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Compartiments intracellulaires et tri des protéines - Coggle Diagram
Compartiments intracellulaires et tri des protéines
Réticulum Endoplasmique
:
réseau de membranes internes interconnectées (citernes) issues de la membrane nucléaire
limité par une seule membrane (en continuité avec la membrane externe du noyau)
compartiment formé d'un seul sac fermé
espace interne est appelé lumière du RE
Réticulum endoplamsique rugueux (REG) :
microsomes = vésicules se formant après homogénéisation du RE. Ils gardent la même polarité structurale que celle du RE d'origine et donc les mêmes propriétés fonctionnelles = mise en évidence d'un peptide signal
peptide signal = une 20aine d'aa hydrophobes en N terminale, signal d'adressage au RE, peut être clivé par une signal-peptidase (protéines luminaires)
Mécanisme de translocation des protéines dans le RE :
peptide reconnu par la SRP qui s'y fixe et bloque l'élongation de la protéine
accrochage du complexe au RE via le récepteur de la SRP (sur la surface cytosolique de la mb du RE)
la SRP est libérée, le ribosome se lie au translocon et le peptide signal s'insère dans le translocon : la traduction reprend à la surface du RE
la protéine est transférée vers la lumière du RE du translocon au cours de son élongation
protéines solubles = le peptide signal (de sq KDEL) est éliminé pendant la translocation par la signal-peptidase et les protéines sont libérées dans la lumière du RE.
Protéines transmembranaires
(peptide signal C-term de sq KKXX)
Protéines transmembranaires du type II (protéines unipass) :
peptide signal interne qui ne sera pas clivé
si résidus chargés + dans la partie précédant le segment hydrophobe alors : partie
C-term côté luminal et partie N-term côté cytosolique
Protéines transmembranaires du type III (protéines unipass) :
orientation inversée s'il y a plus de résidus chargés + dans la partie qui suit le peptide signal interne
C-term côté cytosolique et N-term côté luminal
Protéines transmembranaires du type IV (protéines multipass) :
traversent deux fois la mb alors peptide signal interne sert de translocation et initie la translocation jusqu'à ce qu'un peptide d'arrêt de transfert pénètre dans le translocon et provoque son retour à l'état natif
les
deux extrémités de la prot seront du côté cytosolique
Protéines transmembranaires du type I : (protéines unipass)
segment hydrophobe supplémentaire = peptide d'arrêt de transfert ancre la protéine dans la mb
puis élimination du peptide signal
protéine ancrée dans la membrane
(N-term côté liminale et C-term côté cytosolique
)
Modifications post-traductionnelles des protéines dans le RE :
Mécanisme de N-glycosylation des protéines :
liaison N-osidique d'un précurseur oligosaccharide (2N-acétylglucosamines, 9mannoses et 3 glucoses) sur l'asp de la protéine dans le RE
assemblage et fixation de l'oligosaccharide au
dolichol
(côté luminal du RE)
N-glyccosyl-transférase
: transfert de l'oligosaccharide sur la protéine naissante
glycosidases
: réduction de 14 à 10 sucres (3 glucoses et 1 mannose)
poursuite de la maturation dans le Golgi
Addition d'un ancrage GPI :
les protéines transmembranaires peuvent être ancrées aux bicouches membranaires par l'intermédiaire d'un groupement Glycosyl-Phosphatidyl-inositol (liaison covalence avec la protéine)
1- clivage du peptide C-term de la protéine
2- liaison covalente de la protéine au groupement NH2 de GPI, permettant l'ancrage de la protéine à la mb
Réticulum endoblastique lisse (REL) :
détoxication moléculaire
: substances toxiques liposolubles rendues hydrosolubles par hydroxylation par les enzymes du REL (foie et rein)
synthèse d'hormones stéroïdes à partir du choléstérol
(testicules et ovaires)
stockage du calcium intracellulaire
: REL siège de la CA2+ ATPase de la cellule musculaire
Synthèse des lipides membranaires :
la phosphatidylcholine = principal phospholipide des cellules animales
toutes les enzymes intervenant dans la synth sont dans la mb du REL, le site actif tourné vers le cytosol.
seule la couche cytosolique du REL s'enrichie du lipides car le basculement vers l'autre couche est presque impossible. Alors = existence de protéines de translocation :
flipases, flopases et scramblases.
Transport des lipides vers d'autres compartiments :
compartiments ayant une continuité physique avec le RER =
mobilité latérale
compartiments en aval de RE = passage via les vésicules de transport
mitoch, chloroplastes et peroxysomes en dehors du flux membranaires =
protéines d'échange de phospholipides
Appareil de Golgi :
Constitué d'un empilement des accules dont les cavités sont délimitées par une mb.
structure polarisée, chaque dictyosome comprend trois compartiments
compartiment CIS
(en relation avec le réseau cis-golgien)
compartiment médian
compartiment TRANS
(en relation avec le réseau trans-golgien)
les deux réseaux jouent un rôle important dans le tri des protéines (qui sont modifiées au fur et à mesure qu'elles traversent les différents compartiments du Golgi).
Glycosylation des protéines : (continuité de la N-glycosylation du RE)
oligosaccharides riches en mannosent restent identiques.
les mannoses terminaux subissent une
phosphorylation positon-6
dans le compartiment
CIS
(déglycosylation) = prot destinées aux
lysosomes
l'oligosaccharide est transformé en oligosaccharide complexe : ajout de
N-acétyl glucosamine, de galactose et d'arc salique
(élongation dans les accules
médians
et
TRANS
) = prot destinées à la
mb plasmique ou à la sécrétion
formation d'un oligosaccharide complexe à 14 résidus glucidiques
Réseau trans Golgien : un centre de tri
trois destinations sont possibles pour les prot arrivant dans ce réseau :
lysosome
: les protéines qui ont le marqueur
M-6P
sont dirigées vers les lysosomes dans des vésicules de
clathrine
.
sécrétion contrôlée
: les prot
avec des signaux
qui les dirigent vers la sécrétion sont concentrées dans des vésicules de
clathrine
= voie pour les cellules sécrétrices spécialisées.
sécrétion constitutive
(mb plasmique ou espace extracellulaire) : les prot
sans caractéristiques particulières
suivent par défaut la voie de la sécrétion.
Lysosomes
:
vésicules limitées par une mb et sont impliquées dans la digestion intracellulaire. Ils contiennent une variété d'enz hydrolytiques (hydrobases acides) actives en condition acide (pH 3 ou 6). Le pH acide est maintenu par une pompe H+ ATPase dans la mb.
Ce sont des organises hétérogènes, on distingue trois types de lysosomes :
les lysosomes primaires
: renferment des hydrolases actives mais n'ont pas encore rencontré de matériel à digérer.
lysosomes secondaires
: renferment du matériel à digérer en plus des hydrolases
corps résiduels
: vacuoles dans lesquelles persistent des résidus non digérés.
Transport des hydrolases néosynthétisées vers les lysosomes :
Les précurseurs des hydrolases lysosomales sont étiquetés avec des
groupements M6P
dans le Golgi CIS et séparés des autres types de protéines dans le réseau TRANS golgien.
Les vésicules
recouvertes de clathrine
bourgeonnent à partir de réseau TRANS golgien concentrant les récepteurs spécifiques du M6P, qui se fixent aux hydrolases lysosomales
Les vésicules perdent leur enveloppe et fusionnent avec les lysosomes. Au
pH acide
de l'endolysosome, les hydrolases se
dissocient
des récepteurs qui sont
recyclés
vers le Golgi.
les hydrolases
perdent le phosphate et deviennent actives
dans le lysosome.
Péroxysomes
:
matrice peroxysomale
: siège des réactions d'oxydation (enzyme
oxydases
pour prod d'H2O2 et
catalase
pour utilisation d'H2O2)
péroxines
: protéines du peroxysome
Fonctions
:
oxydation d'acides gras à chaîne très longue
oxydation d'aa et d'autres molécules
biosynthèse du choléstérol, dolichol, acides biliaires et plasmalogènes
Biogénèse
:
formation par
bourgeonnement
à partir du RE et par
adressage
(peptide signal PTS :
PTS1
C-term avec le récepteur
PEX5
et
PTS2
en N-term avec le récepteur
PEX7
) au peroxysome des protéines synthétisées dans le cytosol.
Noyau
:
transport à travers les pores nuclaires :
transition
Ran-GTP en Ran-GDP
par Ran-
Gap
dans le
cytosol
transition de
Ran-GDP en Ran-GTP
par Ran
GEF
dans le
nucléoplasme
signaux d'adressage :
NLS
Mitochondries
:
spécifique des eucaryotes
aérobies
,
rôle imp dans la
vie et la mort cellulaire
2 mb
: int (projection de crêtes vers la matrice) et ext séparées par l'espace intermembranaire
Structure
:
matrice mitochondriale :
ADN circulaire
,
enz de l'expression
génétique
enzyme
d'oxydation
du pyruvate et des ac gras
enz du
cycle de Krebs
, transporteurs d'éléctrons
mb interne :
riche en
cardiolipine
crêtes
protéines fonctionnelles : complexe de la
chaîne respi
,
ATP synthétase
, protéines de
transport
TIM
imperméable aux ions et molécules non chargées
mb externe :
porines
: transport passif de molécules de moins de 10kDa
récepteurs d'importation
TOM
enz du métabolisme mitochondrial de lipides
protéine bol-2 de blocage de l'apoptose
espace intermembranaire :
lieu de
transit
contient ions
H+
cytochromes C et enz
