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DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DELLE PROTEINE (metabolismo proteine) - Coggle…
DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DELLE PROTEINE (metabolismo proteine)
metabolismo delle proteine
e durante la sintesi proteica
è necessario
che tutti e 20
gli amminoacidi
siano presenti
contemporaneamente,
sennò la sintesi proteica
si blocca
e le proteine
sono composte
dalla combinazione
di 20 amminoacidi
(le proteine
a carattere
alimentare, biologico)
le proteine
sono composte
dall'organizzazione
sia in modo lineare,
anche come struttura
terziaria
e quaternaria,
di come si orientano
nello spazio,
le proteine
sono formate
da una catena
alfa -aminoacidi
della serie L
uniti tra loro
dal legame peptidico
ma esistono comunque
altri amminoacidi
digestione proteine
schematicamente livello gastrico:
è un meccanismo complesso,
io da un lato
deve essere efficiente
perchè io devo
essere in grado
di digerire le proteine,
dall'altro
deve essere controllato
per non digerire
le mie strutture
le proteine
sono digerite
a livello gastrico
(la masticazione
è un'azione emulsionante
ma non azione
digestione proteica)
la digestione proteine
avviene a livello
stomaco perchè
è l'acidità
che consente l'attivazione
di enzimi specifici
che consentono
1 more item...
sono tutti enzimi
secreti
in forma inattiva
in quanto sennò
digerirebbero
le strutture,
e la trasformazione
1 more item...
e ciò è
un primo passaggio
di degradazione
delle proteine
che avviene
all'interno dello stomaco
infatti,
e molta la produzione
di proteine
nel sistema gastrointestinale
che fatto 100
il quantitativo
fatto con alimentazione,
si arriva a 170
1 more item...
quindi
il bilancio delle proteine
è sempre in positivo
schematicamente livello
enzimi pancreatici:
dopo lo stomaco
arrivano nell'intestino
dove continua
la degradazione
delle proteine
che subiscono
1 more item...
poi per effetto
di ormoni specifici
in questo caso,
la policistochinina,
siamo nel lumen
intestinale,
1 more item...
e produce
enteropeptidasi
ed endopeptidasi
anche in questo caso
le cellule del pancreas
producono
precursori inattivi
1 more item...
quindi
arriva il segnale
vengono attivate
queste molecole,
e questi enzimi
sono in grado di agire
1 more item...
si chiamano così,
gli enzimi coinvolti
nella digestione
delle proteine
possono essere
divisi in 2 classi
valutando
in 100g
le proteine assunte
con la dieta
si può valutare
in 170g
la quantità di
proteine assorbite
e in 10g quelle
perse con le feci
anche con
digiuno prolungato
un certo quantitativo
di feci si ha
lo stesso
perchè deriva dalla
disposizione delle cellule
1 more item...
l'intestino
digerisce
e assorbe
ogni giorno
una notevole quantità
di proteine,
alcune di provenienza
alimentare,
altre secrete
nel tratto gastroenterico
(enzimi digestivi
mucoproteine,
sieralbumina,
ecc)
gli amminoacidi
si chiamano così
perchè considerando
la loro formula
madre, chimica
sono costituiti
da un gruppo amminico
(H-N-H)
e un gruppo carbossilica
O=(dop. legame)-C-OH
e questa è
la caratteristica comune
a tutti gli amminoacidi
e dove vi è la R
nella formula
indica il radicale
che può essere
più o meno complesso
come si legano tra loro
con il legame peptidico
che coinvolge
il gruppo carbossilico
di un amminoacido
con gruppo amminico
di un altro amminoacido
e con la perdita di
una molecola di H2O
si forma il legame
1 more item...
e le catene possono essere
molto lunge
e complesse
e costituiscono i polipeptidi
questo è
il primo passo per
formazione peptidi,
così quando ho
2 amminoacidi
che si legano
si forma il dipeptide,
raccomandazioni
i documenti di riferimento
che definiscono
le raccomandazioni
destinate ai tecnici
e definiscono
i quantitativi necessari
di nutrienti
in base anche
a chi sono destinati
e abbiamo
i LARN:
quantità di energia
e nutrienti
necessaria a garantire
lo stato di salute
e benessere
dell'individuo
1 more item...
si tiene anche conto
delle necessità
legate a
crescita
e sviluppo
dell'organismo,
alla gravidanza
e all'allattamento.
sono uno strumento
per gli operatori
di salute
e LE LINEE GUIDA:
indicazioni e raccomandazioni
sulla sana
alimentazione
e corretto stile di vita
(ad esempio
sull'attività fisica)
1 more item...
sono rivolte anche
agli operatori sanitari,
ma soprattutto al consumo
entrambi gli strumenti
rappresentano
i più moderni
ed efficaci strumenti
di politica alimentare
e salute pubblica
nutrizionale
sono prodotti
sulla base di
documenti internazionali
i LRN nel tempo
sono cambiato
i larn non sono più un
singolo numero
ma valori di riferimento
che si riferiscono
alla sana alimentazione
1 more item...
funzioni proteine:
supporto meccanico:
collageme,
cheratina
protezione immunitaria:
gli anticorpi sono
delle proteine altamente
specifiche
movimento:
actina-miosina,
(facilitano
lo scorrimento
delle fibre muscolari)
tubulina-dineina
funzione ormonale:
molti ormoni sono
di natura
proteica,
insulina e glucagone
trasporto e deposito:
emoglobina,
(trasporta
ferro circolante),
il ferro non può
essere presente
in circolo da solo
in quanto
è specie reattiva
e tenderebbe
1 more item...
e quindi deve
essere trasportato
sempre
legato a qualcosa,
normalmente
1 more item...
mioglobina,
(trasporta ferro
ai muscoli),
trasferrina,
(facilita il passaggio
da un dipartimento
all'altro
del ferro),
ferrtina
(proteina di deposito,
il ferro è custodito
grazie a questa
proteina di riserva),
generazione e trasmissione
dell'impulso nervoso:
la rodopsina,
presente nei bastoncelli
delle retine,
è una proteina che
è in grado di funzionare
come recettore
1 more item...
catalisi enzimatica:
dove tutti gli enzimi
sono proteine
cioè sono proteine,
gli enzimi
e per esempio
qualsiasi reazione
che avviene nel
nostro corpo
che avviene grazie
1 more item...
quindi enzimi
sono costituiti
da proteine
o semplici
o più o meno complesse
proteine a cui sono
attaccate
dei residui
1 more item...
tossine:
alcuni veleni
hanno una struttura
proteica
tipi di escrezione dell'azoto nelle diverse forme di vita
animali urotelici
(urea):
molti vertebrati
terrestri,
anche gli squali
animali uricotelici
(acido urico):
uccelli,
rettili
animali ammonotelici
(ammoniaca):
la maggior parte
dei vertebrati acquatici,
specialmente
i pesci con
scheletro osseo
e le larve degli anfibi
il ciclo dell'urea
tutti gli eccessi
di amminoacidi
sono deaminati
il risultato è
la produzione
di ammonio
che è tossico
e deve essere eliminato
il ciclo dell'urea
ha questo scopo:
avviene nel fegato,
produce urea,
l'urea è eliminata
con le urine
esempio deaminazione ossidativa:
ciò che accade
all'acidi glutammico
che si forma da
glutammato
con glutamminico
e il glutammato
trasformanto in
alfa- chetoglutarato
è semplicemente
un trasportatore
il gruppo amminico
deve essere gestito,
e l'alfa- chetoglutorato
entra il ciclo dell'urea,
si stacca con una reazione
che richiede energia,
si stacca d aalfa-chetoglutorato
diventa NH4
ed entra nel ciclo dell'urea
ovvero essere metabolizzati
per essere spesi
ciclo Krebs
gli aminoacidi
possono entrare
a vari livelli
ed entrano i vari residui
carboniosi
e si produce energia
esempio transaminazione:
il distacco
del gruppo amminico
si vede:
in cui l'alanina
trasferisce
il proprio gruppo aminico
con un enzima specifico
1 more item...
all'alanina che
ha perso
il suo gruppo aminico
diventa piruvato
e poi entra
nel ciclo di krebs
per essere
1 more item...
catabolismo degli aminoacidi rimozione di alfa-amion gruppi
processo di 2 fasi
deaminazione ossidativa:
rimozione
dell'amino gruppo
del glutammato
con produzione
di uno ione ammonio
reazioni di transaminazione:
l'aminotransferasi
trasferisce il gruppo amminico
all'alfa-chetoglutarato
producendo
glutammato
o all'assalacetato
con formazione
di aspartato
il ciclo dell'urea
un blocco completo
di qualsiasi step
del ciclo dell'urea
è incompatibile
con la vita
non esiste
una via alternativa
per l'eliminazione di Nh4+
escrezioni dell'azoto
metaboliti urinari
ione ammonio
0,7g/24h
2,8% tot
creatinina
10-1,8 g/24h
4-5% tot
urea
30 g/24h
86% tot
acido urico
0,6-1,0 g/24h
2-3% tot
termogenesi indotta dalla dieta
l'effetto termogenico
delle proteine
è più alto
degli altri nutrienti
è stato stimato
che un pasto
esclusivamente
proteico determina,
per 1 ora,
un aumento termogenico
del 25%,
uno glucidico del 6-7%,
e uno lipidico del 4%
aminoacidi glucogenici:
lo scheletro carbonioso
degli aminoacidi glucogenici
è degradato a:
piruvato
o a intermedi del
ciclo di Krebs a 4-C o 5-C
questi sono
precursori
della gluconeogenesi
gli aminoacidi glucogenici
sono la maggior fonte
di carbonio
per la gluconeogenesi
quando i livelli
di glucosio
sono bassi
possono essere
anche catabolizzati
per la produzione
di energia,
o convertiti
in glicgeno
o acidi grassi
come deposito energetico
amminoacidi chetogenici:
lo scheletro carbonioso
degli aa chetogenici
è degradato da:
acetil-CoA,
acetoacetico
acetil CoA e
il suo precursore,
acetoacetate,
non può essere
convertito
a ossalacetato,
il precursore
1 more item...
per ogni residuo
a 2-C di acetile
che entra
nel ciclo di Krebs,
2C escono come CO2
lo scheletro carbonioso
degli aminoacidi
chetogenici
può essere catalizzato
per produrre energia
nel ciclo di Krebs
o essere convertito
a corpi chetonici
o acidi grassi
non può essere convertito
in glucosio
digestione proteine: classificazione di enzimi coinvolti nella digestione delle proteine
endopeptidasi
le endopeptidasi
sono presenti
nel canale alimentare,
a livello gastrico
e duodenale,
ove svolgono
la loro azione idrolitica
nei confronti
1 more item...
enzimi proteolitici,
appartenenti alla classe
delle idrolasi,
che catalizzano
l'idrolisi dei legami
peptidici interni
alla catena
2 more items...
chimotripsina,
tripsina,
pepsina,
elastasi
tipi enzimi
tripsina,
presente in intestino,
pH ottimale 7,5-8,5
specificità: Arg, Lys -COOH
chimotripsina,
presente in intestino,
specificità: Trip, Phe, Tyr, Met, Leu _COOH
pH ottimale7,5-8,5
pepsina,
presente in stomaco,
pH ottimale 1,5-2,5
specificità: Try, Phe, Leu -NH
elastasi
presente in intestino,
pH ottimale 7,5-8,5
specificità: Ala, Gly, Ser -COOH
enzimi in grado di
tagliare la catena
glucidica
all'interno della
catena stessa
esopeptidasi
enzimi proteolitici
che catalizzano
l'idrolisi dei legami
peptidici
in corrispondenza
delle estremità
delle catene proteiche.
appartengono alle esopeptidasi
le carbossipeptidasi,
le aminopeptidasi,
e le dipeptidasi
dipeèptidasi
amminopeptidasi,
carbossipeptidasi,
tipi enzimi
aminopeptidasi
presenza in mucosa intestinale
pH ottimale pH succo intestinale
specificità: -NH3 terminale
dipeptidasi e tripeptidasi
presenza in mucosa intestinale
pH ottimale pH succo intestinale
specificità: dipeptide e tripeptide
carbossipeptidasi
pH ottimale pH succo intestinale
specificità: -COOH terminale
presenza in lumen intestinale
tagliano
all'esterno della catena
nuove evidenze per la definizione dei fabbisogni
il fabbisogno proposto
(0,95g/Kg/die)
nella precedente versione
dei LARN (1996)
risultava in linea
con quanto riportato
nei documenti
1 more item...
queste indicazioni
erano però
basate su un limitato
numero di studi
(9 di breve termine
e 4 di lungo termine)
mirati a valutare
il bilancio
1 more item...
a partire
dalla seconda
metà degli anni 90
emerse la necessità
di una revisione
delle raccomandazioni
del 1985
1 more item...
fabbisogno proteico
il fabbisogno proteico
di un soggetto
adulto
viene definito
adeguato se
mediante un'assunzione
continua
1 more item...
il calcolo del bilancio
di azoto
richiede la stima
dell'azoto perso
con le urine,
feci,
cute,
(in primis sudore)
e per via miscellanea
(es. capelli,
lavaggio denti
e ammonio esalato)
per poter considerare
la quota proteica
di un individuo
o di una popolazione
si deve partire
dal presupposto
che la dieta
sia energeticamente
1 more item...
poichè:
la sintesi proteica
richiede energia,
la carenza energetica
determina
un utilizzo
delle proteine
per via catabolica
fabbisogno di popolazione vs fabbisogno individuale
per un individuo,
il livello adeguato
di assunzione
è definito
come la quantità
in grado do coprire
i fabbisogni
1 more item...
per una popolazione,
il livello
di assunzione
di riferimento
ha una dispersione
più ampia,
dovuta alla eterogeneità,
2 more items...
i livelli di raccomandati
in nutrienti essenziali
coprono
(cioè superano)
i fabbisogni del 97%
della popolazione
(media più 2 deviazioni
standard),
allo scopo di assicurare
un margine
di sicurezza
nel caso dell'energia
il rischio
per la salute aumenta
anche se l'apporto
giornaliero
si discosta
di pochissimo
in eccesso
1 more item...
o in difetto
1 more item...
per questo motivo
si definisce
solo il fabbisogno
medio, senza stabilire
un apporto
raccomandato
patologie associate alla digestione delle proteine
pancreatite acuta:
gli zimogeni sono
convertiti
nella forma attiva
nelle cellule pancreatiche
dieta del celiaco
alimenti permessi:
riso,
mais,
grano saraceno,
soia,
miglio,
patate,
tapioca
alimenti vietati:
orzo,
avena derivati,
segale,
malto
glutine di grano,
morbo celiaco:
gli enzimi intestinali
non sono in grado
di digerire alcune
proteine insolubili
in H2O del grano (gliadine)
malattia celiachia:
queste ultime
sono responsabili,
negli individui
geneticamente
predisposti,
di profonde alterazioni
della mucosa intestinale
si crede
sia conseguenza
di una risposta immunologica
abnorme
nei confronti
della gliadina
e delle corrispondenti
prolamine tossiche
1 more item...
intolleranza permanente
alla gliadina
del frumento
e alle corrispondenti proteine
(dette prolamine)
di segale,
orzo,
e avena
livello massimo tollerabile di assunzione (UL)
ancora più complessa
è la valutazione
dei potenziali
effetti avversi
a medio-lungo termine
in relazione
alle possibili relazioni
1 more item...
sulla base
dei dati disponibili
in letteratura
non è quindi possibile
definire un livello
massimo tollerabile
di assunzione
1 more item...
le informazioni disponibili
sulla tossicità acuta
delle proteine
della dieta
sono scarse
e spesso aneddotiche
un'assunzione
fino al 35%
dell'energia totale
non sembra determinare
effetti avversi
mentre segni
1 more item...
in termini generali
si ritiene sicura
un'assunzione
di proteine
doppia
rispetto al fabbisogno
la proteine in fasce di età critiche: anziani
numerose condizioni
chimiche comuni
nella popolazione
anziana,
come ospedalizzazione,
traumi,
infiammazione,
ulcere da pressione,
ecc
possono determinare
un aumento
1 more item...
nelle situazioni
di criticità
dovrebbe essere
presa in considerazione
la qualità oltre
alla quantità
delle proteine assunte,
1 more item...
in età geriatrica
in assenza di patologie
a impatto nutrizionale,
non esiste quindi
un'indicazione
generale
a modificare
1 more item...
interventi mirati
all'aumento
dell'apporto proteico
possono risultate
efficaci
soprattutto
negli individui malnutriti,
1 more item...
piccole quantità
di alimenti di
origine animale
riescono a coprire
completamente
i fabbisogni di aa
essenziali
per avere la stessa
copertura di aa
da pasta e fagioli
le quantità
sono molto più alte
proteine per infanzia
raccomandazioni
bambini 0-1 anni
si è abbassata
prima 1,57g/kg
0ra 1,14g/kg
quali proteine in età pediatrica?
studi recenti
suggeriscono che
soprattutto
le proteine
assunte con il latte
(non con carne e cereali)
stimolino
1 more item...
il IGF-1
con il latte
se ne produce molto
sia nei maschi
che nelle femmine
mentre con la carne
un po di meno
la maggior parte
degli studi
hanno concentrato
l'attenzione
sulla assunzione
di proteine totali,
ma le fonti di proteine
1 more item...
poi vi sono tabelle
che si ritrovano nel LARN
e i calcoli
sono stati fatti
per età,
sesso,
e per fabbisogno proteine
senza correzione
con correzione
metabolismo degli aminoacidi:
gli aminoacidi
derivano sia
delle proteine introdotte
con la dieta
sia da quelle
degradate nell'organismo,
questa degradazione
è un processo
che avviene con
continuità poichè
le proteine
nell'organismo
vengono costantemente
1 more item...
circa il 75% degli
aminoacidi utilizzati
per la sintesi proteica,
degradazione ossidativa degli aa(amminoacidi):
in presenza di
una dieta troppo
ricca di proteine:
l'eccesso viene ossidato.
durante il digiuno
e in caso di
diabete metilico
durante il turnover
proteico:
vengono ossidati
gli aminoacidi che
non vengono utilizzati
per una nuova sintesi
scheletro carbonioso degli aa:
gli aminoacidi acidi,
quando vengono deamminanti,
producono un
alfa-cheto acido
che, direttamente
o attraverso
reazioni addizionali,
entrano
1 more item...
gli amminoacidi
sono raggruppati
in 2 classi
in base alla capacità
o meno dello scheletro
carbonioso
di essere convertito
1 more item...
catabolismo degli aminoacidi:
il fegato è
il sito principale
sia del metabolismo
dello scheletro carbonioso
che dell'azoto
ed è l'organo
più attivo
sia per la sintesi
che per il catabolismo
dopo l'assorbimento
attraverso l'intestino
gli aminoacidi
sono trasportati
al fegato
attraverso il sistema portale,
la maggior parte
dell'azoto
è rimosso
dagli amminoacidi
tramite l'azione
di enzimi epatici
per ossidazione
o transaminazione
catabolismo degli aminoacidi:
se c'è un eccesso
di aminoacidi
o una mancanza
di altre fonti
di energia,
l'organismo
li utilizza
per la produzione
1 more item...
diversamente
da grassi
e carboidrati,
gli aminoacidi
richiedono
la rimozione
del gruppo amminico
gli aminoacidi non
possono essere
immagazzinati
dall'organismo.
altri usi degli aminoacidi:
sono usati
come fonte di azoto
per la sintesi
di altri composti.
Eme e strutture simili
di mioglobina,
emoglobina,
citocromi,
enzimi,
ormoni e fosfolipidi
basi azotate
del DNA, RNA,
acetilcolina
ed altri neurotrasmettitori,
possono essere
utilizzati anche
come fonte energetica
dopo la rimozione
dell'azoto
comportamento del turnover
richiede energia,
quantitativamente coinvolge
circa 3-4 volte
l'abituale introduzione
di proteine
con la dieta
varia per
i diversi organi e tessuti,
negli organismi umani
la velocità del turnover
cala dalla nascita
all'età adulta,
varia
nelle diverse specie
animali in rapporto
alla taglia,
legato allo stato
di crescita,
neonato più grande
perchè
i tessuti
sono sottoposti
ad un continuo
1 more item...
tutta questa capacità
di degradazione e sintesi
delle proteine corporee
è un processo
che richiede energia
quindi le proteine
oltre a non essere
deputate alla
produzione di energia
ma consumano
per la loro capacità
di strutturazione
1 more item...
turnover proteico
un turnover generale
di tutto l'organismo
di 250g
e vediamo che:
50g muscoli scheletrici,
25g fegato,
70g tratto gastrointestinale,
20g globuli bianchi,
100g amminoacidi liberi,
8g eritrociti
esempio sul suo impatto
esempi turnover proteici nell'organismo
tipo di proteine
e velocità turnover
plasma 10 giorni
emoglobina 120 giorni
fegato 10 giorni
muscoli 180 giorni
enzimi 7-10 minuti
collagene 1000 giorni
regolazione turnover proteico
avviene attraverso
la coregolazione
della fase
di sintesi,
e degradazione
sintesi e degradazione
sono influenzate
dallo stato di nutrizione
proteica
ed energetica
e da alcuni ormoni,
i diversi fattori
influenzanti possono
portare ad uno
stesso risultato
(aumento
o diminuzione
della massa proteica)
agendo in maniera
2 more items...
caratteristiche del turnover proteico
è eterogeneo:
avviene a velocità diversa
per le diverse proteine,
alcune sono cambiate
nel giro di qualche giorno
altre di ore,
altre ancora
in settimane,
o addirittura mesi
(es. emoglobina 3 mesi)
è intracellulare:
sintesi e degradazione
avvengono all'interno
della cellula,
dove vi sono
i sistemi di costruzione
delle proteine stesse,
1 more item...
ed alcune
in minima parte
anche in spazi
extracellulari
è regolato.
da fattori nutrizionali,
ormonali
è esteso:
tutte le proteine
sono soggette
a turnover,
turnover proteico
nei diversi compartimenti
i nostri tessuti
non sono fissi,
ma soggetti ad
un continuo
di situazione di
degradazione
e resintesi
2 more items...
indica la perculiarità
delle proteine
di andare incontro
ad un continuo processo
di degradsazione
e sintesi
equilibrio proteine-aminoacidi
a+d>b+c
accrescimetno
quando proteine corporee
salgono
rispetto a quanto
ne perdo
o ne mangio
(normalmente succede
nell'accrescimento)
a+b=c+d
condizioni di mantenimento
ciò che mangio
è esattamente
quello che metabolizzo
ovvero non ho
una maggiore produzione
a+d<b+c
perdita di massa proteica
quando non mangio
sufficiente
quantità di proteine
affinché io riesca
a mantenere
la mia massa magra
1 more item...
equilibrio dinamico tra amminoacidi e proteine
quindi
proteine alimentari
vanno a riempire
il pool di amminoacidi
comunque, il metabolismo
è fatto
di entrata
e uscita
sempre
perchè è metabolismo dinamico,
e poichè sono
delle condizioni
in cui vi deve essere
grande controllo
della capacità
di sintesi proteica,
il nostro corpo
contiene
il così detto
pool di aminoacidi
ovvero
un certo quantitativo
di amminoacidi
1 more item...
il quantitativo
del pool
deve essere costante
e compensano
dalle proteine alimentari
che lo reimpono
e tenendo conto che
che noi abbiamo
una escrezione proteica
dato dai tessuti,
equilibri dinamici
che ci sono
1 more item...
e poi tutto ciò
deve stare in equilibrio
con le proteine corporee
che devono essere
precise
(cioè quelle che servono)
proteine corporee
in formazione= B
in degradazione e catalisi= D
pool di escrezione= C
proteina alimentarti=A
proprio perchè
hanno questa funzione
strutturale
così marcata,
ciò che deve avvenire
in un individuo
in buona salute,
con un metabolismo
adeguato
1 more item...
valori riferimento per la dieta utilizzati nella revisione 2014 dei LARN
AI
assunzione adeguata
UL
livello massimo
tollerabile di assunzione
PRI
assunzione raccomandata
per la popolazione
RI
intervallo di riferimento
per l'assunzione
di macronutrienti
(compreso fra
un limite inferiore
e un limite superiore)
AR
fabisogno medio
SDT
obbiettivo nutrizionale
per la prevenzione
LARN
livelli di assunzione
di riferimento di nutrienti
ed energia per
la popolazione italiana
proteine
nel solo siero
possono essere identificate
più di 1400 proteine
la tipologia di proteine
è ampia e variata
per le molte
funzioni che hanno
si stima ci siano
più di 50.000
proteine umane
e che il numero di proteine
distinte all'interno
di una cellula
vari tra le 3000
e le 5000
tutte le molecole
regolatorie
a tutti i livelli
sono costituite
da proteine
PROTEINE: FONDAMENTI SCIENTIFICI DELLE RACCOMANDAZIONI
attivazione proteine
l'attivazione
può avvenire
dopo che
la proteasi è stata
rilasciata
in un particolare
compartimento cellulare
o in un ambiente
extracellulare
la proteina viene
attivata rimuovendo
un segmento
inibitorio dalla
proteina
nel caso enzimi pancreatici:
il sistema può essere perfetto,
ma vi possono essere
condizioni patologiche
nel quale
questo sistema
non funzione
come nel morbo celiaco
la maggior parte
delle proteasi
sono sintetizzate
come pre-proteine
più grandi
digestione proteine
esopeptidasi:
per completare
la liberazione
degli amminoacidi
delle proteine alimentari
è necessario l'intervento
di proteasi prodotte
dalle cellule
1 more item...
e
le ammino-peptidasi,
o eso-peptidasi,
questi enzimi
staccano gli amminoacidi
all'estremità
ammino-terminale
1 more item...
gli amminoacidi
sono assorbiti
dalle cellule epiteliali
intestinali
ed immersi
nel circolo sanguigno
le carbossi-peptidasi,
prodotte in forma inattiva
come procarbossi-peptidasi,
sono attivate
per azione della tripsina
la digestione
viene completata
per l'intervento
delle di- e tri-peptodasi
presenti sia
sui villi dell'orletto
a spazzola,
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oltre alle
endopeptidasi esistono
delle esopeptidasi pancreatiche
o carbossi-peptidasi
A e B
che staccano
l'amminoacido
all'estremità
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stomaco:
l'organismo
si difende
dall'azione idrolitica
delle peptidasi:
esse vengono secrete
in forma inattiva
(zimogeni o proenzimi)
e attivate
solo all'esterno
delle cellule
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e in presenza
del cibo da digerire
la pepsina,
una endopeptidasi,
effettua sulle
proteine alimentari
una prima efficacie
idrolisi,
tagliando le catene
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ha inizio
la digestione delle proteine
ad opera
dell'enzima pepsina,
e un'idrolasi secreta
dalle cellule parietali
delle ghiandole gastriche,
che scinde
i legami peptidici
(peptidasi)
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pepsina:
abbiamo la catena
che può essere
più o meno lunga,
e la pepsina
va a trovarsi
il punto preferenziale
dove è attaccata
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tutte le catane
per conformazione
hanno nella propria
parte terminale
in una un NH3
e nell'altra COOH
e tutte
le catene proteiche
sono così
proprio per i legami
peptidici
che coinvolgono
alternativamente
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intestino:
i peptidi provenienti
dalla parziale
digestione delle proteine
nello stomaco
vengono idrolizzati
da una serie di enzimi
di origine pancreatica
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chimotripsina (endopeptidasi),
elastasi (endopeptidasi)
tripsina (endopeptidasi),
anche 'essi secreti
in forma inattiva
e attivati successivamente
qui prosegue
la digestione
e agiscono
le esopeptidasi
e le endopeptidasi
in modo che si ha
la riduzione
delle catene polipeptidiche
la degradazione proteolitica delle proteine (ultima fase)
in cui ho
i di- e tripeptidi massimo
e in questa fase
avrò la degradazione
completa
delle proteine stesse,
ma ciò che accade
è che nell'ultima fase
io ho di-peptidasi
che sono enzimi
in grado di tagliare
gruppi di amminoacidi
a coppia
o le aminopeptidasi
che staccano gli ultimi
2 amminoacidi
presenti in
una coppia singola
normalmente questi enzimi
sono detti
delle metalloproteine,
e queste richiedono
la presenza
di manganese
e zinco
tutto ciò
è quello che emerge
dai documenti di consenso
di questo articolo
e la meta-analisi
e stata messa
a livello scientifico
su articolo scientifico
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obbiettivo meta-analisi
è analizzare tutti
dati disponibili
su azoto
per produrre
delle raccomandazioni
nuove sulle proteine
soprattutto nell'età adulta
quali numeri vengono proposti nella meta-analisi?
per cui la stima
dei livelli di assunzione
di riferimento
(PRI- population reference intake)
che si aspetta
copra i fabbisogni
della maggior parte (97,5%)
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la stima
della variabilità
del fabbisogno
è stata fatta
combinando
le 3 possibili fonti
di variabilità,
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in virtù della solidità
del dato basato
sulla analisi
del bilancio
di azoto di 235 soggetti
in 19 studi
separati
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fonti proteine della dieta italiana
27% carne,
29% cereali e prodotti forno,
21% latte e derivati, e sostituti
9% presce e frutti di mare
4% ortaggi e verdure
ed altro
questa analisi
ci dice che circa il 39%
viene da fonti vegetali
ma queste non hanno
lo stesso valore biologico
delle proteine
di progine animale
perchè ci si basa su dati meta-analisi?
il valore dei dati
sintetizzati
nella metà-analisi
risiede nel fatto
che tiene conto
anche degli studi
basati sulle
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gli autori esaminano
3 aspetti del problema:
l'influenza
sesso,
clima,
dell'età,
e tipologia
di fonte
alimentare
sulla stima dei
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la variabilità individuale
del fabbisogno
di proteine
i livelli di assunzione
medi di proteine
che siano
compatibili
con un buon
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proteine vegetali
ve ne è un più largo consumo
negli anziani
proteine e stato di salute
la carne rossa
e soprattutto
la carne conservata
è associata a
una maggiore incidenza
di neoplasie
di specifici distretti
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e nel complesso
l'assunzione di proteine
non è correlata
con un maggiore rischio
per tumori
e non è possibile
fare una differenziazione
fra gli effetti
delle proteine
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non esistono evidenze
consistenti
circa una relazione
fra apporti proteici
e decadimento
della funzione renale
nella popolazione generale
mentre un effetto negativo
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effetti negativi
sul rischio cardiovascolare
sarebbero ricollegabili
piuttosto che
alle proteine in sè
ad altri fattori
quali
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una dieta ricca
in proteine
sembra aumentare
non solo
l'escrezione urinaria
di calcio
ma anche
il suo assorbimento
a livello intestinale
e allo stesso tempo
non modifica
i processi di sintesi
e riassorbimento
dell'osso
la dieta vegetale: proteine animali vs proteine vegetali
i fabbisogni proteici
dovrebbero ragionevolmente
essere aumentati
del 5-10%
a causa del minore
PDCAAS
delle proteine d'origine
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una speciale attenzione
va rivolta
alle situazioni
dove è particolarmente
importante assicurare
apporti adeguati
di proteine,
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il PDCAAS
della dieta vegetariana
è fortemente influenzato
dalla presenza
di alimenti
e proteine
d'origine animale
(uova e/o
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le diete vegetariane
appaiono idonee
a fornire adeguati
apporti proteici
ma soprattutto
in certi stati fisiologici,
età evolutiva,
anziani,
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poi vi sonno
schede,
in cui vi è
la digeribilità
dei singoli alimenti
e anche delle diete
il PDCAAS
è il punteggio
degli aminoacidi
corretto per la digeribilità
delle proteine,
valutata
la qualità proteica
sia in termini
1 more item...
che di contenuto
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è un indice chimico
che ci dice
qual è il valore
biologico
di quella proteina
le proteine animali
hanno un valore
di qualità
che è superiore
a 1
e non hanno
aminoacidi limitanti
le proteine vegetali
sono ad alta digeribilità
e hanno amminoacidi
limitanti
correzione per la qualità delle proteine: premesse metodologiche
l'ingestione
di tutti gli
aminoacidi essenziali
in qualità adeguate
deve avvenire
nel corso di
una giornata,
mentre non
è stata evidenziata
la necessità
di mangiare
proteine vegetali
che si completano
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tuttavia il fabbisogno
di individui
che si nutrono
di una dieta
di sole proteine vegetali,l
legumi
e cereali,
potrebbe essere
più alto,
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un aspetto cruciale
è legato ai più
elevati fabbisogni
di aminoacidi essenziali
nell'individuo
in accrescimento
rispetto all'adiulto
correzione per la qualità: proteine animali vs proteine vegetali
il fabbisogno
di individui
che si nutrono
di una dieta di sole
proteine vegetali,
legumi
e cereali,
potrebbe essere
più altro,
1 more item...
l'ingestione di
tutti gli aminoacidi
essenziali
in quantità adeguate
deve avvenire
nel corso di
una giornata,
mentre non è stata
evidenziata
la necessità
di mangiare
proteine vegetali
che si complementino
1 more item...
un aspetto cruciale
è legato
ai più elevati
fabbisogni di aminoacidi
essenziali
nell'individuo
in accrescimento
1 more item...
ho proteine dietetiche
e per effetto digestione
ho un pool di amminoacidi
che deve essere
in equilibrio
attraverso
la sintesi proteica
e la degradazione proteica
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ma quando in
un pool di amminoacidi
mancano degli elementi
la sintesi proteica
non parte
gli amminoacidi
devono essere presenti
tutti nello
stesso momento
e stesso modo
quando servono
correzione per la qualità delle proteine consumate dalla popolazione italiana
la dieta italiana
caratterizzata
da molte proteine vegetali
e da opporti
più contenuti
di alimenti
di origine animale,
per cui si stima
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abbiamo quindi
ritenuto
di adottare
una correzione
in eccesso pari
all'8%,
che è stata applicata
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il PDCAAS
complessivo
per la dieta
italiana è considerato
in media >(mag)100
da cui si ricava un l'AR
di 0,71g
proteine/Kg pespo x die
e un PRI
è di 0,90g proteine/Kg peso x die
nella precedente
variazione dei LARN
la correzione
della raccomandazione
per le proteine
in funzione della
qualità proteica
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i fabbisogni di proteine
sono definiti
a livello internazionale
con i studi scientifici
ma le proteine
hanno valori biologici
diverso a seconda
della loro fonte
dieta
ricca di
alimenti di origine
vegetale,
ha bisogno di correzioni
per il quantitativo
di proteine residuali
ed io applico questo
fattore di correzione
che tiene presente
quanto
realmente è consumato
da parte della popolazine
e per definire
il fabbisogno di proteine
è indispensabile conoscere
la qualità proteica
della dieta italiana
per poter applicare
un fattore di correzione
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l'alimentazione adeguata deve: (glossario FeSIN)
favorire adeguate
riserve corporee dei nutrienti
mantenere le funzioni
dell'organismo umano
a livelli ottimali
prevenire i deficit nutrizionali
prevenire le patologie
a componenti nutrizionali
amminoacidi essenziali e semi-essenziali
essenziali:
treonina,
triptofano,
metionina,
valina,
lisina,
cisteina,
istidina,
tirosina
sono essenziali
durante l'infanzia
e lo sviluppo
arginina,
leucina,
isoleucina,
fenilananina,
si devono prendere
da fonti esterne
in quanto
in nostro organismo
non è in grado di produrli
semi-essenziale:
gli amminoacidi che
possono venir
trasformati l'uno nell'altro:
metionina e omocisteina
(amminoacidi contenenti
zolfo),
fenilalanina e tirosina
(amminoacidi aromatici),
arginina, ornitina, citrullina
(aminoacidi del
ciclo dell'urea)
e i non essenziali
trasporto amminoacidi
attraverso il lume intestinale
con uno scambio
con lo ione sodio
(che vi è sempre
nei sistemi di trasporto)
in particolare,
gli aminoacidi
entrano nella cellula
scambiandosi
con ione sodio,
passano attraverso enterocita,
e una volta arrivati
all'enterocita
per trasporto facilitato
arrivano
all'altro punto del passaggio
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e l'amminoacido riesce
a passare
nel capillare sangugno
di riferimento,
ma torna indietro
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assorbimento protidi:
velocità dell'assorbimento
superiore a quella
della digestione,
il trasporto
a livello dell'enterocita
avviene in modo
analogo
al trasporto
del glucosio,
si ha un simporto
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assorbiti sotto
forma di aminoacidi
(in piccolissime
quantità anche
come dipeptidi),
si conoscono
4 sistemi di trasporto:
aa neutri,
aa basici,
aa acidi,
prolina ed idrossiprolina
cosa succede quando
le proteine diventano
amminoacidi liberi
o piccoli peptidi
dal lume
si ha la mucosa intestinale
con i villi
e con questi gli amminoacidi
liberi (neutri, acidi, basici)
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metabolismo aminoacidi
dal momento
della loro introduzione
nel corpo
passano tramite l'enterocita
arrivano al circolo sanguigno,
e li le proteine
possono essere usate
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poi arriviamo
nel gruppo
degli amminoacidi
intesi come
amminoacidi in generale
e da alcuni specifici
si formano neurotrasmettitori,
componenti del DNA
e in piccola parte
possono
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