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T6: Cinética enzimática (Cinética enzimática (Ecuación de Michaelis…
T6: Cinética enzimática
Cinética enzimática
Ecuación de
Michaelis-Menten
Vo=Vmax[S]
————
Km + [S]
Enzima es limitarte, por lo tanto
[Total] = [Enzima libre] + [complejo ES] = Constante
”Hipótesis cuasiestacionaria”
Km mide la afinidad
de la enzima por el
sustrato.
Mismo enzima puede tener
distinta Km para dist sustrato
Ej: Hexoquinasa fosforila D-Glucosa
y D-Fructosa, distinta Km para cada una
Constante catalítica
Número de moléculas de sustrato
que son convertidos en producto en
una U de tiempo por una enzima
Kcat = Vmax/[E]
Linealizaciones
Lineweaver-Burk
Inversa de Michaelis-Menten
Eadie-Hofstee
Núm y Denom / [S]
Inhibición enzimática
Irreversible
(modif el centro
activo químicamente)
Unión covalente a Enzima formando
complejo EI, modifican enzima inutilizándolo
Ej: Antibióticos y pared bacteriana
Insecticidas (DIFP): Se une a AChE,
lo bloquea, Acetilcolina sin interrupción,
convulsiones nerviosas y muerte.
Reversible
Competitiva
:check:
+Km
=Vmax
Acompetitiva
⛔-Km
⛔-Vmax
No competitiva
Forma ESI y no forma producto
=Km
⛔-Vmax
Reacciones bisustrato
Secuenciales o
desplazamiento simple
Aleatorias
Orden de unión de
sustratos es indiferente
Ordenadas
Primero un sustrato, modifica enzima
y luego se puede unir el segundo
Ping-Pong o
doble desplazamiento
Ej: Transaminasas
Primer sustrato y primer producto.
Enzima modificada temporalmente
Segundo sustrato y segundo producto
Enzima vuelve a estado original
Medida de la actividad enzimática
Proceso:
:warning: Enzima como factor limitante.
-pH y T óptimos
-[S] en exceso
-Cofactores en exceso.
Medición de desaparición de S
o de aparición de P (cambio de color)
Unidades de
actividad enzimática
U= cant de Enzima que
cataliza la conversión de
1micromol de S en 1min
Actividad específica:
unidades de enzima por mg Prot
o por ml de disolución
SI: 1mol/seg = katal