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PROTEÍNAS (Funciones (- protectora o de defensa (inmunoglobulinas,…
PROTEÍNAS
Funciones
- protectora o de defensa (inmunoglobulinas, trombina y fibrinógeno -coagulación de la sangre-)
- hormonal (insulina, glucagón, somatotropina)
- contráctil (actina, miosina y flagelina)
- estructural (glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina)
- de transporte (lipoproteínas -LDL y HDL; hemoglobina -O-; seroalbúmina; hemocianina)
- enzimática o biocatalizadora (catalasa y ribonucleasa)
- de reserva energética (caseína, zeína, ovoalbúmina y hordeína)
- homeostáticas (albúmina)
Propiedades
Pérdida de la conformación espacial de una proteína (conformación nativa), quedando esta en nivel primario. Aquí se rompen los enlaces débiles de las estructuras 2ª y 3ª.
ESPECIFICIDAD
DESNATURALIZACIÓN
Distintas combinaciones posibles de aa en la estructura 1ª de una proteína, existe una longitud amplia de esta. Generando, proteínas específicas entre distintas especies (extraespecíficas). Y dentro de cada individuo de una misma especie (intraespecífica)
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua. Las proteínas globulares son solubles en medios acuosos, debido a su elevada masa molecular de éstas = dispersiones coloidales
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
SOLUBILIDAD
Las proteínas tienen un carácter anfótero que las hace capaces de regular el pH, ya que se comportan como una base o un ácido, por lo que retiran o liberan protones del medio.
Interacciones estructura 3ª
Atracciones hidrofóbicas
Fuerzas de Van der Waals
Atracciones electroestáticas
Puentes de hidrógeno
Puentes de disulfuro
- Estructura Secundaria:
disposición espacial de la cadena de aa que la estructura primaria = los enlaces de C α permiten cierta rotación.
β-laminar
Paralela
Antiparalela
Tropocolágeno
α-hélice
Clasificación
Holoproteínas
Proteínas globulares o Esferoproteínas
Proteínas fibrosas o Escleroproteínas
Heteroproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
- Estructura Primaria:
cadena lineal de aa. Todas las proteínas las presentan. Diferenciamos una proteína de otra por el nº de aa y el orden de colocación en la estructura primaria.
-Estructura Cuaternaria:
uniones entre varias proteínas en su estructura terciaria, formando un protómero.
- Estructura Terciaria:
disposición espacial que adopta la estructura secundaria de la proteína, hay + diversidad de interacciones = estabilidad en la estructura.
Polímeros cuya unidad estructural son los α-aminoácidos. Presentan cuatro niveles de plegamiento y son muy abundantes en los tejidos vivos. Compuestas por:
C, H, O y N.
(S, P, Fe, Cu, Mg, I)
Biocatalizadores
Características o propiedades
Se necesitan en muy baja cantidad
Presentan una gran actividad catalítica
No se consumen en la reacción sino que se liberan intactas
Actúan a pH y Temperatura ambiente
Nunca forman parte del producto
Su actividad puede regularse
Especidicidad
Clasificación
Hidrolasas
Liasas
Transferosas
Isomerasas
Oxidorreductoras
Ligasas o sintetasas
Hormonas
Naturaleza lipídica, se encuadran dentro de ESTEROIDES (lípidos insaponificables).
progesterona, aldosterona y cortisol
Naturaleza proteica (aminoácidos).
insulina o glucagón
Medidores o mensajeros químicos locales ejercen en el mismo órgano donde se producen (PROSTAGLANDINAS)
Mensajero químico fabricado por células que forman parte de una glándula endocrina = función de llevar ese mensaje a otras células denominadas Diana.
Derivados de aa, no son proteínas en sí, sino aa simples modificados.
tiroxina y catecolaminas
Factores que afectan a la actv.enzimática
pH
Concentración de enzima y sustrato
Inhibidores
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
T(ºC)
Vitaminas
Vitaminas liposolubles [A, K, D y E]
Vitaminas hidrosolubles [C y Grupo B]
Compuestos orgánicos indispensables para el metabolismo y son esenciales (se deben consumir en la dieta). Grupo muy heterogéneo.
En base a su composición, se clasifican en:
Enzimas dentro de heteroproteínas o proteínas conjugadas, se llaman holoenzimas. Compuesta por una apoenzima + cofactor/coenzima = NAD/FAD, ADP/ATP.
Proteínas simples u holoproteínas, enzimas formadas solamente por aa.
Mecanismo de acción de la enzima, en una reacción química los R deben encontrarse y colisionar o interaccionar para poder transformarse en P.
Modelo de ajuste inducido (KOSHLAND)
Modelo de llave y cerradura (FISCHER)
Enzimas
Son proteínas globulares con función catalítica, y regulan las reacciones químicas de los seres, disminuyendo la E de activación de estas, y acelerando la velocidad de la reacción.
Para que unos reactivos se transformen en productos primero deben pasar a un estado de activación el cual consiste en aportar E a la activación, denominada energía de activación
Elevando así el estado energético -aumentando la T(ºC) o con descargas eléctricas-, consiguiendo productos.
Sin embargo, en los ss.vv esto no es viable por tanto, existe algo que deja que disminuya la E de activación pudiendo pasar de R → P, sin meter E.
Esas sustancias llevan a cabo esta disminución de E, se les conoce como catalizadores y si son sustancias orgánicas se le llaman biocatalizadores.
Específicamente, existen 3 tipos:
Aminoácidos
Se clasifican en base a:
Cadena radical -polar/hidrófilo o no polar/hidrofobo
Aminoácidos básicos
Si son esenciales -nuestro organismo no las puede sintetizar-.
Aminoácidos ácidos
Peptídos
A partir de 5 se les llama
oligopéptido
(<10aa)
Desde 10 hasta 100 aa, son
polipeptído
Los aa se unen mediante un enlace peptídico para formar polímeros:
2 = dipéptido; 3 = tripéptido y 4 = tetrapeptído
100aa se le denomina
proteínas
Enlace peptídico:
tipo de enlace establecido entre el C del grupo carboxilo de un aa y el N de otro aa, liberando una molécula de H₂O
Distancia + corta que el resto de enlaces covalentes = carácter de doble enlace, impidiendo el giro entre átomos de C y N.
Los átomos que pueden girar son los que están en el C α
Enlace de tipo covalente = + estabilidad
El O (grupo carbonilo) y el H (grupo amino) quedan colocados en el lado opuesto del plano.
Los aminoácidos son la u.estructural de las proteínas. Existen 150 aa en la naturaleza, pero constituyen a las proteínas sólo 20 aminoácidos (proteinogénicos)
Un aa se caracteriza por tener un grupo carboxilo y otro carbonilo, encontrándose unido al amino, también a un átomo de H. Dependiendo de la cadena radical de aa se determina sus propiedades
químicas y físicas