Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

BIOMOLECULE - Coggle Diagram

- - - - หมู่aldehyde
        
        aldose ที่มี C 3 อะตอม เรียก aldotriose
        
        aldose ที่มี C 5 อะตอม เรียก aldopentose
      - หมู่ketone
        
        ketose ที่มี C 5 อะตอม เรียก ketopentose
    - - Pentoses และhexoses สร้างวงโดยหมู่ ketone และ aldehyde ทำปฏิกิริยากับหมู่ OH
        
        β
        
        หมู่ OH อยู่ด้านบน วงแหวน
        
        α
        
        หมู่ OH อยู่ด้านใต้ วงแหวน
  - - - น้ำตาลโมเลกุลเดี่ยว
      - โมเลกุลเล็กสุด
      - มี OH groups หลายหมู่ขึ้นกับจำนวน C (3,4,5,6)
      - เรียกชื่อตามอะตอม C เช่น triose, tetrose,pentose,hexose.
    - - Monosaccharides มาสร้างพันธะเชื่อมต่อกัน (Glycosidic bond)
      - Monosaccharides 2-10 โมเลกุล
      - Disaccharides
        
        Cellobiose
        
        ได้จากการย่อยสลาย cellulose
        
        พันธะเป็นแบบ β
        
        Maltose
        
        ได้จากการย่อยสลายแป้งเป็นdisaccharide
        
        มีพันธะแบบα(1→4) glycosidic
        
        Sucrose
        
        non reducing
    - - Monosaccharide > 10 molecule ต่อกันด้วย glycosidic bond
      - ส่วนใหญ่ไม่ละลายน้ำ
      - อยู่เป็นคอลลอยด์
      - ไม่มีสมบัติในการรีดิวซ์
      - ไม่มีรสหวาน
      - แบ่งตามองค์ประกอบ
        
        Homopolysaccharide
        
        monosaccharide ชนิดเดียว เช่น
        starch glycogen cellulose
        
        Heteropolysaccharide
        
        monosaccharide มากว่าหนึ่งชนิด
      - แบ่งตามหน้าที่
        
        ชนิดสะสม
        
        สายโซ่ยาว ไม่มีกิ่ง
        
        amylase
        
        α(1→4) linkages,
        
        ทำปฏิกิริยากับ I2 ได้สีน้ำเงิน
        
        สายโซ่ยาว มีกิ่ง
        
        amylopectin
        
        glycogen
        
        α(1→4) linkages, กิ่งเป็น α(1→6)
        
        ทำปฏิกิริยากับ I2 ได้สีม่วง - แดง
        
        ชนิดโครงสร้าง
        
        ผนังเซลล์ของแบคทีเรีย
        
        เชื่อมต่อกันด้วยสารเปปไทด์เรียก peptidoglycan
        
        polysaccharide เรียงขนาน
        
        ในสัตว์
        
        Acid mucopolysaccharide
        
        Hyaluronic acid พบในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน น้ำหล่อลื่นตามข้อ ลูกตา
        
        Chondroitin พบในกระดูก แก้วตา เนื้อเยื่อเกี่ยวพัน
        
        Heparin ป้องกันเลือดแข็งตัว พบในปอด ตับ ผนังเส้นเลือดใหญ่
      - ถูกย่อยสลายโดย
        
        α - amylase
        
        อยู่ในน้ำลาย
        
        ย่อย α(1→4) linkages
        
        ไม่ย่อยมอลโตส
        
        β - amylase
        
        พบในตับอ่อนและข้าวมอลท์
        
        ย่อยโพลีแซคคาไรด์เป็นมอลโทส
        
        α,1 - 6 glucosidase
        
        ย่อยตรงแขนงของ amylopectin
    - - Sugar alcohol
        
        หมู่aldehyde or ketone ถูกแทนที่ด้วย OH
        
        มีรสหวานเช่น Glycerol Inositol Sorbitol
      - Sugar acid
        
        หมู่aldehyde at C1, หรือ OH at C6, ถูก oxidized เป็น carboxylic acid
        
        เช่น gluconic acid, glucuronic acid, ascorbic acid
      - Amino sugar
        
        หมู่amino แทนที่หมู่hydroxyl
      - Sugar deoxy
        
        ไม่พบ O ของหมู่ -OH
        
        ที่พบมากคือ 2-deoxyribose
      - Sugar ester
        
        เกิดจากปฏิกิริยาเอสเทอริฟิเคชัน ของโมโนแซคคาไรด์
- - - - กรดไขมันอิ่มตัว
        
        พันธะระหว่างคาร์บอนเป็นพันธะเดี่ยวทั้งหมด
      - กรดไขมันไม่อิ่มตัว
        
        มีพันธะคู่อย่างน้อย 1 พันธะ
        
        พันธะคู่ 1 พันธะ เรียก monoenoic acid
        
        พันธะคู่ >1 พันธะ เรียก polyenoic acid
        
        ที่พบมากที่สุด
        
        กรดโอเลอิก (oleic acid)
        
        กรดไลโนเลอิก(linoleic acid)
        
        แบ่งตามการเรียงตัว
        
        แบบ trans พันธะตรง H อยู่คนละฝั่ง
        
        แบบ cis พันธะหักงอ H อยู่ฝั่งเดียวกัน
        
        สมบัติ
        
        แข็งตัวยาก ไม่จับตัวเป็นไข
        
        จุดหลอมเหลวต่ำ เป็นของเหลวที่อุณหภูมิห้อง
        
        เหม็นหืนง่าย เพราะมีพันธะคู่
    - - กรดไขมันไม่จำเป็น
        
        ที่ร่างกายสร้างขึ้นเองได้
        
        stearic acid
        
        oleicacid
        
        palmitic acid
      - กรดไขมันจำเป็น
        
        ร่างกายสร้างไม่ได้แต่มีความสำคัญ
        
        มี 2 ชนิด
        
        กรดลิโนเลอิก(linoleic acid)เป็นสารตั้งต้นของArachidonic acid
        
        กรดลิโนเลนิก (linolenic acid)เป็นสารตั้งต้นของโอเมกา
    - - ระบบ Delta
        
        นับจากตำแหน่งหมู่ฟังก์ชันเป็นตำแหน่งที่ 1
      - ระบบ Omega
        
        นับจากข้างหลังมา
  - - - เอสเทอร์ของกรดไขมันกับแอลกอฮอล์ที่มีจำนวนคาร์บอนสูง(14-16 C atom)
      - พบตามผิวหนังของสัตว์ เคลือบใบไม้ผลไม้
      - ไม่ละลายน้ำ
    - - เอสเทอร์ของกลีเซอรอลกับกรดไขมัน 2 กลุ่ม
      - กลุ่มที่3เป็นกรดฟอสฟอริกละลายน้ำอยู่ในรูปmicell
    - - รวมกันของสฟิงโกซายน์ กับกรดไขมันและหมู่ฟอสเฟต
      - ได้แก่ Sphingomyelin , Cerebroside , Ganglioside
    - - ประกอบด้วย Isopene 2 หน่วย
    - - เช่น คลอเรสเตอรอล สเตียรอยด์ฮอร์โมน
    - - Prostaglandin
      - Thromboxane
      - Leukotriene
  - - - Mixed triacylglycerol
        
        ประกอบด้วยกรดไขมันมากกว่าหนึ่งชนิด
        
        เรียกชื่อกรดไขมันทุกชนิดพร้อมบอกตำแหน่ง
      - Simple triacylglycerol
        
        เรียกตามชนิดของกรดไขมัน ลงท้ายด้วย –in
        
        ประกอบด้วยกรดไขมันชนิดเดียวกัน
    - - เลขไอโอดีน
        
        วัดความไม่อิ่มตัวของลิพิด
        
        ไอโอดีนจะเข้าไปทำปฏิกิริยาที่พันธะคู่
      - เลขSaponification
        
        ค่าสูง มี%ไตรกลีเซอไรด์ที่มีโซ่สั้นๆน้ำหนักโมเลกุลต่ำจำนวนมาก
      - Hydrolysis
        
        การแยกสลายด้วยน้ำของไตรกลีเซอไรด์
        
        ได้กลีเซอรอลและกรดไขมัน
      - Saponification
        
        ปฏิกิริยาการทำสบู่
        
        ทำปฏิกิริยากับเบสแก่ เช่น NaOH ,KOH
      - Hydrogenetion
        
        การเติมไฮโดรเจนในกรดไขมันชนิดไม่อิ่มตัวที่ตำแหน่งพันธะคู่
        
        ใช้ในการทำเนยเทียม
- - - - C
      - N
      - O
      - H
    - - Valine
      - Leucine
      - Isoleucine
      - Lysine
      - Threonine
      - Methionine
      - Tryptophan
      - phenylalanine
      - Histidine
      - Arginine จำเป็นในเด็กทารก ยังสังเคราะห์เองไม่ได้
    - - aromatic side chain
        
        พบในโปรตีนทั่วไป
        
        ดูดกลืนแสง 260-280 นาโนเมตร (UV)
        
        Phenylalanine ,Tryptophan, tyrosine
      - Sulphur side chain
        
        มีหมู่ไธออล
        
        มีความว่องไวต่อการเกิดปฏิกิริยา
    - - ค่าpH ที่กรดอะมิโนอยู่ในโครงสร้างที่มีประจุเป็นศูนย์
      - คำนวณได้จากจากค่าpKa
    - - กรดอะมิโน 2หน่วย สร้างพันธะเปปไทด์1พันธะ
      - มีน้ำเกิดขึ้น 1 โมเลกุล
    - - ในสารละลายที่เป็นกลาง pH ใกล้7
      - หมู่คาร์บอกซิลจะอยู่ในโครงสร้างเบส( - )
      - ส่วนหมู่อะมิโนจะอยู่ในโครงสร้างเป็นกลาง
        (ประจุรวมเป็นศูนย์)
  - - - Primary structure
        
        แสดงลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโน
      - Secondary structure
        
        มีพันธะไฮโดรเจนยึดสายของเพปไทด์
        
        แบบเกลียว (Helix structure)
        
        แบบพับจีบ (Pleated-sheet structure)
      - Tertiary structure
        
        เป็นก้อน
        
        มีทั้งโครงสร้างแบบเกลียวและพับจีบ
      - Quaternary structure
        
        มีมากกว่า 1 ก้อน
    - - องค์ประกอบ
        
        simple protein
        
        มีเฉพาะกรดอะมิโน
        
        conjugated protein
        
        มีสารอื่นด้วย (prosthetic group)
      - โครงสร้าง 3 มิติ
        
        fibrous protein
        
        โปรตีนเส้นใย
        
        ลักษณะยาว
        
        เรียงตัวขนาน
        
        ไม่ละลายน้ำ
        
        ทนต่อเอนไซม์
        
        ทำหน้าที่เป็นโครงสร้าง
        
        เช่น เคราทิน ไฟโบอิน คลอราเจน
        
        globular protein
        
        โปรตีนก้อนกลม
        
        ละลายน้ำ
        
        ย่อยสลายง่ายด้วยกรดและเอนไซม์
        
        เช่น เอนไซม์ แอลบูมิน ฮีโมโกลบิน
      - หน้าที่
        
        เร่งปฎิกิริยา
        
        เอนไซม์
        
        ขนส่ง
        
        Hemoglobin ขนส่งออกซิเจนจากปอดไปเนื้อเยื่อ
        
        Lipoprotein ขนส่งไขมันไปยังอวัยวะต่างๆ
        
        Transferrin ขนส่งไออนของโลหะในเลือด
        
        สะสม
        
        Zein สะสมในเมล็ดพืช เลี้ยงต้นอ่อน
        
        Ovalbumin สะสมในไข่ขาว
        
        Casein สะสมในน้ำนม
        
        การเคลื่อนไหว
        
        Actin ,Myosin การเคลื่อนไหวกล้ามเนื้อ
        
        Dynein การเคลื่อนไหวของ cilia
        
        เสริมโครงสร้าง
        
        Collagen เอ็น กระดูก ผิวหนัง
        
        Alpha-keratin เส้นผม ผิวหนัง เขาสัตว์
        
        Fibroin เส้นไหม ใยแมงมุม
        
        ป้องกัน
        
        Immunogloburins กำจัดสิ่งแปลกปลอม
        
        Fibrin , Thrombin ช่วยการแข็งตัวของเลือด
        
        ควบคุม
        
        Insulin ควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด
        
        ตอบสนองการกระตุ้น
        
        Cytochrome P450ออกซิไดซ์โมเลกุลอินทรีย์แปลกปลอมขนาดเล็ก
        
        Metallo thionine ลดพิษของโลหะแคดเมียมปรอท เงินสารหนู
        
        Heat shock protein กระตุ้นให้โปรตีนกลับหรือทำลายโปรตีนที่เสียหาย
    - - โครงรูปผิดไปจากธรรมชาติ
      - สาเหตุ
        
        ความร้อนสูง
        
        แสงยูวี
        
        กรดแก่ เบสแก่
        
        ตัวทำละลายอินทรีย์
        
        สารซักฟอก
        
        โลหะหนัก
        
        แรงกล
  - - - ได้สารเชิงซ้อนสีน้ำเงิน
      - ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน
    - - ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน
      - ได้สารสีเหลือง
      - ใช้หาลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโนได้
    - - ใช้ทดสอบกรดอะมิโนและโปรตีน
      - ได้สารเรืองแสงสีเขียว หรือน้ำเงิน-เขียว
      - ใช้หาลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโนได้
    - - ใช้ทดสอบพันธะเปปไทด์
      - ได้สารสีม่วง
      - ไม่ทำปฏิกิริยากับกรดอะมิโน
- - - - เร่งปฏิกิริยํา Oxidation-reduction (ถ่ายทอดอิเล็กตรอน)
    - - เร่งปฏิกิริยาการย้ายหมู่ที่ไม่ใช่ H
    - - เร่งปฏิกิริยาการย่อยสลายด้วยน้ำ
    - - เร่งปฏิกิริยาการตัดพันธะ C-C , C-S , C-N และเติมหมู่ธาตุเข้าพันธะคู่
    - - เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนไอโซเมอร์
    - - เร่งปฏิกิริยาการสร้างพันธะ
  - - - อัตราเร็วของปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น แต่จะถึงจุดอิ่มตัว
    - - อัตราเร็วของปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น
    - - โดยทั่วไป Optimum pH = 5-9
    - - ส่วนใหญ่optimum temperature ประมาณ 30°C
    - - Irreversible inhibitors
      - Reversible inhibitors
        
        การยับยั้งแบบแข่งขัน
        
        แข่งกับ substrate
        
        เข้าจับที่ active site ขัดขวางไม่ให้ซับสเตรทเข้าจับได้
        
        การยับยั้งแบบไม่แข่งขันโดยตรง
        
        ตัวยับยั้งจับกับโมเลกุลเชิงซ้อนของเอนไซม์กับซับสเตรต
        
        จับตรงบริเวณอื่นที่ไม่ใช่บริเวณเร่ง
        
        การยับยั้งแบบไม่แข่งขัน
        
        ยับยั้งโดยจับกับ enzyme
        
        ไม่ได้จับตรง active site
  - - - แสดงถึงอัตราเร็วของปฏิกิริยาและความเข้มข้นของS เมื่อทราบ Vmax และ Km
    - - เป็นสมการสลับกับสมการไมคีลิส-เมนเทน
  - - - ต้องเข้ากันได้พอดี(Fit)
      - ระหว่างโครงรูปของสารตั้งต้นกับบริเวณเร่ง
      - เปรียบเหมือนลูกกุญแจเข้ากันพอดีกับแม่กุญแจ
    - - แบบจำลองเหนี่ยวนำให้พอดี
      - ความยืดหยุ่นในโครงสร้างโปรตีน ทำให้เอนไซม์เปลี่ยนรูปร่างได้
      - substrateเข้าจับกับenzymeจะเหนี่ยวนำให้เอนไซม์เปลี่ยนรูปร่าง
      - active site จะเปลี่ยนรูปร่าง
        ให้พอดีกับ substrate
  - - - ไอออนของโลหะ
    - - เป็นสารอินทรีย์พวกวิตามินหรืออนุพันธ์ของวิตามิน
    - - Apoenzyme + Cofactor