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PROTEÍNAS - Coggle Diagram

- - - - Conjunto de uma amina, uma carboxila, um hidrogênio e um radical ligados a um carbono (esse carbono será usualmente quiral)
        
        O que varia de um aminoácido para o outro é o RADICAL
        
        O único aminoácido que não possui um carbono quiral é a GLICINA
        
        Em pH fisiológico, o aminoácido não se encontra dessa forma, mas assim:
        
        A carboxila se encontra DESPROTONADA e o grupo amina se encontra PROTONADO
        
        Todos os aminoácidos presentes nas nossas proteínas são L-aminoácidos (desviam a luz para a esquerda)
        
        Eles também são alfa aminoácidos
        
        Características dos aminoácidos
        
        Eles podem ser: polares, polares neutros, polares ácidos, polares básicos e aromáticos (polares ou apolares)
        
        A relação de polaridade decorre do tipo de radical que está ligado ao carbono quiral
        
        Embora todos esses aminoácidos possuam os grupos em comum, serão através deles que ocorrerão as ligações peptídicas para formar as proteínas
        
        Polares neutros ou não carregados:
        
        possuem uma OH, uma SH (sulfidrila) ou um CO capazes de interagir com a água, ao mesmo tempo que a somatória de suas cargas é 0.
        
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        Aromáticos:
        
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        Existem aminoácidos que são chamados de ESSENCIAIS, ou seja, que o corpo não é capaz de produzir e devem ser ingeridos na alimentação
        
        Eles são: triptofano, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, valina, lisina, metionina e treonina
        
        Os aminoácidos também possuem como característica serem ANFÓTEROS: possuem a capacidade de variarem sua carga de acordo com o meio em que estão, se comportando como ácido ou como base
        
        Em pH ácido, com o potencial hidrogeniônico alto, ambos os grupos do aminoácido tendem a estar protonados
        
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        Em pH básico, com o potencial hidrogeniônico baixo, o grupo amina tende a se desprotonar e o carboxila já está desprotonado
        
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        No ponto isoelétrico, os aminoácidos se encontram com a carga final neutra
        
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        Os aminoácidos possuem duas constantes, a pK e a pI
        
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    - - Apolar e alifático (acíclico, cadeia aberta)
        
        Polar neutro
        
        Aromático
        
        Positivamente carregado
        
        Negativamente carregado
- - - - Estrutura primária: é LINEAR e é determinada pela sequência de aminoácidos que realizam as ligações peptídicas
      - Estrutura secundária: ocorre quando há ligações entre os radicais adjacentes, o que gera dobramentos na molécula, os quais são estabilizados por ligações de hidrogênio
        
        Gera duas configurações distintas
        
        Alfa hélice: ligações de hidrogênio (H-O) e radicais voltados para o lado de fora
        
        Folha beta pregueada: aminoácidos grandes demais ou muito hidrofóbico irão gerar uma cadeia paralela
        
        Em uma mesma proteína, pode haver mistura das duas ou nenhuma das duas
      - Estrutura terciária: decorre do dobramento entre as alfa hélices e as folhas beta pregueadas de aminoácidos vizinhos. Essa estrutura será mantida por diferentes tipos de ligação
        
        ligações de H: H-FON
        
        ligações hidrofóbicas: parte R apolar ocupa uma região interna na molécula
        
        ligação de pontes dissulfeto: cisteína e oxidação de grupos S-H com outro S-H que gera S-S
        
        ligações de van der vaus: repulsão ou atração eletrostática entre as moléculas
        
        OBS.:
        
        pontes dissulfeto: são responsáveis por manter a organização da proteína e podem ser feitas/refeitas, processos que indicam a naturalização ou desnaturalização de uma proteína
        
        A DESNATURAÇÃO é conhecida pela perda estrutural da proteína que faz com que a mesma deixe de exercer a sua função biológica
        
        Pode ser um processo irreversível ou não. Se for, a estrutura terciária será irremediavelmente perdida e, se não for, a estrutura terciária poderá ser recuperada
      - Estrutura quaternária: ocorre quando há mais de uma sequência de aminoácidos (sequências diferentes possuem dobramentos diferentes) e as estruturas secundárias e terciárias se unem para formar a quaternária
      - Além das estruturas, as proteínas também possuem uma ORGANIZAÇÃO FINAL
        
        Podem ser globulares: de pequeno comprimento e mais longas
        
        Podem ser fibrosas: grande comprimento e mais estreitas
- - - - Essas reações são chamadas de reações de condensação, porque nelas ocorre a perda de água
      - Essas ligações formam, no local em que ocorreram, uma amida
        
        Restará na molécula final, portanto, um agrupamento amina no primeiro aminoácido e um agrupamento COOH no último aminoácido (o que está na ponta oposta)