Aminoácidos, péptidos y proteínas

Aminoácidos

Péptidos

Proteínas

Clases de aminoácidos

Con actividad biológica

Modificados de las proteínas

Estereoisómeros

Titulación de los aminoácidos

Reacciones de los amioácidos

Estructura proteica

Son

Moléculas anfóteras (Pueden actuar como ácido y como base)

Existen dos grupos

No estándar

Estándar (20)

Contienen

Son

Un átomo de carbono central al que esta unido a un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R.

Residuos de aminoácido que se han modificado de forma química, después de incorporarse a un polipéptido.

Se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua

Existen cuatro clases

Apolares neutros

Contienen principalmente

Grupos R (no llevan cargas positivas ni negativas)

Se encuentran dos tipos de cadenas hidrocarbonatadas

Aromáticas

Alifáticas

Polares neutros

Son

Hidrófilos (afinidad por el agua)

Ácidos

Contienen

Cadenas laterales con grupos carboxilato y carga eléctrica negativa

Existen dos componentes de este grupo

Glutamato

Aspartato

Básicos

Contienen

Carga positiva

Funcionan como

Neurotransmisores

Componentes de las proteínas

Están determinadas por

Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas

Ejemplos

Ácido y-carboxiglutámico un residuo de aminoácido que une el calcio que se encuentra en la proteína de la coagulación de la sangre, protrombina.

La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina, son componentes estructurales del colágeno.

Son

Moléculas que se diferencian solo en la disposición espacial de alguno de sus átomos

Poseen

Dos formas especulares no superponibles denominadas

Enantiómeros

Propiedades

Propiedades físicas idénticas, excepto que desvían la luz polarizada plana en direcciones opuestas (isómeros ópticos)

Sirve para

Explicar el efecto del pH sobre la estructura del aminoácido

Determinar la reactividad de las cadenas laterales de los aminoácidos

El pH al que el aminoácido
no posee carga neta

Se le denomina

Punto Isoeléctrico

Son

Polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

Enlaces peptídicos

Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno a-amino de un aminoácido ataca al carbono a-carboxilo de otro en una reacción de sustitución nuc!eófila.

Al orden de los aminoácidos en el polipéptido se le denomina

Secuencia de aminoácidos

Puentes disulfuro

Formados por

La oxidación de residuos cisteína

Sirven para

Estabilizar polipéptidos y proteínas

Funciones

Catálisis

Son

Moléculas moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos

Estructura

Movimiento

Defensa

Regulación

Transporte

Almacenamiento

Respuesta a las agresiones

Se clasifican en dos

Composición

Forma

Proteínas fibrosas

Proteínas globulares

Son moléculas esféricas compactas, hidrosolubles

Son moléculas con forma de varilla, insolubles en agua y físicamente correosas

P. Simples

P. Conjugada

Se dividen en dos

Se dividen en dos

Solo contienen aminoácidos

Consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico, que se denomina GRUPO PROSTÉTICO.

Proteína sin grupo prostético

Apoproteína

Molécula proteica combinada con su grupo prostético

Haloproteína

Se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Metaloproteínas

Fosfoproteínas

Hemoproteínas

Existen varios niveles

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica

Consta de varios patrones repetitivos

Los polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos y funciones semejantes se les llama

Homólogos

Tipos de estructura más frecuentes

Hélice alfa

Lámina plegada Beta

Estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal a derechas

Se forman cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas

Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.

Existen varios tipos de interacciones que estabilizan la estructura

Efecto hidrófobo

Interacciones electrostáticas

Enlaces de hidrógeno

Determinados enlaces covalentes

Formadas por varias cadenas polipeptídicas

Pérdida de la estructura

Al proceso de destrucción de la estructura se le denomina

Desnaturalización

Principales condiciones desnaturalizantes

Ácidos y bases fuertes (cambio de pH)

Disolventes orgánicos

Detergentes

Agentes reductores

Concentración salina

Iones metálicos pesados

Cambios de temperatura

Agresión mecánica

Ej. a-queratina, colágeno y fibroína de la seda

Ej. la unión del ATP a la miosina en las células musculares es un suceso crítico en la contracción muscular.