Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Enzim, Kinetika Enzim dan Pengendalianya - Coggle Diagram
Enzim, Kinetika Enzim dan Pengendalianya
Faktor yg Mempengaruhi Enzim
Ph
Enzim PH normal 7.0-7.5
Substrat
Konsentrasi Substrat berpengaruh pada Enzim
SATURATION RATE : ( kecepatan reaksi akan tetap) Meskipun substrat ditambah
Suhu
T( Meninggi) Ekin ( Meninggi) : Menambah kecapatan Reaksi, menambah Collision
Enzyme
Enzym Inhibitor
Reversible non-Competitive Inhibition
Inhibitor Binds to Allestorik site of Enzyme ( Causing the Substrate unable to Bind to Active Site)
Irreversible Inhibition
Reversible Competitive Inhibition
Inhibitor Races against Substrate to Bind to Active Site
Mekanisme Enzim
Lock and Key ( Fischer)
EX : Glikokinase
Induced Fit ( Imbas)
EX : Heksokinase
Enzyme Regulation :check:
Mengatur Jumlah Enzim
Pengendalian Degradasi Enzim
Pengendalian Sintesis Enzim
Mengatur Efisiensi Katalitik Enzim
Modulasi Allosterik
Bentuk Sigmoid, Daerah Curam, COCOK untuk regulator ( Kalau ada enzim ketempelan enzim regulator maka produk akan dihambat
Enzim Allosterik punya 2 Binding Site: 1. Active site . 2. Regulator Site
Jika berikatan dengan POSITIVE REGULATOR :!: Produksi Produk meningkat. :!!:Jika Berikatan dengan NEGATIVE REGULATOR : Produksi Produk Menghambat
Jenis Kontrol ENZIM ALLOSTERIK
:!: ATP : Aktivator Allosterik
:!: CTP : Inhibitor Allosterik
model Allosterik sangat cocok untuk dijadikan Enzim Regulator
Perubahan Kovalen
Menambahkan Phosphate pada Enzim
EX : Glikoen Fosforilasi
Fosfoenzim
Defosfo- Enzim
Mekanisme Proenzim- Enzim
Proteolytic Enzymes & Zymogens
Peptide harus dilepas agar Enzym bisa bekerja
Zymogen Aktivation
IZOSIM
Struktur Enzym Inhibitor
Classic
INhibitor Blocks Acitive site ( Becaus substrate and Inhibitor have the same Model)
Yang tidak classic
Inhibitor causes Substrate to not Bind with Active Site