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PROTEÍNAS (Son polímeros formados por +100 aminoácidos Son muy abundantes,…
PROTEÍNAS
Son polímeros formados por +100 aminoácidos Son muy abundantes, forman la mitad del peso seco de las células. Están formados por C, H, O aunque algunas veces aparece el S.
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Péptidos
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Enlace peptídico: el C de un grupo carboxilo de un aminoácido enlaza con el N del grupo amino de otro aminoácido liberando una molécula de agua. Este enlace aporta estabilidad y rigidez, debido a que es más corto que otros e.covalentes, este impide girar a los átomos que intervienen pero si a los demás átomos del carbono alfa.
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Carácter anfótero
En una disolución acuosa, los aa podrán comportarse como un ácido o una base dependiendo del pH del medio. Son incluso más eficientes que las soluciones tampón
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Sólidos, incoloros, solubles en agua, cristalizables y con un elevado punto de fusión
Propiedades
Aminoácidos
Son las unidades estructurales de las proteínas, en la naturaleza hay 150 aminoácidos de los que sólo 20 constituyen las proteínas, denominados proteinogénicos
Presentan una estructura formada por un carbono alfa cuyos 4 enlaces están formados por un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena radical que varía en función del aa
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Nucleoproteinas
Heteroproteínas (formadas por una parte protéica + un grupo de otra naturaleza denominado grupo prostético)
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Estructura primaria: consiste en una cadena de aa distribuida linealmente. Todas las proteínas la presentan. Las proteínas se diferencian por la cantidad de aa y la disposición de estos en la e.primaria
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Alfa-Hélices: la e.primaria se enrrolla en forma de hélice dextrógira y cada vuelta ocupa 4'6 aa. Cada vuelta se mantiene unida por puentes de H intracatenarios
Estructura secundaria: es una disposición que alcanza en el espacio la cadena de aa, permitida por la rotación de los átomos. Hay 3 tipos de estructuras secundarias:
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Láminas-Beta: En esta estructura, los puenstes de H son intercatenarios y mantiene su estructura en zigzag. Las vueltas pueden ser paralelas (los grupos funcionales coinciden) o antiparalelas (los grupos funcionales no coinciden)
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Estructura terciaria: es la disposición espacial que adopta una e.secundaria. Es la que le da funcionalidad a la proteína. Tiene diversas interacciones entre los grupos de las cadenas radicales(atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro). La estructura tridimensional de estas es como una esfera, por lo que se las denomina proteinas globulares
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Estructura cuaternaria: formado por uniones de e.terciarias. Después de este nivel hay uno más complejo todavía, los complejos multienzimáticos
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Desnaturalización: es la pérdida de su conformación espacial y su funcionalidad. Puede ser reversible o irreversible
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