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PROTEÍNAS, Referencias bibliográficas • González…

- - - - Estructura secundaria
        
        Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices.
      - Estructura terciaria
        
        Se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria)
        
        • Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
        
        • Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg.
        
        • Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente.
        
        • Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga.
        
        • Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.
      - Estructura primaria
        
        Es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
      - Estructura cuaternaria
        
        Este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína.