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ASPECTOS GENERALES, las aminas son derivados orgánicos del amoniaco con…
ASPECTOS GENERALES
AMINAS
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NOMENCLATURA:
Los nombres comunes de las aminas se forman a partir de los nombre de los grupo alquilo unidos al nitrógeno, seguidos por el sufijo -amina. Los prefijos di-, tri-y tetra-se emplean para describir dos, tres o cuatro sustituyentes idénticos
AROMÁTICAS: Conocidos por sus nombres comunes. Por ejemplo, la fenilamina se llama anilina y sus derivados serán "derivados de anilina."
IUPAC: nombrados similares a los alcoholes, se cuenta la cadena mas larga y su terminación será -amina, se usan números de posición para identificar al grupo amino, de ahí en más, su nomenclatura siguen las reglas de nomenclatura común en hidrocarburos.
SUSTITUIDAS, -N: se coloca una N antes del nombre, si hay dos enes es una disustitución
Las aminas se clasifican de acuerdo con el número de átomos de hidrógeno del amoniaco que se sustituyen por grupos orgánicos. Las que tienen un solo grupo se llaman aminas primarias, las que tienen dos se llaman aminas secundarias y las que tienen tres, aminas terciarias.
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PROPIEDADES:
FÍSICAS: Son muy polares, primarias y secundarias pueden conformar puentes de hidrógenos, aunque mas débiles que los alcoholes, su peso es similar a los éteres. Son solubles en alcohol y si su peso es bajo serán solubles en agua. Poseen un olor a pescado.
QUÍMICAS:
BASICIDAD: formación de enlaces electrófilos (base de Lewis) aceptando un protón de un ácido protonado (base de Bronsted-Lowry) son bases bastante fuertes, sus disoluciones acuosas son básicas. Una amina puede sustraer un protón del agua, formando un ion amonjo y un ion bidróxido.
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PROTEÍNAS
Son la unión de varios aminoácidos, formando largas y complejas cadenas que varían en su estructura y tamaño, adquieren propiedades dependiendo de los aminoácidos que las constituyen. Biopolímero de aminoácidos. Las proteínas son polipéptidos con masas moleculares mayores de alrededor de 5000 urna
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CLASIFICACIÓN
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Complejas: Unidos a otras estructuras orgánicas como: azúcares, ácidos, lípidos u otro grupo orgánico
Pueden haber proteínas globulares, fibrosas, dependiendo de si se enroscan, formando "acordeones" o si es que forman filamentos
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TIPOS:
CONJUGADA: Proteína que contiene un grupo prostético no proteínico como un azúcar, un ácido nucleico, un lípido o un ion metálico.
PRIÓNICA: Agente infeccioso proteínico que se piensa que fomenta un plegado anormal y la polimerización de las moléculas de proteínas normales, conduciendo a placas amiloides y a la destrucción del tejido nervioso.
COMPLETAS: Proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales casi en las proporciones correctas para la nutrición humana. Algunos ejemplos son las de la carne, e l pescado, la leche y los huevos. L as proteínas incompletas son bastante deficientes en uno o más de los aminoácidos esenciales. La mayoría de las proteínas de las plantas son incompletas.
FIBROSAS: Un tipo de proteínas que son fibrosas, son duras, tienen forma de hilos y, por lo general, son insolubles en agua.
GLOBULARES: Un tipo de proteínas que son de forma relativamente esférica. Por lo general, las proteínas globulares tienen masas moleculares menores y son más solubles en agua que las proteínas fibrosas
SENCILLAS PUNTO ISOELÉCTRICO: Proteínas compuestas sólo de aminoácidos (que no tienen grupos prostéticos). (pH isoeléctrico)
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PROPIEDADES
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El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
PÉPTIDOS
ESTRUCTURA
La reacción más importante de los aminoácidos es la formación de enlaces peptídicos. Las aminas y los ácidos se pueden condensar, con la pérdida de agua, para formar amidas
Contiene dos o más aminoácidos unidos por medio de enlaces amida entre el grupo amino de cada aminoácido y el grupo carboxilo del mismo.
Están presentes en la naturaleza, responsables de varias funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
NOMENCLATURA
Representan los nombres de los residuos de aminoácidos envueltos en los enlaces de amida, comenzando por el N-terminal
Todos con excepción del último en la cadena reciben el sufijo -il de los grupos acilo.
POLIPÉPTIDOS
Los péptidos se organizan en estructuras mas complejas a las de los aminoácidos, ya que representan la unión en cadena de estos mismo. Son uniones cortas de aminoácidos que a la larga serán proteínas, debido a que las proteínas son la unidad mas compleja.
Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoácidos, Al extremo del péptido con el grupo amino libre (-NH3) se le llama extremo terminal-N o N-terminal
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AMIDAS
Forman el esqueleto de las cadenas de aminoácidos a los que llamamos péptidos y proteínas de manera conceptual o química, se forman por el reemplazo del hidroxilo de un oxácido por un sustituyente amino.
las aminas son derivados orgánicos del amoniaco con uno o más grupo alquilo o arilo unidos al átomo de nitrógeno.
Son el monómero de las proteínas por medio de un enlace peptídico formado por un grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo -NH2 del otro (amida)
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presenta una quiralidad absoluta (excepto Glicina), son anfotéricos, poseen propiedades ácidas (carboxilo) y básicas (amino)
Son 20 los que conforman las proteínas 9 esenciales por el consumo diario y otros 11 que el cuerpo produce
Durante la experimentación del "caldo primitivo" y la comprobación de la teoría de Oparín, se logró llegar hasta los aminoácidos a partir de reacciones con gases primitivos
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