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Metabolismo de las Proteinas (La urea se forma a partir de la arginina.…
Metabolismo de las Proteinas
la proteinas estan compuestas por largas cadenas de aminacidos unidos por enlaces polipetidicos
la PEPSINA es una enzima del estomago que alcanza su mayor actividad con un pH de 2 a 3
e inactiva con un pH de 5
la pepsina es una enzima capaz de digeriri COLAGENO importante componente del tejido conjuntiv de la carne
esta contribuye con el 10 al 20 % de kla digestion en la conversion de proteinas en proteosas peptonas y algunos peptidos
la mayoría de la digestión es por ENZIMAS PROTEOLITICAS DEL PÁNCREAS
tiene lugar en la parte proximal del intestino delgado es decir en el duodeno y yeyuno
TRIPSINA QUIMIOTRIPSINA CARBOSIPOLIPEPTIDASA Y ELASTASA
la mayor parte de la digestión proviene de acciones de enzimas proteoliticas panreaticas
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ABSORCIÓN
la proteinas se absorben en la membranas lunimares de de la celulas epiteliales del intestino
al igual que la glucosa el mecanismo de ingreso depende de la entreda de sodio y la activacion de una proteina de transporte
a continuación el ion de sodio entras a la célula por un gradiente electroquimico arratrando el aminoacido
TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO
Las proteínas funcionan como enzimas, para formar estructuras, pero además los aminoácidos pueden
utilizarse como fuente de energía o como sustratos para otras rutas biosintéticas.
, los aminoácidos provienen de la proteína de la dieta o por recambio metabólico de proteína
endógena.
El exceso de aminoácidos se degrada parcialmente para dejar esqueletos de carbono para biosíntesis o se degradan totalmente para producir energía.
Los aminoácidos son catabolizados a través de la remoción del nitrógeno (N), a través de dos rutas
principales: la transaminación y la desaminación oxidativa.
En la transaminación, un aminoácidos dona su grupo amino al α-cetoglutarato (ciclo de Krebs) se forma un α-cetoácido y glutamato, el coenzima utilizado es principalmente el piridoxal fosfato
. Esta reacción es reversible y se encuentra ampliamente distribuida en los tejidos, especialmente: cerebro, corazón, riñón, hígado.
Sólo la lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina no sufren transaminación.
El amoniaco resultante de la desaminación de a.a. se transforma en urea en el hígado para
destoxificarlo.
La glutamina es el transportador del exceso de N. En el músculo esquelético existe el ciclo glucosa-alanina para transportar el amoniaco al hígado bajo la forma de alanina.
La urea se forma a partir
de la arginina. El ciclo de la urea utiliza cinco enzimas:
argininosuccinato sintasa,
arginasa,
arginosuccinato liasa (los tres se encuentran en el citosol),
ornitina transcarbamoilasa
carbamoil
fosfato sintasa (presentes en la mitocondria)
El amonio libre formado en la desaminación oxidativa del glutamato se convierte en carbamoil fosfato, reacción catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I y que requiere dos ATP
El carbamoil fosfato transfiere su grupo amino a la ornitina y forma citrulina. Ésta debe transportarse a través de la membrana mitocondrial al citosol, donde se formará la urea.
En cada vuelta del ciclo de la urea se eliminan dos N, uno que se origina de la desaminación oxidativa
del glutamato y el otro del aspartato
Como el se hidroliza, se necesitan 4 fosfatos de alta energía para formar una molécula de urea. El fumarato es el vínculo entre el ciclo de la urea y el de Krebs.
El catabolismo de los aminoácidos involucra su conversión a intermediarios en el ciclo de Krebs, su conversión a piruvato o a acetil-CoA.
Los aminoácidos que forman acetoacetato son cetogénicos, ya que no pueden convertirse en glucosa. Los aminoácidos que forman α-cetoglutarato o ácidos dicarboxílicos de cuatro carbonos estimulan el funcionamiento del ciclo de Krebs y son considerados glucogénicos