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:smiley: Les sites des enzymes (I) Le rôle du SA dans la catalyse d'…
:smiley: Les sites des enzymes
Définition
:<3:
Sites des enzymes
: Les enzymes possèdent plusieurs sites :
les sites actifs
qui ont pour fonction de fixer un ou plsrs substrats et de le/les transformer en produits
sites effecteurs allostériques
: molécule se fixant sur un site différent du SA d'une protéine enzymatique et provoquant la modification réversible de la conformation de celle-ci
III) Les contrôles de l'enzymes par fixations de ligands ou substrats sur ces sites dans le fonctionnement cellulaire
1) cellule musculaire et cellule nerveuse --> HK1, puise le glucose directement
hexokinase 1 , Km faible et forte activité --> puise glucose à faible C°
2) cellule du foie --> stock le glucose et puise glucose en excès
Km fort et forte activité
Problématique
:question:
En quoi la fixation de substrats ou de ligands sur les différents sites des enzymes vont permettre la régulation d'une réaction enzymatique et réaction chimique à l'échelle cellulaire jusque dans l'organisme?
I) Le rôle du SA dans la catalyse d'une réaction chimique
1) Approche cinétique de la chymotrypsine vis-à -vis de son substrat
Site actif : liaisons faibles dans trou à oxyanion (avec C--O) et liaisons hydrophobes (avec substrat) --> favorise délocalisation du doublet d'électrons + rupture liaison pep
abaisse ET et Ea
2) L'affinité du substrat avec le SA
ex : courbe glucokinase et hexokinase
hexokinase a une meilleure affinité avec son substrat que la glucokinase
Donc hexokinase atteint son Vimax pour des C° + faibles que le la glucokinase
ajustement induit
3) L'inhibition compétitive
B-galactosidase --> Lactose=IC, se fixe sur SA à la place de l'ONPG
Utilisation du blocage du SA par inhibition compétitive dans la médecine thérapeutique --> AZT
II) La fixation d'un ligand sur un site effecteurs modifient le SA de l'enzyme et donc la cinétique de la réaction chimique
1) Inhibition non compétitive, ex de l'hexokinase G6P
modifie activité de l'enzyme mais pas l'affinité : transformation en produit est moins efficace en présence de G6P
2) Modification structure enzyme par des témoins de charges se fixant sur sites effecteurs: ex AMP et ATP pour la glycogène phosphorylase
ATP = effecteur hétérotrope inhibiteur
forme tendu, inactive
AMP = effecteur hétérotrope activateur
forme relâchée, active
se fixent sur sites effecteurs