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METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS, INTEGRANTES - Coggle Diagram
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
Es importante indicar que el metabolismo de los compuestos nitrogenados engloba al metabolismo de las proteínas.
Las proteínas
son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.
Los aminoácidos
son moléculas orgánicas con un grupo amino en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo en el otro extremo. La unión de los mismo forma las proteínas.
DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La degradación de las proteínas debe estudiarse fundamentalmente a dos niveles:
DIGESTIÓN
Empieza en el tracto digestivo en el cual genera aminoácidos libres. El proceso digestivo de las proteínas de la dieta se ve favorecido por la desnaturalización de las mismas en el estómago por acción del ácido clorhídrico
Una vez desnaturalizada la proteína, comienza la hidrólisis proteica, mediante rotura de enlace peptídico.
Las enzimas digestivas se sintetizan normalmente en forma de zimógenos o proenzimas, desde células de la mucosa gástrica, células del páncreas exocrino y enterocitos del intestino.
Entre las principales enzimas que ayudan a la digestión de las proteínas tenemos:
PEPSINA
Es una enzima digestiva producida por las paredes del estómago y secretada por el jugo gástrico, su función es descomponer las proteínas en péptidos más simples.
TRIPSINA
Es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.
QUIMOTRIPSINA
Es una enzima que puede realizar proteólisis. La quimotripsina (EC 3.4.21.1) consiste en una cadena polipeptídica de 245 residuos, con cinco enlaces disulfuro (-S-S-).
ELASTASA
Es una enzima encargada de la degradación de las fibras elásticas.
CARBOXIPEPTIDASA A
Es toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido,
CARBOXIPEPTIDASA B
Son producidas en el páncreas como proenzimas inactivas, y activadas por la enteropeptidasa
AMINOPEPTIDASA
Pueden actuar inactivando péptidos o bien cambiando su actividad biológica, originando un nuevo péptido con propiedades bioquímicas diferentes a las que poseía su precursor.
ABSORCIÓN
Finalmente los dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos libres se asimilan por las células intestinales, normalmente al nivel del yeyuno, mediante transportadores específicos dependientes de Na+, en el proceso conocido como absorción intestinal.
Los péptidos absorbidos se hidrolizan completamente dentro del en- terocito gracias a las dipeptidasas y tripeptidasas, que dejan aminoácidos libres disponibles para ser aprovechados por las células intestinales.
Los aminoácidos pueden pasar a la sangre directamente y, de esta forma, transportarse por todo el organismo.
TRANSAMINACIÓN
Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas muy importantes en la degradación y también en la síntesis de aminoácidos.
Las transaminasas usan como cofactor el pirodoxal fosfato
Intervienen con la enzima glutamato deshidrogenasa, el ciclo de Krebs y el ciclo de la urea. Transfieren el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, transformando el cetoácido en un aminoácido y viceversa
DESAMINACIÓN
La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación, formándose siempre glutamato.
La desaminación oxidativa se da por acción de la glutamato deshidrogenasa.
En animales se elimina el nitrógeno de 3 maneras por lo cual se los clasifica así:
Amoniotélicos:
animales acuáticos.
Uricotélicos:
aves, reptiles, insectos.
Ureotélicos:
mamíferos y anfibios, el amonio se transforma en urea en el hígado.
CICLO DE LA UREA
La molécula de urea presenta dos átomos de nitrógeno, y se forma por un mecanismo cíclico denominado ciclo de la urea.
Las reacciones bioquímicas del ciclo se producen en la mitocondria y en el citosol.
La ornitina la molécula que ensambla todo los compuestos para la posterior eliminación.
Posee dos vías que son:
El primero, procede de la matriz mitocondrial, donde el amonio procedente del glutamato se utiliza, junto con el C 0 2, para formar carbamoíl-P, en donde se consumen 2 ATP.
El segundo procede del aspartato, al que ha sido previamente transferido por transaminación del glutamato y transportado al citosol.
CICLO DE LA UREA
DESCARBOXILACIÓN
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, posee importantes funciones
biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores.
Intervienen :
histamina, etanolamina, serotonina,
feniletilamina
.
Por descarboxilación y otras reacciones, se producen la familia de las
catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina.
DESTINO DE LOS ESQUELETOS CARBONADOS
Una vez eliminado el grupo amino, el siguiente paso es hidrolizar el resto del esqueleto carbonado.
Según el compuesto que se obtenga al fraccionar el esqueleto carbonado los aminoácidos se clasifican en:
Glucogénicos
Los aminoácidos al degradarse, producen piruvato o compuestos intermediarios del ciclo de Krebs.
Cetogénicos
Los aminoácidos que se convierten en acetil CoA o acetoacetato. Pueden desviarse fácilmente a la formación de cuerpos cetónicos.
INTEGRANTES
Paola Romero
Génesis Vivar
Paula Sanmartin
Karina Avila
