Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Niveles de Organización de las Proteínas (Estructura Cuaternaria…
Niveles de Organización
de las Proteínas
Estructura Terciaria
La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio.
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas laterales:
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de los aminoácidos apolares.
Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores, entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o derivados).
Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo y amino de aminoácidos ácidos y básicos.
Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.
Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de vital importancia debido a su abundancia.
Estructura Secundaria
Organización regular y periódica
en el espacio de las
cadenas polipeptidicas en una
dirección.
Estructura estabilizada por medio de
puentes de hidrógeno entre
grupos amino y carboxilo.
Estructura Helicoidal o Hélice A
La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido.
Se produce un avance por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca de 5’4 Å.
Todos los grupos carboxilo quedan orientados en la misma dirección, mientras que los amino se orientan en la dirección contraria. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α–hélice.
Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido situado cuatro residuos después.
El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es dextrógiro (sentido de las
agujas del reloj)
Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100o respecto al anterior.
Los residuos de prolina y hidroxiprolina desestabilizan la α–hélice, ya que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno.
Estructura de Hoja Plegada
o B-Laminar
La cadena polipeptídica se pliega de manera que los planos de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag. La interacción con otros fragmentos de la cadena conduce a la formación de láminas u hojas.
Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por debajo del plano de la lámina.
Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å.
Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO de filamentos polipeptídicos diferentes.
Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β pueden orientarse en la misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β antiparalelas).
Estructura Cuaternaria
Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociación de protómeros para formar la proteína biológicamente activa.
Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro.
Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria.
Estructura Primaria
Secuencia lineal
de aminoácidos
que integran
una proteína.
Determinada en
la información
genética.
La estructura es lineal y
tiene enlaces peptidicos, pero se
vuelve tridimensional
al plegarse.
