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Apoptosis Celular/ Muerte Programada (Apoptosis (Características de…
Apoptosis Celular/ Muerte Programada
Tipos de muerte celular
Necrosis
Apoptosis
Apoptosis
Caracteristicas
Morfológicas
Formación de biomoleculas
Condensación de cromatina
Formación de cuerpos apoptóticos
Bioquímicas
Cambio de localización de la fosfatidilserina de la membrana
Translocación a la cara interna
Reducción del volumen citoplasmático
Perdida de K+ y Cl- e iones orgánicos
Condensación y fragmentación del ADN
Rutura de estructuras celulares por caspasas
Elimina el contacto celular-celula
Inhibe la realización de ADN
Activa endonucleasas que degradan ADN
Mecanismos molecularaes
Tipos de señales
Vía extrínseca
Inducidas a morir por señales de células vecinas ya no están sometidas a los factores inhibidores
Vía intrínseca
Induce el estrés celular y ausencia de factores de crecimiento
Características de moléculas reguladoras
Familia de Bcl-2
B-cell lymphoma/leukemia 2 gene
Función
Prevenir la muerte celular
Inducir la proliferación
Grupos
Miembros antiapoptóticos
Función
Secuestrar a sus homólogos proapoptóticos (BH3), formando heterodímeros
Bcl-2 y Bcl-XL
Miembros proapoptóticos
Forma
Monomérica
Subfamilias
Con múltiples dominios BH
Bax y Bak
BH1, 2 y 3
Sin BH4
Forma oligómeros por Bax y Bak
Crea poros en la mitocondria
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Subfamilia "BH3 only"
PUMA, Noxa, Bid, Bad y Bim
Actúan como proteínas inductoras de la apoptosis o indirectamente por inactivación de proteínas antiapoptóticas
Características
Posee una o varias secuencias en doble hélice-α
Dominios de homología Bcl-2
BH1, BH2, BH3 y BH4
Familia de proteínas inhibidoras
IAP
Miembros
c-IAP1, c-IAP2, XIAP, survivina y NAIP
Inhibitors of apoptosis proteins
Elementos cumunes
Dominios de Bir
Formados por dominios proteicos esenciales para la actividad antiproteíca de las IAP
Interacción de BIR y caspasas participan en la actividad antiapoptótica a las IAP
Dominios RING
Localizado en el extremo C-terminal de c-IAP1, c-IAP2 y XIAP
Por RING las IAP canalizan la ubiquitinación de las caspasas 3 y 7
Se degrada por el proteosoma
Como actuan
Unen a la forma activa de las caspasas, inhibiendo la apoptosis
Otras pueden unirse a la forma inactiva de las caspasas 9, inhibiendo el procesamiento y la interacción con Apaf-1
Caspasas
Dominios
Prodominio
En el extremo N-terminal
Actúa con otras proteínas: DED o CARD
Dominio de subunidad mayor de las caspasas
Dominio de la subunidad menor
En el extremo C-terminal
Grupos
Inflamatorias
Caspasas 1, 4 y 5
Dominio CARD
Proapoptoticas
Iniciadoras
Caspasas 2 y 9
Dominio CARD
Caspasas 8 y 9
Dominio DED
Activan otras caspasas
Inducen la apoptosis
Efectoras
Caspasas 3, 6 y 7
Proteolizan sustratos (apoptosis)
Mecanismos de regulación
Transcripcional
Dependiente de energía
Modificaciones postraducionales
Inhibición
Enfermedades
Disminución de apoptosis
Cancer
Autoimunidad
Infecciones persistentes
Apoptosis excesiva o activación inadecuada
Alzheimer
Parkinson
Huntington
Esclerosis
Autoinmunidad
SIDA
Isquemia
TNF, FasL, TRAIL
Receptor de TNF
FADD
Procaspasa 8
Caspasa 8
Procaspasa 3
Caspasa 3
Oligómero de DFF (activo)
Fragmentación de ADN
DFF (inactivo)
Proteólisis
Bid
tBid
Bcl-2 Bcl-X
Bax Bak
Mitocondria
Citocromo C
Estimulo apoptótico
Apaf-1
Apoptosoma (inactivo)
Apoptosoma (activo)
Caspasa 9
dATP/ATP
Procaspasa 9
Membrana plasmática
Núcleo
Inhibir