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ENZIMAS Y COFACTORES - Coggle Diagram
ENZIMAS Y COFACTORES
¿Qué son las Enzimas?
Son biomoléculas de naturaleza
proteica que aceleran la velocidad
de reacción hasta alcanzar un equilibrio.
Tienen el tipo de proteínas más numeroso y especializado.
Actúan como catalizadores de reacciones químicas en seres vivos y biológicos.
Muchas de ellas NO trabajan solas, es decir, se organizan en secuencias, llamadas rutas metabólicas que tienen la capacidad de regular su actividad enzimática.
ESTRUCTURA
Las enzimas son proteínas globulares formadas
por una o más cadenas polipeptídicas plegadas,
creando una “hondonada” donde encaja el sustrato
y tiene lugar la reacción.
La proximidad de los aminoácidos en el centro activo está determinada por la estructura terciaria, aunque también pueden ocupar posiciones adyacentes en la estructura primaria. En una enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden encontrarse incluso en diferentes cadenas.
Sintetizadas o producidas por:
Animales, plantas y/o microbios.
Constante equilibrio
En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas iniciales denominadas sustratos (S) en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias finales o productos (P).
Dicha transformación necesita, un aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y éstas, reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos que poseen
Se produce en las reacciones enzimáticas y siempre tiene un valor constante fijado por la relación entre las velocidades en uno u otro sentido, independientemente de que el catalizador esté o no presente.
Catalizador
Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción, porque forma una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan.
Cuando existe un catalizador en la energía de activación, esta reacción puede suceder rápidamente sin o con poca adición de energía.
Reacciones enzimáticas
La enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene lugar la transformación del sustrato (S) en producto (P), liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión con el sustrato.
E+S > ES > EI > EP > P+E
Las enzimas aceleran la reacción
sin alterar la posición de equilibrio
SUSTRATO > PRODUCTO
Clasificación de las Enzimas
OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general.
TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción.
HIDROLASAS
Cataliza las reacciones de hidrolisis.
LIASAS
Cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrolisis o la oxidación.
ISOMERASAS
Transforman un compuesto en alguno de sus isómeros.
LIGASAS
Una enzima capas de catalizar la unión entre dos moléculas grandes, dando lugar a un nuevo enlace químico
¿Qué son los Cofactores?
A los cofactores de naturaleza orgánica se le conocen como coenzimas.
Algunos de los iones metálicos más comunes que actúan como cofactores son: manganeso, magnesio, molibdeno, cobalto, zinc, hierro, níquel, potasio o cobre.
Es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se denominan grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
¿Qué es una Coenzima?
Una coenzima es un cofactor: una molécula que es imprescindible en las actividades que desarrollan las enzimas.
Pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre las diferentes enzimas del organismo con el fin de favorecer la función de las mismas. También se les conoce como sustratos.
Son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Mecanismo de acción
Una de las principales funciones de los
cofactores
es sufrir las transformaciones químicas necesarias para llevar a cabo la catálisis enzimática.
oxidación y reducción
De este modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catálisis de nuevas reacciones simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su estado inicial.
La
coenzima
se une a una enzima. La enzima capta su sustrato específico. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones. En realidad la unión de sustrato y enzima produce una nueva sustancia.
Esta sustancia es inestable, lo que provoca su separación en diferentes partes: enzima, producto, y la forma reducida de la coenzima, que se quedó con algunos electrones (al oxidar el sustrato esta se reduce) por presentar mayor fuerza de atracción molecular. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.
La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se genera ATP y H2O (respiración celular), al "dejar" allí sus electrones esta mediante una lanzaderas,vuelve a su estado inicial.
Clasificación de Cofactores
Se pueden clasificar como “grupos prostéticos” o “coenzimas”
Dependiendo de cómo están limitados apretado a la enzima; las coenzimas atan más flojo a la enzima, y se modifican así durante la reacción enzimática, mientras que los grupos prostéticos están limitados más apretado a la enzima y no modificados.
Clasificación de Coenzimas
Criterio Nutricional Origen vitamínico / Origen no vitamínico
Criterio Funcional Coenzimas de transporte de grupos
Coenzimas de transporte de electrones
Criterio enzimológico Según el tipo de reacción en que participan
Oxidorreductasas y Transferasas
Ejemplos de Cofactores:
Tiamina (vitamina B1)
Riboflavina (vitamina B2)
Niacina (vitamina B3, Ácido nicotínico, nicotina mida)
Piridoxina (vitamina B6)
Cobalamina (vitamina B12)
Ejemplos de Coenzimas:
Nicotinamida adenina dinucleótido (NADH y NAD+).
Coenzima A (CoA)
Ácido tetrahidrofolico (Coenzima F)
Vitamina K.
Cofactor F420.
Adenosina trifosfato (ATP).
S-adenosil metionina (SAM).
Tetrahidrobiopterina (BH4).