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RECEPTEURS COUPLES A UNE ACTIVITE ENZYMATIQUE INTRINSEQUE (Récepteurs…
RECEPTEURS COUPLES A UNE ACTIVITE ENZYMATIQUE INTRINSEQUE
Récepteurs Kinase RK (couplés à une activité enzymatique intrinsèque)
Caractéristiques structurales
Domaine extracellulaire = site de liaison au ligand (structure variante)
Domaine transmembranaire unique
Domaine catalytique (kinase) intracellulaire => propagation du signal grâce à l'activité enzymatique de leur domaine intracellulaire
Animaux
RKs possèdent majoritairement une activité Tyrosine Kinase RTKs
Végétaux
RKs possèdent une activité sérine-thréonine kinase
Receptors Like Kinase (RLKs)
Receptors LIke Cytoplasmic Kinase (RLCKs)
Parmi RLKs chez les plantes
Leucine-rich repeat (LRR)-RLK (plus grande sous famille des RLKs)
+600 gènes codant des RLKs chez arabidopsis, mais peu ont une fonction biologique connue
Impliqués dans les processus liés à la croissance, développement et immunité
Interactions entre le ligand et récepteur dépendent de la
nature
et la
spécificité
du ligand, et de la perception du récepteur
Récepteurs couplés aux protéines G (RCPGs)
Structure des RCPGs :
Domaine extracellulaire (N-terminal) : site de liasion au ligand
Monomère constitué de 7 domaines transmembranaires
Domaine cytoplasmique (C-terminal) : site de liaison à la protéine G
Schéma diapo 12 CM1
Protéines G
Associées à la membrane plasmique
Appartiennent à la famille des enzymes GTPases
(capacité de passer d'une conformation liée au GDP (inactive) à une conformation liée au GTP (active)
Cycle des protéines G : Schémas 14-15 diapos CM1
Protéines cibles des protéines G diapo 16
Système de régulation des protéines G
RGS : régulateur du domaine de signalisation de la protéine G
Endocytose RCPGs le site devient
INACTIF
(schéma page 2, diapo 2)
Animaux
Réunion des complexes Alpha, BetaGamma et GDP
Endosome rentre dans la cellule
Plantes (Arabidopsis)