cel antigeen receptor aan een antigeen is de eerste stap in B-cel activatie. Dit leidt tot de vorming van cellen die een oplosbare vorm van de receptor afscheiden. Het afgescheiden eiwit is een antilichaam, dat ook een immunoglobulin (Ig) genoemd wordt.

Antilichamen hebben hetzelfde Y-vormige structuur als B-cel antigeen receptors, maar zonder membraananker.

De antigeenbindingsplaats van een membraan gebonden receptor of antilichaam heeft een unieke vorm dat een sleutel-slot methode bevat voor een bepaald epitoop. Deze sleutel-slot interactie betreft alle niet-covalente bindingen tussen een epitoop en het oppervlak van de bindplaats. Verschillen in de aminozuurvolgorde van variabele regio's zorgen voor de variatie in bindingsoppervlakken waardoor binding zeer specifiek kan zijn. B cell antigenen receptoren en antilichamen binden aan antigenen in het bloed en lymfe. Antilichamen kunnen binden aan antigenen op het oppervlak van pethogenen.

B-cellen antigeen receptoren en antilichamen binden aan intacte antigenen in bloed en lymfe.

Antilichamen binden aan antigenen op de oppervlakte van pathogenen of in lichaamsvloeistof.

Bij de onderkant van een T-cell receptor is er een transmembraan regio dat de moleculen in het plasma membraan van de cel verankert.

Bij de buitenste topje van het molecuul vormen de variabele (V) regio's van de Alfa en Beta kettingen een single antigeen binding site. Hierop kan één antigeen binden. De rest van het molecuul bestaat uit C regio's.

Of de antigeen receptoren van T cellen nu binden aan epitopen of intacte antigenen, antigeen receptors van T-cellen binden alleen aan fragmenten van antigenen die gepresenteerd zijn (uitsteken) aan het oppervlak van de host cellen (ziekteverwekkers). De host eiwit dat het antigeen fragment presenteert op het oppervlak wordt een Major Histocompatibility Complex (MHC) molecule genoemd. Doordat deze moleculen antigeen fragmenten weergeven op het oppervlak zijn deze MHC moleculen essentieel voor antigeen herkenning bij T-cellen.

De herkenning en weergave van antigenen begint wanneer een pathogenen een cel infecteert van de gastheer of wanneer er delen van de pathogeen worden opgenomen door het immuunsysteem. Binnen in het dierlijke cel splijten enzymen de antigenen in kleine antigeen fragmenten, deze zijn kleiner peptiden. Elke antigeen fragment bindt aan een MHC molecuul die het gebonden peptiden naar het oppervlak transporteert van de cel. Dit resulteert in een antigeen presentatie (de weergave van het antigeenfragment in een blootgestelde groef van het MHC-eiwit). Figuur 1. Als een cel, die een antigeen fragment presenteert, een T-cell tegenkomt met de goede specificity dan kan de antigeen receptor op de T-cell binden aan zowel het antigeen fragment en de MHC molecuul. Dit veroorzaakt een immuunsysteem respons.

overweeg een immunoglobulinegen dat codeert voor de lichte keten van zowel membraangebonden B-celantigeenreceptoren als uitgescheiden antilichamen (immunoglobulinen). Het vermogen tot het genereren van diversiteit zit ingebouwd in de structuur van Ig-genen. Een lichte keten van een receptor wordt gecodeerd door drie gensegmenten: een variabel (V) -segment, een verbindend (J) -segment en een constant (C) -segment. Het V- en J-segment coderen samen voor het variabele gebied van de receptorketen, terwijl het C-segment codeert voor het constante gebied. Het lichte-ketengen bevat een enkel C-segment, 40 verschillende V-segmenten en 5 verschillende J-segmenten. De alternatieve kopieën van de V- en J-segmenten zijn in serie langs het gen gerangschikt. Omdat een functioneel gen is opgebouwd uit één kopie van elk type segment, kunnen de stukjes op 200 verschillende manieren worden gecombineerd (40 V 5J 1C). Het aantal verschillende combinaties van zware ketens is nog groter, wat resulteert in nog meer diversiteit. Het samenstellen van een functioneel Ig-gen vereist het herschikken van het DNA. Vroeg in de ontwikkeling van B-cellen verbindt een enzymcomplex genaamd recombinase een V-gensegment met een lichte keten aan een J-gensegment. Deze recombinatiegebeurtenis elimineert het lange stuk DNA tussen de segmenten en vormt een enkel exon dat deel V en deel J is. Recombinase werkt willekeurig en koppelt elk van de 40 V-gensegmenten aan een van de 5 J-gensegmenten. Genen met zware ketens ondergaan een vergelijkbare herschikking. In een bepaalde cel wordt echter slechts één allel van een gen met een lichte keten en één allel van een gen met een zware keten opnieuw gerangschikt. Bovendien zijn de herrangschikkingen permanent en worden ze doorgegeven aan de dochtercellen wanneer de lymfocyt zich deelt. Nadat zowel een lichte keten als een zware keten gen zijn herschikt, kunnen antigeenreceptoren worden gesynthetiseerd. De herschikte genen worden getranscribeerd en de transcripten worden verwerkt voor vertaling. Na translatie lijken de lichte keten en de zware keten samen en vormen ze een antigeenreceptor. Elk paar willekeurig herschikte zware en lichte ketens resulteert in een andere antifen-bindingsplaats. Voor de totale populatie van B-cellen in een menselijk lichaam is het aantal van dergelijke combinaties berekend als 3,5 * 10 ^ 6. Bovendien voegen mutaties die tijdens VJ-recombinatie zijn geïntroduceerd, extra variatie toe, waardoor het aantal antigeenbindende specificiteiten nog groter wordt.