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Proteínas, Vitaminas, El radical es variable entre cada aminoácidos y…

- - - - Especificidad
        
        Elevada diversidad intra e interespecífica entre las proteínas, lo que genera proteínas homólogas (estructuralmente distintas que realizan misma función)
      - Capacidad amortiguadora
        
        Evitan variaciones bruscas del pH por carácter anfótero de aa
      - Desnaturalización
        
        Pérdida de conformación espacial por acción de agente físicos o químicos, volviendo a estructura primaria y perdiendo función
        
        Reversible (renaturlización)
        
        Irreversible
      - Solubilidad
        
        fibrosas no son solubles en agua
        
        globulares sí son solubles en agua
    - - su función depende de su configuración espacial (estructura)
      - Hay 4 niveles de configuración espacial
        
        estructura primaria: disposición lineal de los aa que es determinada por ADN
        
        estructura secundaria: disposición que adopta la cadena primaria en el espacio gracias a la rotación de los enlaces del Cα de los aa
        
        lámina β
        
        plegamiento por superposición en paralelo con puentes de H intercatenarios.
        
        tropocolágeno
        
        específica de colágenos que consiste en triple hélice más estirada que α-hélice. los puentes de H se establecen entre los enlaces peptídicos y se establecen enlaces covalentes entre los grupos de las cadenas laterales
        
        α-hélice
        
        forma de hélice dextrógira que se sostiene por puentes de H intracatenarios.
        
        estructura terciaria: conformación espacial que adquieren las estructuras secundarias y es más o menos esférica (globular)
        
        Proteínas globulares sí son solubles en agua
        
        conformación espacial que adquiere la proteína en organismos vivos= conformación nativa y confiere su función
        
        hay interacciones variadas entre aminoácidos alejados
        
        estructura cuaternaria : unión de diferentes proteínas (cada cual con su estructura terciaria).
      - biomoléculas más importantes en seres vivos por presentar un 40-50% del peso seco de estos
    - - Transportadora
      - Estructural
      - Contráctil
      - Homeostática
      - Inmunológica
      - De reserva
      - Hormonal/ reguladora
      - Catalítica.
        
        ENZIMAS
        
        Hipótesis del complejo enzima-sustrato
        
        modelo de llave y cerradura
        
        modelo de ajuste inducido
        
        Composición
        
        otras enzimas poseen parte proteica y parte de diferente naturaleza
        
        apoenzima + cofactor (parte de diferente naturaleza siempre está unido al aa)
        
        apoenzima + coenzima (parte no proteica se une durante la reacción y se separa una vez acaba.)
        
        algunas solo tienen aa en su estructura (holoproteínas)
        
        Factores que influyen en la actividad enzimática
        
        Tª
        
        pH
        
        Concentración de la enzima y del sustrato
        
        Si se aumenta concentración de enzimas con cantidad de sustratos cte. la velocidad de reacción aumenta hasta llegar a una velocidad cte. que no varía porque no queda más sustrato disponible a trasnformar
        
        Si hay alta concentración de sustrato con cantidad de enzimas cte., se llegará a una velocidad máx. óptima que no se incrementará porque todas las enzimas ya están acopladas
        
        Inhibidores (sust. que al unirse enzimas bloquean su actividad)
        
        Inhibidor irreversible
        
        Inhibidor reversible
        
        Inhibidor no competitiva: inhibidor se une a enzima por sitio diferente al centro activo
        
        Inhibidor acompetitiva: se une al complejo enzima-sustrato formando el complejo enzima-sustrato-inhibidor
        
        Inhibidor competitiva: inhibidor compite con el sustrato para unirse al centro activo, si la concentración de sustrato es mayor, se consigue desplazar al inhibidor del centro activo
        
        Características + propiedades
        
        La mayoría trabajan en condiciones de pH y Tª suaves pero hay excepciones adaptadas a trabajar en condiciones extremas
        
        Especificidad
        
        específica de sustrato: su centro activo (lugar de unión de los sustratos) acepta a un grupo de moléculas concreto o incluso solo 1 molécula específica
        
        Solo llevan a cabo un tipo de reacción química
        
        Su actividad puede ser regulada
        
        Son necesarias en muy poca cantidad para ser eficientes
        
        No se consumen ni se transforman
        
        proteínas globulares que regulan las reacciones químicas en los seres vivos
        
        Es un biocatalizador y como cualquier catalizador, disminuye energía de activación (energía necesaria para que ocurra una reacción química), acelerando así la reacción
        
        Mecanismo de acción de enzimas
    - - Holoproteínas (solo aa en su estructura)
        
        Fibrosas
        
        Globulares
      - Heteroproteínas (con parte proteica y parte de otra naturaleza (grupo prostético))
        
        En base al grupo prostético...
        
        Cromoproteínas (pigmento)
        
        Lipoproteínas (lípido)
        
        Glucoproteínas (glúcido)
        
        Nucleproteínas (ác nucleico)
        
        Fosfoproteínas (grupo fosfato)
  - - - comportamiento anfótero (imagen explicativa)
      - presenta isomería óptica
      - presenta isomería espacial por el Cα
    - - polares con carga eléctrica (R= grupos aminos o carboxilos)
        
        aa ácidos (grupo carboxilo) cargados negativamente en medios de ph neutro/básico
        
        aa básicos (grupo amino) cargados positivamente en medios de ph neutro/ácidos
      - polares sin carga (R= grupos solubles en agua pero no se ionizan). Ej: glicina
      - apolares neutros (R= hidrocarbonada alifática o aromática)
    - - Bajo peso molecular
      - Solubles en agua
      - Cristalizables
      - Incoloros
      - Punto de fusión elevado (+200ºC)