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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE - Coggle Diagram
DENATURAZIONE DELLE PROTEINE
La struttura della proteina può essere alterata perché i legami che sono presenti sono deboli.
Si ha il fenomeno della denaturazione che è il passaggio dalla struttura ordinata a quella disordinata
con la perdita o la diminuzione dell'attività biologica.
Le proteine possono associarsi a particolari gruppi tetrapirrolici planari come l'eme, formando così emoproteine
Gli agenti denaturanti sono:
VALORI ESTREMI DI pH;
L'aggiunta di acidi o basi concentrati nella soluzione acquosa della proteina
interferisce con i residui ionizzabili rompendo i legami ionici.
REAGENTI CAPACI DI DARE FORTI LEGAMI IDROGENO;
L'aggiunta di un composto in grado di competere con i legami a idrogeno della struttura secondaria e terziaria della proteina
provoca la denaturazione, un'esempio è l'urea
CALORE;
Intorno ai 60°C quasi tutte le proteine globulari si denaturano, questo viene applicato alla sterilizzazione,
che distrugge i microbi mediante la denaturazione proteica.
RIDUCENTI.
Un riducente blando riduce i ponti disolfuro, provocando la denaturazione.
Se le modifiche strutturali sono lievi, la denaturazione è reversibile, al contrario è irreversibile.
Molte volte le proteine, per svolgere le loro attività biologiche, si specializzano associandosi a un gruppo proteico
GRUPPO PROSTETICO
Può essere:
Uno ione metallico (metalloproteine)
Un carboidrato (glicoproteine)
Alcune di esse svolgono un ruolo nei processi di riconoscimento intercellulare
Un lipide (lipoproteine)
Le lipoproteine a bassa densità (LDL)
COLESTEROLO CATTIVO
e alta densità (HDL)
COLESTEROLO BUONO
trasportano il colesterolo.
e queste proteine sono dette proteine coniugate.