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Modificaciones postraduccionales - Coggle Diagram
Modificaciones postraduccionales
Hidroxilación
Presentes en el colágeno, hidroxilación por la Prolil-hidroxilasa (proceso dependiente de vitamina C), Consiste en la incorporación de grupos OH en residuos de Pro y Lys en el caso del colágeno. Esta modificación la realizan varias hidroxilasas presentes en el retículo endoplásmico. La reacción es químicamente compleja, pues conlleva la descarboxilación de la molécula donadora del OH.
Sulfatación
Tyr, Ser, Thr , presente en proteoglucanos, por la Enzima Sulfotransferasa, la sulfatación de glicosamino-glicanos es clave para la activación de factores de crecimiento
Sirve como modulador de interacciones
Prenilación
Es la adición del grupo farnesilo de 15 carbonos, o del geranilgeranilo de 20 carbonos a proteínas aceptoras, ambos son compuestos isoprenoides derivados de la vía de síntesis del colesterol, los grupos isoprenoides se unen a residuos de Cys presentes en el extremo C-terminal de las proteínas mediante unión tioéter.
Fosforilación
La fosforilación es una de las modificaciones proteicas más comunes, las enzimas que fosforitas proteínas se denominan quijadas y aquellas que remueven el grupo fosfato son fosfatadas, Ser, The y Tyr son los aminoácidos sujetos a fosforilación.
Constituye un importante mecanismo de regulación de la actividad biológica y como tales son modificaciones transitorias.
Fosforilación se produce en las membranas biológicas, en procariotas es la membrana plasmática y en eucariotas es la membrana interna de las dos de que consta la mitocondrial.
Carboxilación
Se puede producir la carboxilación del CH2 en posición ß de un Asp o el CH2 en posición γ de un Glu. Para la carboxilación de los factores sanguíneos se necesita vitamina K, que es el cofactor de la carboxilasa. La presencia de γ-carboxiglutamato actúa como quelante de Ca2+, imprescindible para la coagulación.
Ubiquitinación
La ubiquitina es una proteína pequeña de 76 αα, presente en todos los organismos eucariotes, se una a otras proteínas, enlace entre la Gly C-terminal de la Ub y el el ε –NH2 de una Lis de la proteína Diana, forma cadenas de poliubiquitina. Es una modificación reversible debido a la existencia de enzimas desubicuitinantes (DUBs) y otras isopeptidasas (para SUMO, etc)
Actualmente se admite que la ubiquitinación puede tener funciones de
señalización intracelular = protein targetting / trafficking
Proceso dependiente de ATP en el que participan 3 proteínas
Metilación
En Lys, Arg, His, Asn, Glu, Phe N-terminal & Cys C-terminal, generalmente produce la pérdida de una Q+ en un grupo amino lateral 6-N-Me-Lys: presente en la miosina
Regulación fénica
Glicosilación
Se trata de la modificación más importante y más compleja, trata de la adición de unidades glucídicas sobre cadenas laterales de αα, suelen ser muy frecuentes en proteínas extra celulares de membrana plasma tica o secretadas.
La glicosilacion tiene como objetivo el aumentar la solubilidad de la proteína y aumentar la vida de las proteínas secretadas.
La glicosilación tiene lugar fundamentalmente en el ER y Golgi
Procesamiento proteolítico
La mayor parte de las proteínas sufren cortes proteolíticos después de la traducción, muchas proteínas se sintetizan como precursores inactivos (Pro-proteínas) que se activan por proteolisis limitada bajo condiciones apropiadas, las enzimas digestivas y las involucradas en la cascada de la coagulación se sintetizan como pro- proteínas y se activan por proteolisis limitada
Se realiza en el interior de los orgánulos llamados lisosomas
Acetilación
En Lys y en el extremo N-terminal, generalmente produce la pérdida de una Q+ en un grupo amino lateral
Estabilidad, interacción DNA-prots