Aminoácidos, péptidos y proteínas
Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
Clases de aminoácidos
Con actividad biológica
Modificados de las proteínas
Estereoisómeros
Titulación de los aminoácidos
Reacciones de los amioácidos
Estructura proteica
Son
Moléculas anfóteras (Pueden actuar como ácido y como base)
Existen dos grupos
No estándar
Estándar (20)
Contienen
Son
Un átomo de carbono central al que esta unido a un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R.
Residuos de aminoácido que se han modificado de forma química, después de incorporarse a un polipéptido.
Se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua
Existen cuatro clases
Apolares neutros
Contienen principalmente
Grupos R (no llevan cargas positivas ni negativas)
Se encuentran dos tipos de cadenas hidrocarbonatadas
Aromáticas
Alifáticas
Polares neutros
Son
Hidrófilos (afinidad por el agua)
Ácidos
Contienen
Cadenas laterales con grupos carboxilato y carga eléctrica negativa
Existen dos componentes de este grupo
Glutamato
Aspartato
Básicos
Contienen
Carga positiva
Funcionan como
Neurotransmisores
Componentes de las proteínas
Están determinadas por
Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas
Ejemplos
Ácido y-carboxiglutámico un residuo de aminoácido que une el calcio que se encuentra en la proteína de la coagulación de la sangre, protrombina.
La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina, son componentes estructurales del colágeno.
Son
Moléculas que se diferencian solo en la disposición espacial de alguno de sus átomos
Poseen
Dos formas especulares no superponibles denominadas
Enantiómeros
Propiedades
Propiedades físicas idénticas, excepto que desvían la luz polarizada plana en direcciones opuestas (isómeros ópticos)
Sirve para
Explicar el efecto del pH sobre la estructura del aminoácido
Determinar la reactividad de las cadenas laterales de los aminoácidos
El pH al que el aminoácido
no posee carga neta
Se le denomina
Punto Isoeléctrico
Son
Polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Enlaces peptídicos
Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno a-amino de un aminoácido ataca al carbono a-carboxilo de otro en una reacción de sustitución nuc!eófila.
Al orden de los aminoácidos en el polipéptido se le denomina
Secuencia de aminoácidos
Puentes disulfuro
Formados por
La oxidación de residuos cisteína
Sirven para
Estabilizar polipéptidos y proteínas
Funciones
Catálisis
Son
Moléculas moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos
Estructura
Movimiento
Defensa
Regulación
Transporte
Almacenamiento
Respuesta a las agresiones
Se clasifican en dos
Composición
Forma
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Son moléculas esféricas compactas, hidrosolubles
Son moléculas con forma de varilla, insolubles en agua y físicamente correosas
P. Simples
P. Conjugada
Se dividen en dos
Se dividen en dos
Solo contienen aminoácidos
Consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico, que se denomina GRUPO PROSTÉTICO.
Proteína sin grupo prostético
Apoproteína
Molécula proteica combinada con su grupo prostético
Haloproteína
Se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Fosfoproteínas
Hemoproteínas
Existen varios niveles
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica
Consta de varios patrones repetitivos
Los polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos y funciones semejantes se les llama
Homólogos
Tipos de estructura más frecuentes
Hélice alfa
Lámina plegada Beta
Estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal a derechas
Se forman cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas
Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
Existen varios tipos de interacciones que estabilizan la estructura
Efecto hidrófobo
Interacciones electrostáticas
Enlaces de hidrógeno
Determinados enlaces covalentes
Formadas por varias cadenas polipeptídicas
Pérdida de la estructura
Al proceso de destrucción de la estructura se le denomina
Desnaturalización
Principales condiciones desnaturalizantes
Ácidos y bases fuertes (cambio de pH)
Disolventes orgánicos
Detergentes
Agentes reductores
Concentración salina
Iones metálicos pesados
Cambios de temperatura
Agresión mecánica
Ej. a-queratina, colágeno y fibroína de la seda
Ej. la unión del ATP a la miosina en las células musculares es un suceso crítico en la contracción muscular.