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Síntesis y degradación de aminoácidos (Biosíntesis de aminoácidos no…
Síntesis y degradación de
aminoácidos
Ciclo de la Urea
Preparación
Bicarbonato
Carboxifosfato
Ácido carbámico
Carbamilfosfato
Primer donador de grupo amino
ATP -ADP
NH3 - Pi
ATP - ADP
Catalizada por
Carbamilfosfato sintetasa (CPS 1)
Ciclo propiamente dicho
Carbamilfosfato + Ornitina = Citrulina
Citrulina + Aspartato = Argininosuccinato
ATP - AMP + PPi
Catalizada por argininosuccinato sintetasa
Argininosuccinato = Arginina + Fumarato
Catalizada por argininosuccinasa
Arginina
Urea
Se extrema en orina
Catalizada por arginasa
Ornitina
Empieza otro ciclo
Aspartato es el segundo donador del grupo amino
Catalizada por ornitina transcarbamilasa
— Pi
Catabolismo de Aminoácidos
Degradación: Aminoácido
Cetoácido
Terminan de quemarse en
Ciclo de Krebs
Biosintesis
Amonio (NH4)
Excreción (orina)
Urea
Desaminación
Liberar aminoácido
Glutamato
Forma de Amonio (NH4)
Regeneración en: Alfa Oxoglutarato
Va a ciclo de Urea
Amoniaco
Molécula H2O
Rompe enlace NAD+
Hidrogeno
Transaminación
Glutamato + a cetoacido
A- cetoglutarato + a aminoacido
Transaminasa
Biosíntesis de aminoácidos no esenciales
Generalidades:
Los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de productos intermedios
Tirosina, cisteína, fenilalanina y metionina.
Síntesis a partir de a-cetoácidos.
Alanina, aspartato y glutamato se sintetizan por transferencia de un grupo amino hacia los a-cetoácidos
Transaminación
Glutamato deshidrogenasa
Síntesis por amidación
Aspargina
Enlace amida con amoniaco en el carboxilo B
Apartir de aspartato por acción de asparaginasa sintetasa.
Requiere ATP
Glutamina
"Glutamina sintetasa"
Hidrolisis de ATP
Transporte de amoniaco en forma no toxica
Prolina
Glutamato es convertido a través del glutamato semihaldehído a prolina
Ciclización y de reducción.
Serina, glicina y cisteína
Glicina:
Se sintetiza a partir de serina
Se elimina un grupo hidroximetilo
"serina hidroximetiltransferasa"
Cisteína:
Se combina Hcy con serina
Forman cistationina
Se hidroliza a a-cetobutirato y císteina
Serina:
Proviene del 3-fosfoglicerato
Se oxida a 3-fosfopiruvato
Se transamina a 3-fosfoserina
La serina se forma por hidrólisis del éster fosfato.
Tirosina
Se forma apartir de fenilananina por acción de PAH
Requiere oxigeno molecular y una coenzima tetrahidrobiopterina
"Dihidropteridina reductasa"
Síntesis de aminoácidos
Fijación de nitrógeno
Complejo nitrogenasa
Reductasa
Electrones
Poder reductor
Transfiere a nitrogenasa por hidrólisis de ATP
Ferroproteína
Nitrogenasa
Reducir N2 a NH3
Intervención de ocho electrones
Suelen proceder de ferredoxina reducida
Cada molécula de N2 reducida = 16 ATP
Agrupación P
Cofactor MoFe en centro redox
Fijación de nitrógeno
Sensible a desactivación por O2
Asimilación de nitrógeno
Incorporación ion amonio (NH4+) a aminoácidos
Aceptores
a-cetoglutarato
Velocidad de síntesis
Cantidad y actividad de enzimas biosintéticas
Paso comprometido inhibido por producto final
Rutas ramificadas
Retroinhibición y retroactivación
Misma reacción inicial
Inhibe propio producto
Activa el producto de la otra ruta
Multiplicidad enzimática
glutamato
Ion amonio
Glutamina sintetasa
Glutamina
Donador de nitrógeno
ATP fosforila cadena lateral
.