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BIOQUÍMICA - Coggle Diagram
BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
- Compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os grupamentos amino (-NH2) e carboxila (-COOH) ligados a um carbono.
- Carbono alfa: liga-se ao grupo amino, ao grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral ou grupo R.
- Aminoácidos com cadeias laterais apolares;
- Aminoácidos com cadeias laterais polares;
- Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila);
- Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais).
- Aminoácidos essenciais: devem ser obtidos pela dieta
- Aminoácidos não essenciais: pelo próprio organismo
- São ligados por:
ligações peptídicas entre si onde os grupos de aminoácidos se condensam eliminando uma molécula de água (H2O)
:!: Formando peptídicos (entre carbono do grupo carboxila de um aminoácidos com o nitrogênio do grupo amino), tri peptídicos polipeptídicos;
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ENZIMAS
- São proteínas que aceleram reações químicas, pois diminuem a energia de ativação da reação.
- Atividade enzimática: modelo chave-fechadura
Propriedades:
- Agem em substratos específicos;
- Agem nos dois sentidos da reação;
- São reutilizáveis.
- Fatores que alteram a atividade da enzima:
- Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade da reação. Temperaturas extremamente altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma temperatura ideal. Quando submetidas a temp. muito elevada sofrem o precesso de desnaturação
- pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima.
- Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior a concentração da enzima e do substrato, maior será a velocidade da reação.
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- Inibição competitiva: inibidor se liga ao sítio de ligação e impede a ligação do substrato (compete pelo sítio do substrato).
- Inibição não competitiva: inibidor se liga ao sítio de inibição alterando a forma do sítio ativo (impede a ligação do substrato)