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Proteínas como motores moleculares, Eblin Jackeline Rios Herrera #7 -…
Proteínas como motores moleculares
Miosina
Proteína multimérica con 6 subunidades: 2 cadenas pesadas y 4 cadenas ligeras
Cadenas pesadas
: extremo C-terminal en α-helices y extremo N-terminal tiene dominio globular (cabeza).
Cadenas ligeras
se asocian a los dominios globulares. Cada monómero de miosina contiene una cadena ligera esencial y otra reguladora
La cabeza de miosina tiene dos sitios de unión específicos, uno para el ATP con la
actividad ATPasa
y otro para la actina
Cuando la miosina se somete a
digestión con tripsina se obtienen 2
fragmentos
Meromiosina ligera
(LMM), está formada por la cola.
Meromiosina pesada
(HMM), formada por las cabezas, los brazos de palanca y ambos pares de cadenas ligeras
Filamentos gruesos (núcleo de la unidad contráctil)
Están conectados entre sí por una familia de proteínas de la línea M
Organizacion:* paramiosina, proteína C y la proteína M
Los filamentos gruesos de los sarcomeros musculares se componen de
miosina II
Actina
Proteína globular con una masa de 42,000 D que se le llama
G-actina
Se activa con ATP y se polimeriza para formar la
actina filamentosa
o F-actina
Presente en contracción muscular y formando parte del citoesqueleto
Filamentos delgados formados por
F-actina
Tropomiosina
Oculta los sitios de union a la miosina
Complejo troponina
Troponina C
: se une al calcio
Troponina I
: unida a la actina e inhibe la contracción
Troponina T:
unida a la tropomiosina
Organizacion por
desmina
vimentina
α-actinina
nebulina
Dineina
Proteínas multiméricas compuestas por
2 a 3 cadenas pesadas
y varias cadenas ligeras asociadas (esto va a
depender del tipo).
Se dividen en
Citoplasmaticos
localización de organelas en el aparato de Golgi.
Requiere la presencia de
dinactina
Ocho subunidades, se incluyen:
proteina Glued:
se une a los microtúbulos
Arp 1
, una proteína relacionada con la actina que se une a la
espectrina
Dinactina
, que interactúa con las cadenas livianas de la dineína
tráfico vesicular
Axonemales
Multímeros complejos de cadenas pesadas, intermedias y livianas
Realizan movimiento telescopico de unos microtubulos sobre toros dentro del axonema de
cilios y flagelos
que sirven para impulsar a las celulas
Median el
transporte retrógrado
: se dirigen hacia el extremo (-) del microtubulo
Cinesina
Dimero de
dos cadenas pesadas y dos ligeras
.
Consta de
Cuello:
helice α, es flexible
Tallo:
largo, central
Cabeza
: une ATP y microtubulos; tiene actividad motora
Cola:
dominios globulares que unen el "cargo" y llevan asociadas las cadenas ligeras.
Se encargan del
movimiento anterógrado
hacia el extremo distal sobre los microtúbulos, pero también hay otras que se mueven hacia el extremo negativo
Puede dividirse en
Citosolicas
Participan en el transporte de vesículas y orgánulos
Algunas transportan una carga específica
Otras median el transporte de vesículas secretorias a la membrana plasmática y el movimiento radial de las membranas del RE y de gránulos de pigmento
Mitoticas
Participan en el ensamblaje del huso y la separación de los cromosomas durante la división celular
Interacción Cinesina-Microtubulo
La entrada de ATP (y salida de ADP) a una de las cabezas es quien
promueve el anclaje
fuerte de la cabeza con el microtubulo y provoca un cambio conformacional que tira del cuello de la otra cabeza hacia delante.
La union del ATP provoca
Un aumento de su afinidad por el microtubulo
Cuando esta unida al
ATP
tiene
alta
afinidad.
Cuando esta unida al
ADP
tiene
baja
afinidad
Que el cuello se una firmemente a la cabeza lo cual lanza a la otra cabeza hacia delante
"Caminan" hacia el polo (+) de los microtubulos
Interacción Actina-Miosina
Los filamentos gruesos y delgados estan intercalados en una estructura:
Sarcomero
Está mediada por la actividad ATPasa de la miosina
Se
libera Ca2+
desde el retículo sarcoplasmático
Actina y miosina interactuan entre si y los filamentos se deslizan uno encima de otro.
Este Ca2+ se une a la troponina C causando un cambio conformacional en la tropomiosina que deja disponible el sitio de union para actina de la cabeza de miosina
La miosina presenta mayor afinidad por la actina cuando tiene los productos de la hidrolisis del ATP.
Interaccion Dineina-Cinesina
La
dinactina
funciona como un adaptador comun para la union de la cinesina y la dineina citoplasmaticas.
De esa forma, la dirección del movimiento puede lograrse al alternar una proteína motora con la otra
Patologias
Enfermedad de Charcot-Marie-Tooth
Mutacion en la
cinesina KIF1Bβ
afecta a los nervios periféricos y que comporta debilidad y atrofia musculares, pérdida sensitiva y de reflejos en los tendones
Transporte anormal de precursores de vesículas sinápticas
Ataxia espinocerebelar (Ataxia de Lincoln)
Causa
Mutaciones en el gen SPTN2 que codifica para
espectrina-ΒIII
Proteina localizada en el aparato de Golgi que une actina y dineina-dinactina a vesículas de transporte
Mutaciones en el gen SYNE-1 que codifica para Syne-1, proteína que une espectrina y también se localiza
el aparato de Golgi y en la envoltura nuclear.
Clinica
Descoordinación de manos, brazos y piernas.
Pérdida de equilibrio al pernacer de pie y al andar y
habla dificultosa (disartia)
Pérdida de células de Purkinje
Eblin Jackeline Rios Herrera #7