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Proteínas - Coggle Diagram

- - - - EX. insulina e o glucagon, hormônios com funções antagônicas que que controlam o metabolismo da glicose. //
  - - - EX. enzima ATP sintase, localizada na matriz de nossas mitocôndrias, e que possibilitam a síntese de ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico
- - - - A ligação peptídica possui caráter de dupla ligação parcial, sendo rígida e planar
        
        A cadeia polipeptídica é flexível podendo rodar em torno das outras ligações químicas
  - - - Alfa-hélice(mais comum)
        
        estrutura helicoidal (um esqueleto polipeptídico central em espiral e bem compacto, com as cadeias laterais dos aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora do eixo central. A hélice é estabilizada por uma ampla formação de pontes de hidrogênio
      - Folha-beta
        
        todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos com pontes de hidrogênio.
        
        As superfícies das folhas β apresentam uma aparência "pregueada" e essas
        estruturas são, portanto, freqüentemente denominadas "folhas b pregueadas
      - Ambas proporcionam o máximo de pontes de
        hidrogênio aos componentes da ligação peptídica no interior dos polipeptídeos, eliminando a possibilidade das moléculas de água se ligarem a
        esses grupos muito hidrofílicos e romper a integridade da proteína.
  - - - arranjo tridimensional (ou conformação) dos átomos da proteína é de extrema importância porque geralmente coincide com a chamada estrutura nativa, a estrutura que confere à proteína uma função biológica específica
        
        O QUE DETERMINA O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DA PROTEÍNA?
        
        Vem das interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos, que direcionam o dobramento do polipeptídeo para formar uma estrutura compacta.
        
        forças estabilizadoras (Quatro tipos de interações cooperam para estabilizar as estruturas terciárias)
        
        Individualmente são interações fracas, mas no conjunto originam uma força estabilizadora importante.