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Proteínas de unión al oxigeno, Eblin Jackeline Rios Herrera, # de lista:7,…
Proteínas de unión al oxigeno
Grupo prostetico
Grupo HEMO
Formado por 4 anillos pirrólicos unidos por enlaces meteno
Estructura plana
Es el grupo prostético de las hemoproteínas.
Es donde se transporta el oxígeno. (junto al átomo de hierro)
Es una protoporfirina
Común a otras proteínas (citocromos)
Un enlace de coordinación esta unido a hierro ferroso (Fe+2), no férrico (Fe+3), que impediría la liberación del oxígeno.
En su grupo lateral, un enlace de coordinacion esta ocupado por un residuo de Histidina.
El Fe tiene 6 enlaces de coordinación
Apoproteinas:
globina
Mioglobina
Estructura tridimensional elástica
Interacciones hidrofóbicas (polares→ exterior / apolares → interior)
Estructura globular
Almacena O2 en el tejido muscular.
8 hélices α conectados por giros
153 aminoácidos
Proteína monomérica
Próximos al grupo hemo se encuentran 2 histidinas
His93 (proximal) impide la transformación de Fe+2 en Fe+3
His64 (distal)
Hemoglobina
Interacciones hidrofóbicas y iónicas y puentes de hidrógeno
Es una proteína alostérica: además de 4 moléculas de O2 puede unirse a CO2 o H+.
Multimérica. Tetrámero α2β2 (α: 141 aminoácidos; β: 146 aminoácidos).
Estados conformacionales
Estado T (tenso): baja afinidad por el oxígeno.
Estado R (relajado): alta afinidad por el oxígeno.
Tranporta el O2
Interacciones proteinas-ligando
Hb R:
Una subunidad pierde O2 → esa subunidad es más estable en forma T → facilita la conversión de todas las subunidades a la forma T, y liberan el O2 más fácilmente.
El cambio conformacional de una subunidad afecta a las demás subunidades.
Si se une O2 a una subunidad → pasa a
forma R
e induce a las demás a pasar a forma R, y unen otras moléculas de O2 más fácilmente.
Existe cooperatividad, porque la unión de una molécula de O2 facilita la unión de una segunda molécula; esta, a su vez, facilita más la unión de la tercera, y esta de la cuarta.
Grafico de Hill
, donde la pendiente se conoce como nH (coeficiente de Hill) es una medida del
grado de cooperatividad
.
Si nH < 1 , indica cooperatividad negativa
Si nH= n, la unión sería completamente cooperativa
Si nH > 1, hay una cooperatividad positiva.
Si nH = 1, unión del ligando no es cooperativa.
La curva de saturación de la
mioglobina
es muy
hiperbólica
: a muy bajas concentraciones de O2, este se une a la mioglobina. Esto quiere decir que su presión a la cual la mitad de los lugares de unión están ocupados es muy baja.
Ejemplos
Metahemoglobina
Hb esta unida al Fe+3 en ese estado es incapaz de unir y transportar O2
Fallo en la enzima
metaHb reductasa
no se puede convertir el Fe+3 en Fe+2
Anemias
Síntesis de Hb está afectada (
deficiencia de Fe o falta de aminoacidos
)
Producción de eritrocitos está afectada
(deficiencia de ácido fólico o de Vit B12)
Disminución del número de eritrocitos o de Hb
en la sangre
Mecanismo de unión cooperativa
Modelo Concertado
Cuando una de las cadenas se une al O2, todas las demás cadenas pasan a
Estado R
Modelo secuencial
La unión del O2 a una de las cadenas, provoca una relajación parcial de las cadenas adyacentes,
facilitando la unión de otras moléculas
y en cambio conformacional total.
Efecto Bohr
La afinidad de la hemoglobina por el O2
desciende
si ↑[CO2] y ↓ [pH].
Gracias a este efecto, en los tejidos con una mayor actividad metabólica (mayor producción de CO2 y H+) se
liberará más O2.
Alosterismo
CO2 y H+
negativo y heterotrópicos
2,3-difosfoglicerato
Es un modulador heterotrópico
Se une a la forma T, estabilizándola. (sólo interacciona con forma T).
Reduce la afinidad de la Hb por el O2
O2
positivo y homotrópico
Eblin Jackeline Rios Herrera
# de lista:7
20171030287