Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

1-Enzymologie (2-NOMENCLATURE (6 classes d'enzymes (hydrolase:…

- - - - de réaction ( ou grp de reactions du mm type )
      - de substrat ( absolue ou relative )
    - - inhibe.
      - actif.
  - - - protéique ( apoenzyme ), high secifificity
      - non prot (cofacteur), effect react chimique
        
        métallique
        
        organique ( coenzyme )
  - - - proteiques; enzymes
        
        ACC react thermodynamics-possibles (10^6 à 10^16 fois)
        
        TURN substrat > produit
      - non-prot ; Ribozymes (ARN cata ) et abzymes ( A.C cata )
- - - - constitué d'a.a hydrophobes )
      - 2 parties
        
        site fixation S
        
        liaisoons faibles non COV
        
        complement. steri, rec
        
        site catalytique (turn S > P )
      - double spécifique (de substrat et cata)
  - - - Enz baisse E d'activation
    - - frag liaisons inter-atomes: État de transition instable
  - - - complexe ES ( caract stériques et E )
      - complexe EP
- - - - Ordre 0
        
        substrat en exces
        
        V constante, indépendante de S
      - Ordre 1
        
        substrat en défaut
        
        V dep de S
  - - - [S] en exces, [P] faible,
      - [ES] cst et max
      - dissociation [EP] neglig
  - - - Km
        
        [S] quand Vo= Vmax/2
        
        Km = [E]*[S] / [ES]
        
        chaque enzyme = un Km spécifique a substrat
        
        Km = inversement prop a affinité ( de S pour E )
        
        Si [S]= Km, V0 = moitié vitesse maximale
      - V max
        
        graph : asymptote en + l' inf, V = f([S])
        
        theorie : V initiale max si substrat infini
        
        Vo= vmax*[S] / ( [S] + Km )
    - - +++precision km et Vmax
      - 1/v = Km/vmax . 1/[S] + 1/vmax
      - K cat (cst vit)
        
        = # mol de S converti en P par seconde
        
        mesure efficacité catalyse (de S par E)
        
        K cat / Km , cst specifité ( de E pour S )
        
        Vmax = Kcat . [Et]
- - - - chimiques
        
        innhibiteurs irreversibles , COV
        
        blocage site actif
        
        liaisons com ac E, blocage site actif
        
        Activateurs
        
        organiques
        
        coenzymes, svt vitaminiques
        
        métalliques
        
        ex; ions met
        
        Innhibiteurs réversibles, NON COV
        
        incompetitifs ( rares )
        
        non-comp
        
        :warning: inhib. NON levée si [S] high
        
        Vm dim
        
        I se fixe sur autre site de
        
        Km cst
        
        3 complexe, [ES], [EI] et [ESI]
        
        compétitifs
        
        2 complexes, [ES] ou [EI]
        
        :warning: inhib. levée si [S] high
        
        Vm non modifée
        
        dimin affinité E-S donc AUGM KM
        
        compet. entre I et E pour site actif
      - Physiques
        
        force ionique
        
        QUI ?
        
        sels monovalents ( NaCl, Kcl )
        
        ACTIVATION OU INNHIBITION
        
        modifi force io >neutralisation charge s opposées résidus ionisantes enz
        
        pH
        
        pH optimum ( en gen 7, ms parfois +ou- )
        
        courbe biophysique
        
        modifie structure 2nd ou tert. enzyme
        
        modifie charge radicaux des a.a du site actif
        
        °C
        
        2 effets ; activ et thermodenaturation
        
        °C optimale caract.
        
        courbe V en fct de °C: en CLOCHE
- - - - enzymes non michaeliennes
      - structure
        
        oligomerique
        
        quaternaire, 4 ss unites
        
        chaque ss unite: site fix effecteur + SITE FIX SUBSTRAT
      - modif conformation spatiale > modifie activité
      - Equation
        
        michaalienne modifiée
        
        [Sn] et non [S], n: nombre sous unités
        
        sigmoïdale non hyperbolique
        
        Enzymes agi ssi forte [S]
        
        Augmentation S nécessaire pour obtenir 50% de Vmax
        
        Vmax non modifiée
      - MECANISMES CONFORMATION
        
        2 formes ( T, tendu et R, relaché, de forte affinité pr substrat )
        
        fix effecteur sur site diff du substrat
        
        fix activateur, T to S
        
        fix innhib; S to T
        
        modeles conformation
        
        concerte, ou MWC
        
        ttes ss unités mm conf
        
        ss unit en eq ss les conf; T domine
        
        symetrie
        
        sequentiel ( KNF )
        
        modif des ss unit une par une
        
        en abs ligant, conf T
        
        pas d eq
        
        pas de symmetrie
      - csq
        
        enz innhib
        
        ft tendre courbe vers sigm
        
        si iinhib et pduit final, feedbackloop +++
        
        enz activatrice
        
        en presence faible quantite substrat
        
        ft tendre courb vers hyp
    - - phospho
      - dephospho VOIR SCHEMAS
    - - catalysent mm reaction
      - diff par
        
        loca organes
        
        conformations
        
        caract PC
        
        sensi aux mol regulatrices
      - ex LDH; voir poly
    - - enz synth ss forme de precurs inactif : zymogene
      - proteolyse selective prmt activation enz
      - irrevers
      - cmt ?
        
        chgt conform
        
        form site actif
        
        expo site actif
        
        ex; Trypsinogéne to Trypsine
- - - - Metallique, Fe++,Zn++,Cu++
      - Organique = Coenzymes +++
        
        types
        
        cosubstrat; coenz libre
        
        Cosubstrat modifié se détache
        
        Complexe fonctionnel apoenzyme-coenzyme
        
        assoc a apoenzyme pdt catalyse
        
        revient intact grâce à 2 eme réact utilisant autre enzyme
        
        grpmt prosthetique
        
        Coenzyme associe cov a enz dc en ft partie
        
        revient état i en restant lié à apo
        
        classif
        
        de trsfert grpment
        
        radicaux monocarbonés
        
        ex;Biotine, Acide folique, S-adénosyl-métionine (SAM)
        
        radicaux à 2 ou plusieurs C
        
        Thiamine pyrophosphate (TPP), Acide lipoïque, Coenzyme-A (CoA)
        
        autres radicaux
        
        hosphate: Nucléosides triphosphates (ATP, CTP, GTP, TTP)
        
        NH2: Phosphate de pyridoxal (PP)
        
        coenz de redox
        
        trsfrt prot et elect
        
        NAD/NADH,H+ et NADP/NADPH,H+
        
        FAD/FADH2 et FMN/FMNH2
        
        CoQ/CoQH2
        
        Metalloporphyrines : cytochromes,
        
        (Protéines Fer-Soufre)
        
        TABLEAU FINAL COENZYMES, VOIR POLYYYYY, (58 a 62)
    - - faible mass mol ( diff d enz )
      - thermostables ( diff d enz )
      - intact fin de react
      - agit a faible q