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Aminoácidos y proteínas (Proteínas (Funciones (Defensa (Queratina,…

- - - - Poseen cadenas laterales con grupos carboxilo, carga negativa en pH fisiológico
    - - Pueden formar enlaces iónicos con los aminácidos ácidos, tienen carga positiva en pH fisiológico
    - - Grupos funcionales que les permiten formar enlaces por puentes de hidrógeno. Son hidrófilos
    - - Grupos R sin cargas, Hidrófobos, Mantenimiento de la etriuctura 3D
        
        Alifático
        
        Ej. glicina, alanina, valina, leucina, isoleicina, prolina
        
        Aromáticos
        
        Tienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de hidrocarburos insaturados con nubes electrónicas conjugadas
  - - - La oxidación de 2 moléculas de cisteína forma cistina, una molécula con enlace disulfuro (puente disulfuro), puede producirse en una cadena individual o entre 2 cadenas para estabilizar muchos polipéptidos y proteínas
    - - Los grupos amino primarios pueden reaccionar de forma reversible con los grupos carbonilo produciendo moléculas de imina (producto alcóxido)
      - aldiminas
        
        Se forman por la reacción reversible de un grupo amino con un grupo aldehído son intermediarios en las reacciones de transaminación
    - - Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno α-amino de un aminoácido atacaal carbono α-carboxilo del otro en una reacción de sustitución de calor
  - - - Cuando llevan igual número de cargas positivas y negativas se denominan Zwitteriones
- - - - Queratina, fibrnógeno, trombina, linfocitos
    - - Actina, tubulina
    - - Colágeno, fibroína, elastina
    - - Bomba Na-K, Transportados de glucosa, hemoglobina, lipoproteínas (LDL, HDL), transfferrina y ceruloplasmna(transportan hierro y cobre)
    - - Ribulosa difosfato carboxilasa (fotosíntesis), nitrogenasa(fijación del nitrógeno)
    - - ovoalbúmina, caseína, zeína
    - - Citocromo P450, Las altas temperaturas dan lugar a las proteínas de choque térmico hsps
    - - insulina, glucagon, factores de crecimiento (EGF, PDGF)
  - - - Se pliega la cadena peptídica y se forman determinadas disposiciones localizadas de aminoácidos adyacentes
        
        Patrones repetitivos, una hélice α y la lámina plegada β, estabilizadas por enlaces por puente de hidrógeno entre los grupos carbonio y N--H
        
        Hélice α
        
        Se origina cuando la cadena polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógira
        
        Cada vuelta tiene una distancia de .54nm y 3.6 residuos de aminoácidos entre ella
        
        Láminas plegadas β
        
        Cuando se alinean 2 o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado de otro
        
        Patrón meandro β
        
        Unidades αα
        
        Llave griega
    - - Estructura tridimencinal global del polipéptido
        
        Permiten interacciones entre los grupos polares y apolares, Tienen dominios los cuales son segmentos independientes en términos estructurales que poseen funciones específicas, la estructura central se denomina pliegue
        
        Enlaces por puente de hidrógeno
        
        Las cadenas laterales polares pueden interactuar con el agua o con el esqueleto polipeptídico
        
        Enlaces covalentes
        
        Puentes disulfuro protegen a la estructura de los cambios de pH
        
        Interacciones electrostáticas
        
        Se produce entre los grupos iónicos de carga opuesta denominados puentes salinos
        
        Hidratación
        
        La capa de hidratación dinámica que se forma alrededor de una proteína contribuye a la flexibilidad de la misma
        
        Interacciones hidrófobas
        
        En la plegación los grupos R hidrófobos se acercan, luego las moléculas de agua ordenadas se liberan y generan un entropía (la estabilización es importante para la unión de los ligandos)
    - - La secuencia de aminoácidos es especificada por la información genética
        
        Drepanocitosis
    - - Proteínas con 2 o más cadenas polipeptídicas
  - - - Holoproteina
        
        Se combina con su grupo protéstico
      - Apoproteína
        
        No se combina con su grupo protéstico