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Aminoácidos, péptidos y proteínas - Coggle Diagram

- - - - Existen cuatro clases
        
        Apolares neutros
        
        Contienen principalmente
        
        Grupos R (no llevan cargas positivas ni negativas)
        
        Se encuentran dos tipos de cadenas hidrocarbonatadas
        
        Aromáticas
        
        Alifáticas
        
        Polares neutros
        
        Son
        
        Hidrófilos (afinidad por el agua)
        
        Ácidos
        
        Contienen
        
        Cadenas laterales con grupos carboxilato y carga eléctrica negativa
        
        Existen dos componentes de este grupo
        
        Glutamato
        
        Aspartato
        
        Básicos
        
        Contienen
        
        Carga positiva
  - - - Neurotransmisores
  - - - Ácido y-carboxiglutámico un residuo de aminoácido que une el calcio que se encuentra en la proteína de la coagulación de la sangre, protrombina.
      - La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina, son componentes estructurales del colágeno.
  - - - Moléculas que se diferencian solo en la disposición espacial de alguno de sus átomos
    - - Dos formas especulares no superponibles denominadas
        
        Enantiómeros
        
        Propiedades
        
        Propiedades físicas idénticas, excepto que desvían la luz polarizada plana en direcciones opuestas (isómeros ópticos)
  - - - Explicar el efecto del pH sobre la estructura del aminoácido
      - Determinar la reactividad de las cadenas laterales de los aminoácidos
    - - Se le denomina
        
        Punto Isoeléctrico
  - - - Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas
  - - - Existen dos grupos
        
        No estándar
        
        Son
        
        Residuos de aminoácido que se han modificado de forma química, después de incorporarse a un polipéptido.
        
        Estándar (20)
        
        Contienen
        
        Un átomo de carbono central al que esta unido a un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R.
- - - - Enlaces peptídicos
        
        Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno a-amino de un aminoácido ataca al carbono a-carboxilo de otro en una reacción de sustitución nuc!eófila.
      - Al orden de los aminoácidos en el polipéptido se le denomina
        
        Secuencia de aminoácidos
      - Puentes disulfuro
        
        Formados por
        
        La oxidación de residuos cisteína
        
        Sirven para
        
        Estabilizar polipéptidos y proteínas
- - - - Estructura primaria
        
        Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica
        
        Los polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos y funciones semejantes se les llama
        
        Homólogos
      - Estructura secundaria
        
        Consta de varios patrones repetitivos
        
        Tipos de estructura más frecuentes
        
        Hélice alfa
        
        Estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal a derechas
        
        Lámina plegada Beta
        
        Se forman cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas
      - Estructura terciaria
        
        Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
        
        Existen varios tipos de interacciones que estabilizan la estructura
        
        Efecto hidrófobo
        
        Interacciones electrostáticas
        
        Enlaces de hidrógeno
        
        Determinados enlaces covalentes
      - Estructura cuaternaria
        
        Formadas por varias cadenas polipeptídicas
  - - - P. Simples
        
        Solo contienen aminoácidos
      - P. Conjugada
        
        Consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico, que se denomina GRUPO PROSTÉTICO.
        
        Proteína sin grupo prostético
        
        Apoproteína
        
        Molécula proteica combinada con su grupo prostético
        
        Haloproteína
        
        Se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético
        
        Glucoproteínas
        
        Lipoproteínas
        
        Metaloproteínas
        
        Fosfoproteínas
        
        Hemoproteínas
      - Se dividen en dos
    - - Proteínas fibrosas
        
        Son moléculas con forma de varilla, insolubles en agua y físicamente correosas
        
        Ej. a-queratina, colágeno y fibroína de la seda
      - Proteínas globulares
        
        Son moléculas esféricas compactas, hidrosolubles
        
        Ej. la unión del ATP a la miosina en las células musculares es un suceso crítico en la contracción muscular.
      - Se dividen en dos
  - - - Desnaturalización
        
        Principales condiciones desnaturalizantes
        
        Ácidos y bases fuertes (cambio de pH)
        
        Disolventes orgánicos
        
        Detergentes
        
        Agentes reductores
        
        Concentración salina
        
        Iones metálicos pesados
        
        Cambios de temperatura
        
        Agresión mecánica