Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Biomolecule by Chutipa 19, image - Coggle Diagram
Biomolecule
by Chutipa 19
Carbohydrates
Oligosaccharides
Disaccharides
Maltose
ได้จากการย่อยสลายแป้ง พันธะแบบ α(1→4)
cellobioes
ได้จากการย่อยสลาย celluose พันธะแบบ β(O on C1 points up)
Sucrose =glucose + fructose
Lactose =galactactose + glucose
Polysaccharides
-มีโมเลกุลมากว่า10โมเลกุล
-ไม่ละลายน้ำ อยู่เป็นคอลลอยด์
-ไม่มีสมบัติการีดิวซ์ ไม่หวาน
แบ่งตามหน้าที่
1.Storage polysaccharide ex.Cellulose,Glycoprotein,Glycolipids
2.Structural polysaccharide ex.Amylose ทำปฏิกิริยากับไอโดดีนได้สีน้ำเงิน,Amylopectin ทำปฏิกิริยากับไอโดดีนได้สีม่วงแดง
แบ่งตามองค์ประกอบ
1.Homopolysaccharideประกอบด้วยน้ำตาลโมเลกุลเดียวชนิดเดียว เช่น starch,glycogen,cellulose
2.Heteropolysaccharide ประกอบด้วยน้ำตาลโมเลกุลเดียวมากกว่าหนึ่งชนิด
Monosaccharides
น้ำตาลโมเลกุลเล็กสุด มี OH groups หลายหมู่ขึ้นกับจำนวน C (3, 4, 5, 6)
แบ่งออกเป็น2ชนิดคือแบบเส้นตรงและวงแหวน
ตัวอย่าง glucose,fructose,galactose
Derivative of carbohydate
Sugar alcohol :หมู่ aldehyde or ketone ถูกแทนที่ด้วย OH มีรสหวานเช่น Glycerol,Inositol,Sorbitol
Sugar acid: หมู่aldehyde at C1, หรือOH at C6, ถูกoxidized เป็นcarboxylic acid
Sugar deoxy: ไม่พบOของหมู่ -OHที่พบมากคือ 2-deoxyribose เป็นองค์ประกอบของDNA
Sugar ester: เกิดจากปฏิกิริยาเอสเทอริฟิคเคชัน
Amino sugar : หมู่amino แทนที่หมู่hydroxyl
Enzymes
โปรตีน ซึ่งมีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาเคมี (catalytic properties) เนื่องจากมีความสามารถในการกระตุ้นอย่างเฉพาะเจาะจง
สามารถเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาโดยไม่ต้องใช้อุณหภูมิสูงขึ้นโดยการทำให้activation energyต่ำลง
ความจำเพาะขึ้นอยู่กับบริเวณเร่ง(active site)ของเอนไซม์
การจัดประเภทเอนไซม์
Oxidoreductase เร่งปฏิกิริยา Oxidation-reduction
Transferase เร่งปฏิกิริยาการย้ายหมู่ที่ไม่ใช่ H
Hydrolase เร่งปฏิกิริยาการย่อยสลายด้วยน้ำ
Lyases เร่งปฏิกิริยาการตัดพันธะ C-C , C-S , C-N และเติมหมู่ธาตุเข้าพันธะคู่
Isomerase เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนไอโซเมอร์
Ligase เร่งปฏิกิริยาการสร้างพันธะ(C-C , C-S , C-O, C-N )
แบบจำลองการทำงานของเอนไซม์
lock and key model
Induced Fit model
ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงาน
ความเข้มข้นของสารตั้งต้น
ความเข้มข้นของเอนไซม์
ความเป็นกรด –ด่าง (pH)
อุณหภูมิ
ตัวยับยั้ง
Amino acid
ปฏิกิริยาของกรดอะมิโนและโปรตีน
Ninhydrin ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน ได้สารเชิงซ้อนสีน้ำเงิน
Sanger's reagent ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน ได้สารสีเหลือง
Dansyl chloride ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน ได้สารเรืองแสงสีเขียว หรือ น้ำเงิน-เขียว
Biuret ใช้ทดสอบพันธะเปปไทด์ ได้สารสีม่วง
aromaticside chain ดูดกลืนแสง 260-280 นาโนเมตร (UV)
Sulphur –containing side chain มี Thiol group; -SH มีความไวต่อการเกิดปฏิกิริยา
ในสารละลายที่เป็นกลาง pH ใกล้7 หมู่คาร์บอกซิลเป็นโครงสร้างเบส(-),หมู่อะมิโนเป็นโครงสร้างเป็นกลาง (ประจุรวมเป็นศูนย์) เรียกว่าเป็นโครงสร้างแบบZwitterion
Isoelectric Point (pI)คือ ค่า pH ที่กรดอะมิโนอยู่ในโครงสร้างที่มีประจุสุทธิเป็นศูนย์
Dipeptides กรดอะมิโน 2หน่วยสร้างพันธะเปปไทด์ 1พันธะ มีน้ำเกิดขึ้น 1โมเลกุล
เป็นองค์ประกอบของโปรตีน
ประกอบด้วยธาตุ C H O และ N เป็นองค์ประกอบหลัก
Essential amino acid
Valine,Leucine,Isoleucine,Lysine,
Threonine,Methionine,Tryptophan,
phenylalanine,Histidine และอีก 1ชนิด
ที่ทารกสังเคราะห์ไม่ได้คือ Arginine
Fatty acid
แบ่งความจำเป็นต่อร่างกาย
1.essential fatty acid มี 2ชนิด คือ
linoleic acidเป็นสารตั้งต้นของArachidonic acid
linolenic acidเป็นสารตั้งต้นของกรดไขมันชนิดโอเมกา
2.Nonessential fatty acid เป็นกรดไขมันที่ร่างกายสร้างขึ้นเองได้ เช่น กรดสเตียริก,กรดโอเลลิก,กรดปาลมิติก
ลิพิดเบ็ตเตล็ด
Wax จำนวนคาร์บอนสูง(C 14-16 atom) พบตามผิวหนังของสัตว์ เคลือบใบไม้และผลไม้ ไม่ละลายน้ำ
Phospholipid ละลายน้ำอยู่ในรูป micell
Sphingolipids รวมกันของสฟิงโกซายน์กับกรดไขมันและหมู่ฟอสเฟต
Terpene ประกอบด้วย Isopene2หน่วย
Steroids เช่น คลอเรสเตอรอลสเตียรอยด์ฮอร์โมน
Eicosanoid ได้แก่ ProstaglandinThromboxane Leukotriene
กรดไขมันที่ได้จากการนำไตรกลีเซอไรด์มาไฮโดรไลซ์จะเป็นโซ่ตรงและมีจำนวนคาร์บอนเป็นเลขคู่อยู่ระหว่าง 12–24อะตอม
กรดไขมันที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติมี 40 ชนิด แบ่งเป็น2ประเภท
กรดไขมันอิ่มตัว(Saturated fatty acid)
กรดไขมันไม่อิ่มตัว(Unsaturated fatty acid) มีพันธะคู่อย่างน้อย 1พันธะ พบมากที่สุด ได้แก่ oleic acid และ linoleic acid มีสมบัติแข็งตัวยาก จุดหลอมเหลวต่ำ เหม็นหืนง่าย
Protein
การแปลงสภาพของโปรตีน
โครงรูปของโปรตีนผิดไปจากโปรตีนธรรมชาติ
จากสาเหตุกรดแก่ เบสแก่ ความร้อนสูง แสงยูวี
ตัวทำละลายอินทรีย์ สารซักฟอก โลหะหนักแรงกล
จำแนกประเภท
3-Dimensional structure
1.Fibrous protein ลักษณะยาว เรียงตัวขนาน ไม่ละลายน้ำ ทนต่อเอนไซม์ เหนียว ทำหน้าที่เป็นโครงสร้าง เช่น เคราทิน ไฟโบอิน คลอราเจน
2.Globular protein ค่อนข้างกลม ละลายน้ำ ย่อยสลายง่ายด้วยกรดและเอนไซม์ เช่น เอนไซม์ แอลบูมินฮีโมโกลบิน
Function
1.Catalysis
2.Transport เช่น Hemoglobin ขนส่งออกซิเจนจากปอดไปเนื้อเยื่อ
3.Storageเช่น Ovalbumin สะสมในไข่ขาว
4.Movement เช่น Actin , Myosin การเคลื่อนไหวของกล้ามเนี้อ
5.Mechanical support เช่น Collagen เอ็น กระดูก ผิวหนัง
6.Defense เช่น Fibrin,Thrombin ช่วยการแข็งตัวของเลือด
7.Regulation เช่น Insulin ควบคุมระดับน้าตาลในเลือด
8.Stress responseเช่น Metallo thionineลดพิษของโลหะแคดเมียม ปรอท เงินสารหนู
compositio
1.simple protein มีเฉพาะกรดอะมิโน
2.conjugated protein มีสารอื่นด้วย (prosthetic group)
Conformation of protein
1.โครงสร้างปฐมภูมิ แสดงลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโน
2.โครงสร้างทุติยภูมิ มีพันธะไฮโดรเจนยึดสายของเพปไทด์
3.โครงสร้างตติยภูมิ เป็นก้อนมีทั้งโครงสร้างแบบเกลียวและแบบพับจีบ
4.โครงสร้างจตุรภูมิ มีมากกว่า 1 ก้อน
