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Inmunoglobulinas (Isotipos (Dominios moleculares en las cadenas ligeras y…

- - - - Son tres pequeños segmentos que constituyen las denominadas regiones o segmentos hipervariables o región determinante de complementariedad CDR.
        
        La forma del centro activo que permite el reconocimiento y unión al antígeno.
        
        Cada una de estas regiones hipervariables se componen de 17 a 20 aminoácidos y cambios en muy pocos aminoácidos de estas zonas suponen una enorme diversidad de posibilidades de unión al antígeno sin variar el resto de la molécula.
  - - - Las inmunoglobulinas pueden estar constituidas por unidades
        
        básicas simples
        
        IgG, IgD e IgE; en forma de dímeros (dos unidadesbásicas unidas)
        
        La IgA, o incluso por hasta cinco estructuras básicas unidas por sus extremos Fc como es el caso de la IgM.
- - - - Estructura terciaria
      - Solo reconocerán a la proteína desnaturalizada o
        “linearizada” y por ello se les llama epitopos lineales.
  - - - Estas interacciones se deben a la formación de múltiples enlaces no covalentes
      - Sin embargo, como se establecen múltiples interacciones, la fuerza total de la unión puede ser muy elevada.
      - La afinidad esta interacción es de vital importancia.
        
        Dependerá tanto la utilidad diagnóstica y de investigación de un anticuerpo como su importancia fisiopatológica.
        
        Al tratarse de uniones no covalentes, la unión Ag/Ac será reversible de modo que cuando el antígeno y el anticuerpo se mezclan en solución, se estarán formando y disociando complejos
      - Avidez
        
        Cada uno de los antígenos poseen varios epítopos distintos, por lo que podrán unir mas de un anticuerpo.
        
        Cada molécula de anticuerpo, por su parte, podrá unir al menos dos moléculas de antigeno, una por cada Fab y en el caso de la IgM hasta diez moléculas.
        
        Las inmunoglobulinas IgM se ensamblan en unidades funcionales constituidas por cinco moléculas de anticuerpo
      - Especificidad
        
        Ig se unirá fundamentalmente y con mayor avidez, a un antígeno determinado.
        
        Es posible que un mismo epítopo se encuentre con dos antígenos diferentes en cuyo caso el anticuerpo reaccionara con los dos antígenos, diciéndose entonces que existe una reactividad cruzada.
        
        La consecuencia final de la acción de las inmunoglobulinas es la de destruir al antígeno y/o neutralizar los efectos nocivos de los mismos.
        
        Si la Ig es específica para una toxina bacteriana, cuando se produce la unión Ag-Ac (toxina-antitoxina), quedan neutralizados los efectos tóxicos de la toxina.
      - Opsonización
        
        Se produce la unión de antígeno e inmunoglobulina G
        
        Serie de cambios alostéricos en el extremo Fc de la IgG que hacen que se una a receptores que se encuentran en la membrana de macrófagos y polimorfonucleares.
- - - - Debido a que esta inmunoglobulina es la única que pasa de la madre al feto a través de la placenta.
      - Durante la lactancia
        
        Desciende la IgG por catabolismo de esas moléculas que no son repuestas por carecer el niño aún de la capacidad de síntesis de las mismas.
      - Se sintetizan pequeñas cantidades de IgM
- - - - Bajo peso molecular (aproximadamente 22 KD)
      - Alto peso molecular (50-70 KD, dependiendo del tipo de Ig).
      - Los polipéptidos de bajo peso molecular reciben el nombre de cadenas ligeras o cadenas L (Light) y las de alto peso molecular, cadenas pesadas o cadenas H (Heavy).
  - - - Entre los dos extremos carboxílicos de las cadenas pesadas por otra.
    - - Hay dos tipos de cadenas ligeras, estructuralmente diferentes, que se conocen como cadenas ligeras tipo kappa (k) y cadenas ligeras tipo lambda (l).
      - La familia de genes que codifica para la cadena ligera k se localiza en el cromosoma 2 y los loci de los genes homólogos que codifican para la cadena l, en el cromosoma 22.
      - Las cadenas ligeras están formadas por unos 200 aminoácidos
        
        Con la particularidad de que existen dos puentes disulfuro que unen grupos de unos cincuenta aminoácidos.
        
        Concretamente la IgG1 posee 214 aminoácidos y su estructura secundaria y terciaria están determinadas por dos puentes disulfuro intracatenarios que unen los aminoácidos 23 con el 88 y 134 con el 193.
    - - Estas cadenas poseen unos cuatrocientos aminoácidos que asocian unos 60 aminoácidos y que condicionan la estructura secundaria del polipéptido.
        
        Las cadenas pesadas de la IgG1 poseen 440 aminoácidos
    - - Estructuralmente, las cadenas ligeras poseen dos partes: una corresponde al extremo carboxílico que diferencia las cadenas ligeras en dos tipos k y l, y constituye la parte constante de las cadenas ligeras.
      - Las cadenas pesadas poseen una parte variable y otra constante.
        
        Las cadenas ligeras, depende del tipo de antígeno que reconoce, dado que este extremo también participa en la unión de la inmunoglobulina con el antígeno.
      - Es diferente según la clase de inmunoglobulina que consideremos, determinando la existencia de cinco tipos de cadenas pesadas.
        
        IgG, IgA, IgM, IgD e IgE
- - - - Esta fracción recibió el nombre de g-globulina, quedando así asociados temporalmente, los conceptos de anticuerpo y de g-globulina, como equivalentes.
- - - - Se conocen cinco tipos de inmunoglobulinas:
        
        IgG
        
        IgD
        
        IgA
        
        IgE
        
        IgM
- - - - Tipo de inmunoglobulina, en una o varias unidades estructurales básicas.
- - - - Subclases considerando la secuencia de aminoácidos de la región constante de las cadenas H y el diferente número y situación de los puentes disulfuro intercatenarios establecidos entre las cadenas pesadas.
        
        IgG humana se divide en cuatro subclases
        
        IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 .
        
        IgA e IgM
        
        IgA1 e IgA2 IgM1 e IgM2